biochimie

La découverte d'une nouvelle activité électrique au sein des cellules pourrait modifier la façon dont les chercheurs envisagent la chimie biologique.

Le corps humain est fortement tributaire des charges électriques. Des impulsions d'énergie semblables à des éclairs traversent le cerveau et les nerfs, et la plupart des processus biologiques dépendent des ions électriques qui voyagent à travers les membranes de chaque cellule de notre corps.

Ces signaux électriques sont possibles, en partie, en raison d'un déséquilibre entre les charges électriques présentes de part et d'autre d'une membrane cellulaire. Jusqu'à récemment, les chercheurs pensaient que la membrane était un élément essentiel pour créer ce déséquilibre. Mais cette idée a été bouleversée lorsque des chercheurs de l'université de Stanford ont découvert qu'un déséquilibre similaire des charges électriques pouvait exister entre des microgouttelettes d'eau et d'air.

Aujourd'hui, des chercheurs de l'université Duke ont découvert que ces types de champs électriques existent également à l'intérieur et autour d'un autre type de structure cellulaire appelée condensats biologiques. Comme des gouttelettes d'huile flottant dans l'eau, ces structures existent en raison de différences de densité. Elles forment des compartiments à l'intérieur de la cellule sans avoir besoin de la limite physique d'une membrane.

Inspirés par des recherches antérieures démontrant que les microgouttelettes d'eau interagissant avec l'air ou des surfaces solides créent de minuscules déséquilibres électriques, les chercheurs ont décidé de voir s'il en était de même pour les petits condensats biologiques. Ils ont également voulu voir si ces déséquilibres déclenchaient des réactions d'oxygène réactif, "redox"*comme dans ces autres systèmes.

Publiée le 28 avril dans la revue Chem, leur découverte fondamentale pourrait changer la façon dont les chercheurs envisagent la chimie biologique. Elle pourrait également fournir un indice sur la manière dont les premières formes de vie sur Terre ont exploité l'énergie nécessaire à leur apparition.

"Dans un environnement prébiotique sans enzymes pour catalyser les réactions, d'où viendrait l'énergie ?" s'interroge Yifan Dai, chercheur postdoctoral à Duke travaillant dans le laboratoire d'Ashutosh Chilkoti, professeur émérite d'ingénierie biomédicale.

"Cette découverte fournit une explication plausible de l'origine de l'énergie de réaction, tout comme l'énergie potentielle communiquée à une charge ponctuelle placée dans un champ électrique", a déclaré M. Dai.

Lorsque des charges électriques passent d'un matériau à un autre, elles peuvent produire des fragments moléculaires qui peuvent s'apparier et former des radicaux hydroxyles, dont la formule chimique est OH. Ceux-ci peuvent ensuite s'apparier à nouveau pour former du peroxyde d'hydrogène (H2O2) en quantités infimes mais détectables.

"Mais les interfaces ont rarement été étudiées dans des régimes biologiques autres que la membrane cellulaire, qui est l'une des parties les plus essentielles de la biologie", a déclaré M. Dai. "Nous nous sommes donc demandé ce qui pouvait se passer à l'interface des condensats biologiques, c'est-à-dire s'il s'agissait également d'un système asymétrique.

Les cellules peuvent construire des condensats biologiques pour séparer ou piéger certaines protéines et molécules, afin d'entraver ou de favoriser leur activité. Les chercheurs commencent à peine à comprendre comment fonctionnent les condensats** et à quoi ils pourraient servir.

Le laboratoire de Chilkoti étant spécialisé dans la création de versions synthétiques de condensats biologiques naturels, les chercheurs ont pu facilement créer un banc d'essai pour leur théorie. Après avoir combiné la bonne formule d'éléments constitutifs pour créer des condensats minuscules, avec l'aide de Marco Messina, chercheur postdoctoral dans le groupe de Christopher J. Chang, les chercheurs ont pu créer un banc d'essai pour leur théorie. Christopher J. Chang à l'université de Californie-Berkeley, ils ont ajouté au système un colorant qui brille en présence d'espèces réactives de l'oxygène.

Leur intuition était la bonne. Lorsque les conditions environnementales étaient réunies, une lueur solide est apparue sur les bords des condensats, confirmant qu'un phénomène jusqu'alors inconnu était à l'œuvre. Dai s'est ensuite entretenu avec Richard Zare, professeur de chimie à Stanford (Marguerite Blake Wilbur), dont le groupe a établi le comportement électrique des gouttelettes d'eau. Zare a été enthousiasmé par le nouveau comportement des systèmes biologiques et a commencé à travailler avec le groupe sur le mécanisme sous-jacent.

