biologie

La découverte d'une interaction entre les quatre hèmes a rendu évident le fait qu'ils devaient se toucher, mais en science, ce qui est évident n'est pas nécessairement vrai. Lorsque la structure de l'hémoglobine fut finalement été résolue, on a découvert que les hèmes se trouvaient dans des poches isolées à la surface des sous-unités. Sans contact entre eux, comment l'un d'entre eux pourrait-il savoir si les autres se sont combinés à l'oxygène ? Et comment un ensemble aussi hétérogène d'agents chimiques que les protons, les ions chlorure, le dioxyde de carbone et le diphosphoglycérate pouvait-il influencer la courbe d'équilibre de l'oxygène de la même manière ? Il ne semblait pas plausible que l'un d'entre eux puisse se lier directement aux hèmes ou qu'ils puissent tous se lier à un autre site commun, mais là encore, il s'est avéré que nous nous trompions. Pour ajouter au mystère, aucun de ces agents n'affectait l'équilibre en oxygène de la myoglobine ou de sous-unités isolées d'hémoglobine. Nous savons maintenant que tous les effets coopératifs disparaissent si la molécule d'hémoglobine est simplement divisée en deux, mais cet indice vital nous a échappé. Comme Agatha Christie, la nature a gardé cet indice jusqu'à la fin pour rendre l'histoire plus excitante. En science, il y a deux façons de sortir d'une impasse : expérimenter ou réfléchir. Par tempérament, peut-être, j'expérimente, alors que Jacques Monod pense.

Auteur: Perutz Max Ferdinand

Info: In l'essai "Le deuxième secret de la vie", recueilli dans I Wish I'd Made You Angry Earlier (1998), 263-5.

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