"Inspirés par des travaux antérieurs sur les gouttelettes d'eau, mon étudiant diplômé, Christian Chamberlayne, et moi-même avons pensé que les mêmes principes physiques pourraient s'appliquer et favoriser la chimie redox, telle que la formation de molécules de peroxyde d'hydrogène", a déclaré M. Zare. "Ces résultats expliquent pourquoi les condensats sont si importants pour le fonctionnement des cellules.

"La plupart des travaux antérieurs sur les condensats biomoléculaires se sont concentrés sur leurs parties internes", a déclaré M. Chilkoti. "La découverte de Yifan, selon laquelle les condensats biomoléculaires semblent être universellement redox-actifs, suggère que les condensats n'ont pas simplement évolué pour remplir des fonctions biologiques spécifiques, comme on le pense généralement, mais qu'ils sont également dotés d'une fonction chimique essentielle pour les cellules.

Bien que les implications biologiques de cette réaction permanente au sein de nos cellules ne soient pas connues, Dai cite un exemple prébiotique pour illustrer la puissance de ses effets. Les centrales de nos cellules, appelées mitochondries, créent de l'énergie pour toutes les fonctions de notre vie grâce au même processus chimique de base. Mais avant que les mitochondries ou même les cellules les plus simples n'existent, il fallait que quelque chose fournisse de l'énergie pour que la toute première fonction de la vie puisse commencer à fonctionner.

Des chercheurs ont proposé que l'énergie soit fournie par des sources thermales dans les océans ou des sources d'eau chaude. D'autres ont suggéré que cette même réaction d'oxydoréduction qui se produit dans les microgouttelettes d'eau a été créée par les embruns des vagues de l'océan.

Mais pourquoi pas par des condensats ?

"La magie peut opérer lorsque les substances deviennent minuscules et que le volume interfacial devient énorme par rapport à leur volume", a déclaré M. Dai. "Je pense que les implications sont importantes pour de nombreux domaines.

Auteur: Internet

Info: https://phys.org/news/2023-04, from Ken Kingery, Université de Duke. *réactions d'oxydoréduction. **les condensats biomoléculaires sont des compartiments cellulaires qui ne sont pas délimités par une membrane, mais qui s'auto-assemblent et se maintiennent de façon dynamique dans le contexte cellulaire

[ biophysique ]

polypeptides

Les biologistes dévoilent les formes moléculaires de la vie

On vous décrit la quête visant à comprendre comment les protéines se plient rapidement et élégamment pour prendre des formes qui leur permettent d'effectuer des tâches uniques.

Pour le hula hoop, vous vous levez et faites pivoter vos hanches vers la droite et vers la gauche. Pour faire du vélo, on s'accroupit, on tend les bras et on pédale sur les jambes. Pour plonger dans une piscine, vous étendez les bras, rentrez le menton et vous penchez en avant. Ces formes corporelles nous permettent d’entreprendre certaines actions – ou, comme pourrait le dire un biologiste, notre structure détermine notre fonction.

Cela est également vrai au niveau moléculaire. Chaque tâche imaginable effectuée par une cellule possède une protéine conçue pour l'exécuter. Selon certaines estimations, il existe 20 000 types différents de protéines dans le corps humain : certaines protéines des cellules sanguines sont parfaitement conçues pour capter les molécules d'oxygène et de fer, certaines protéines des cellules cutanées fournissent un soutien structurel, etc. Chacun a une forme adaptée à son métier. 

Cependant, si une protéine se replie mal, elle ne peut plus fonctionner, ce qui peut entraîner un dysfonctionnement et une maladie. En comprenant comment les protéines se replient, les biologistes gagneraient non seulement une compréhension plus approfondie des protéines elles-mêmes, mais pourraient également débloquer de nouvelles façons de cibler les protéines liées à la maladie avec de nouveaux médicaments.

Cela s’est avéré être un formidable défi scientifique. Chaque protéine commence par une chaîne de molécules plus petites liées appelées acides aminés. Lorsque les acides aminés s'alignent dans l'ordre dicté par un gène, ils se plient et prennent la forme appropriée de la protéine en quelques microsecondes – un phénomène qui a stupéfié les scientifiques du XXe siècle lorsqu'ils l'ont découvert. 

Dans les années 1950, le biochimiste Christian Anfinsen a émis l’hypothèse qu’il devait y avoir un code interne intégré à la chaîne d’acides aminés qui détermine la manière dont une protéine doit se replier. Si tel était le cas, pensait-il, il devrait exister un moyen de prédire la structure finale d'une protéine à partir de sa séquence d'acides aminés. Faire cette prédiction est devenu connu sous le nom de problème de repliement des protéines. Depuis, certains scientifiques ont redéfini le problème en trois questions liées : Qu'est-ce que le code de pliage ? Quel est le mécanisme de pliage ? Pouvez-vous prédire la structure d’une protéine simplement en regardant sa séquence d’acides aminés ? 

Les biologistes ont passé des décennies à tenter de répondre à ces questions. Ils ont expérimenté des protéines individuelles pour comprendre leurs structures et construit des programmes informatiques pour déduire des modèles de repliement des protéines. Ils ont étudié la physique et la chimie des molécules d’acides aminés jusqu’au niveau atomique pour découvrir les règles du repliement des protéines. Malgré cela, les biologistes n'ont fait que des progrès hésitants dans la compréhension des règles de repliement internes d'une protéine depuis qu'Anfinsen a exposé le problème.

Il y a quelques années, ils ont réalisé une avancée décisive lorsque de nouveaux outils d’intelligence artificielle ont permis de résoudre une partie du problème. Les outils, notamment AlphaFold de Google DeepMind, ne peuvent pas expliquer comment une protéine se replie à partir d'une chaîne d'acides aminés. Mais étant donné une séquence d’acides aminés, ils peuvent souvent prédire la forme finale dans laquelle elle se replie. 

Ce n’est que dans les décennies à venir qu’il deviendra clair si cette distinction – savoir comment une protéine se replie par rapport à ce en quoi elle se replie – fera une différence dans des applications telles que le développement de médicaments. Le magicien doit-il révéler le tour de magie ?

Quoi de neuf et remarquable

Début mai, Google DeepMind a annoncé la dernière itération de son algorithme de prédiction des protéines, appelé AlphaFold3, qui prédit les structures non seulement de protéines individuelles, mais également de protéines liées les unes aux autres et d'autres biomolécules comme l'ADN et l'ARN. Comme je l’ai signalé pour Quanta, cette annonce est intervenue quelques mois seulement après qu’un algorithme concurrent de prédiction des protéines – RosettaFold All-Atom, développé par le biochimiste David Baker de la faculté de médecine de l’Université de Washington et son équipe – a annoncé une mise à niveau similaire. " Vous découvrez désormais toutes les interactions complexes qui comptent en biologie ", m'a dit Brenda Rubenstein, professeure agrégée de chimie et de physique à l'Université Brown. Il reste néanmoins un long chemin à parcourir avant que ces algorithmes puissent déterminer les structures dynamiques des protéines lors de leur déplacement dans les cellules. 

Parfois, les protéines agissent de manière imprévisible, ce qui ajoute une autre difficulté au problème du repliement. La plupart des protéines se replient en une seule forme stable. Mais comme Quanta l’a rapporté en 2021, certaines protéines peuvent se replier sous plusieurs formes pour remplir plusieurs fonctions. Ces protéines à commutation de plis ne sont pas bien étudiées et personne ne sait quelle est leur abondance. Mais grâce aux progrès technologiques tels que la cryomicroscopie électronique et la résonance magnétique nucléaire à l’état solide, les chercheurs y voient plus clairement. De plus, certaines protéines possèdent des régions qui ne se plient pas selon une forme discrète mais qui bougent de manière dynamique. Comme Quanta l'a rapporté en février, ces protéines intrinsèquement désordonnées peuvent avoir des fonctions importantes, comme l'amélioration de l'activité des enzymes, la classe de protéines qui provoquent des réactions chimiques. 

Lorsque les protéines se replient mal, elles peuvent se regrouper et causer des ravages dans l’organisme. Les agrégats de protéines sont caractéristiques des maladies neurodégénératives comme la maladie d'Alzheimer, dans lesquelles des agrégats de protéines potentiellement toxiques appelés plaques amyloïdes s'accumulent entre les neurones et compromettent la signalisation du cerveau. Comme Quanta l’a rapporté en 2022 , l’agrégation des protéines pourrait être répandue dans les cellules vieillissantes ; comprendre pourquoi les protéines se replient mal et s’accumulent pourrait aider au développement de traitements pour les problèmes liés au vieillissement. Parfois, des protéines mal repliées peuvent également favoriser le mauvais repliement et l’agrégation d’autres protéines, déclenchant une cascade d’effets néfastes qui illustrent à quel point il est essentiel qu’une protéine se plie pour prendre sa forme appropriée.



 

Auteur: Internet

Info: https://www.quantamagazine.org/ mai 2024, Mme Yasemin Saplakoglu

[ tridimensionnelles ] [ conformation protéique ]

sortie extra-corporelle

Ce que chacun devrait savoir sur la paralysie du sommeil (P.D.S) et la sortie hors du corps (S.H.C).

Presque tous les jours, je reçois des mails de quelqu'un qui, le sachant ou pas, me parle de sa paralysie du sommeil (P.D.S). Habituellement, je donne une brève explication de ce qui se passe, mais j'ai décidé qu'il était temps de l'écrire dans un article dont plus de gens pourraient bénéficier. J'ai étudié et vécu plusieurs P.D.S et S.H.C, donc je parle d'expérience.

Qu'est-ce que la paralysie du sommeil ?

La paralysie du sommeil est une fonction corporelle normale et naturelle qui provoque la paralysie de notre corps physique pendant le sommeil. Son but est de nous empêcher de nous faire du mal lorsque nous rêvons. Elle est censée se produire à chaque fois que nous dormons et s'installe généralement bien avant que nous ne commencions à rêver. Lorsqu'elle ne fonctionne pas correctement, nous avons de graves problèmes comme le somnambulisme, qui fait que les gens se blessent. Normalement, nous ne sommes pas conscients lorsque la paralysie du sommeil s'installe, de sorte que la plupart des gens ne savent même pas qu'elle existe. Cependant, de temps en temps, quelqu'un devient conscient pendant cette période, et c'est alors qu'il devient de sa paralysie du sommeil, ou P.D.S. Pour autant que je sache, cela se produit plus souvent au réveil. En gros, votre esprit se réveille avant votre corps. Finalement, votre corps rattrape votre esprit et se réveille aussi.

Symptômes de la P.D.S

Lorsqu'un individu devient conscient et se rend compte de son état de paralysie du sommeil, il ne sait généralement pas ce qui lui arrive. Et, parce qu'il est conscient, il essaie de bouger, mais ne le peut pas. Lorsqu'ils découvre qu'ils ne peut pas bouger, il commence à s'agiter, à être angoissés, à avoir peur et peut même paniquer, coincé entre la réalité et le monde halluciné des rêves avec l'impression de ne pas pouvoir se rendre à l'un ou l'autre de ces endroits. Souvent, il lutte et se bat contre la paralysie, en essayant de se libérer, mais cela n'aide que rarement.

Pour aggraver les choses, les peurs peuvent facilement se manifester sous la forme d'hallucinations très réalistes dans l'État de P.D.S. C'est pourquoi les gens voient souvent des monstres, des démons, des sorcières ou autres créatures peu recommandables les attaquer. C'est si courant de ressentir tout ça que fut inventé le mot "hagging" (auto-harassement) pour le décrire. Souvent, on pense se réveiller "juste à temps avant que les monstres ne nous attrape", alors qu'en réalité, la poussée d'adrénaline provoquée par la peur fait sortir de la paralysie. Pour la plupart, ces créatures sont des hallucinations qui peuvent être ignorées, mais je sais bien que c'est plus facile à dire qu'à faire.

La plupart du temps, ceux en P.D.S qui souffrent luttent pour reprendre le contrôle de leur corps et finissent par gagner. Parfois, cependant, une personne peut sembler se réveiller, pour découvrir qu'elle dort vraiment encore et qu'elle rêve qu'elle s'est réveillée. Nous appelons ce phénomène "faux réveils". Parfois, une personne peut avoir plusieurs faux réveils d'affilée, ce qui la frustre de ne pas pouvoir se réveiller ou, pire encore, la terrifie de ne plus jamais se réveiller. Les personnes souffrant de P.D.S sont souvent réticentes à parler de leurs expériences car elles ont peur que les gens les croient folles. Beaucoup de gens ont gardé ce petit secret toute leur vie.

La P.D.S est-elle fréquente ?

En fait, elle est assez répandue et il n'y a pas lieu d'en avoir peur ou d'en avoir honte. Cela arrive à des milliers, voire des millions de personnes chaque jour, mais je n'ai pas de statistiques pour le prouver. Mais je reçois des mails sur les P.D.S presque tous les jours, donc vous n'êtes pas seul.

Que peut-on faire contre les monstres ?

En général, quand les gens apprennent ce qu'est la P.D.S, leurs craintes diminuent. Quand leurs craintes diminuent, ils ont tendance à voir moins de monstres. Par conséquent, le meilleur conseil est de ne pas paniquer, de rester calme, de réaliser que vous êtes en sécurité, et c'est une chose naturelle que fait votre corps physique. Ensuite, si vous le souhaitez, explorez cet état.

Comment puis-je sortir de l'état de P.D.S ?

En général, il suffit d'attendre qu'il se dissipe. On pense que la paralysie du sommeil est liée à la chimie du cerveau, et que vous en sortirez automatiquement lorsque vos substances chimiques se stabiliseront. En attendant, tout ce que vous pouvez faire est d'attendre qu'elle se termine, ou de l'utiliser comme tremplin pour l'état de S.H.C. Comme je l'ai déjà dit, des émotions extrêmes comme la panique ou la colère provoquent parfois un changement dans la chimie du cerveau, et cela peut vous faire sortir de l'état de P.D.S. Une fois que vous aurez appris à la maîtriser, j'espère que vous voudrez l'explorer plutôt que d'y mettre fin.

Quel est le lien entre P.D.S et S.H.C ?

D'après mon expérience, dans l'état P.D.S, vous êtes hors de votre corps physique et à l'intérieur de votre corps énergétique, mais généralement vous êtes collé au corps et incapable de bouger. Donc, d'un côté, vous êtes hors de votre corps, mais de l'autre, vous êtes incapable d'aller quelque part ou de faire quoi que ce soit ; une expérience vraiment frustrante. Lutter contre la paralysie est souvent futile, et si vous gagnez, vous retournerez à votre corps physique au lieu de le quitter, ce qui est frustrant si la S.H.C est votre objectif.

Quel est le secret pour transformer la P.D.S en S.H.C ?

Croyez-le ou non, il m'a fallu vingt ans d'essais avant d'apprendre le secret de la transformation de la P.D.S en S.H.C. Avant d'apprendre le secret, il était plus facile pour moi d'induire une expérience extracorporelle à partir d'un état de pleine conscience qu'à partir de l'état de P.D.S. Le secret réside principalement dans le fait de savoir ce qui se passe réellement, alors voilà : D'après mon expérience, dans l'état de P.D.S, votre conscience est associée à votre corps énergétique, et non à votre corps astral, et c'est là que se trouve le problème. Votre corps énergétique est étroitement associé à votre corps physique, et il est donc inutile de le fouiller et d'essayer de le déloger. Cela n'arrivera pas tant que vous ne serez pas mort, ou proche de la mort. Le secret, c'est que vous devez transférer votre conscience de votre corps énergétique à votre corps astral. Comment y parvenir ? D'abord, fermez les yeux et gardez-les fermés. Ensuite, essayez d'avancer avec votre conscience et imaginez que vous avancez. Même si vous ne ressentez aucun mouvement, votre conscience va avancer dans votre corps astral. Si vous avez de sérieux doutes quant à son fonctionnement et que vous ouvrez les yeux prématurément, votre conscience va se refermer comme une balle sur un élastique et revenir dans votre corps énergétique. Au lieu de cela, gardez les yeux fermés et ayez la foi que votre conscience avance. Continuez à pousser votre conscience aussi fort que vous le pouvez, comme si vous marchiez sous l'eau, jusqu'à ce que vous soyez à environ cinq mètres de votre corps. Bien sûr, comme vos yeux sont fermés, vous ne pouvez qu'estimer approximativement la distance, alors ne soyez pas obsédé par la distance, faites simplement une estimation. Une fois que vous êtes en sécurité à quinze pieds de votre corps, vous pouvez ouvrir les yeux, alors vous serez dans votre corps astral et libre d'errer.

Auteur: Peterson Bob Robert

Info: Le 5 août 2002

[ astral mode d'emploi ] [ hypnagogie ] [ détermination ]

univers inversé

Les possibilités métagénomiques

Une infime fraction - la plupart des scientifiques estiment <1% - des espèces microbiennes sur Terre peut être cultivée et étudiée à l'aide de techniques classiques de microbiologie et de génomique. Mais en utilisant des outils de métagénomique récemment développés, les chercheurs appliquent l'analyse génomique à des communautés microbiennes entières à la fois, sans avoir à isoler et à cultiver des espèces individuelles. Les études de métagénomique commencent par obtenir un échantillon d'un environnement particulier tel que l'eau de mer, le sol ou l'intestin humain, en extrayant le matériel génétique de tous les organismes de l'échantillon, puis en analysant l'ADN de ce mélange pour mieux comprendre comment les membres de la communauté interagir, changer et exécuter des fonctions complexes.

Processus : la métagénomique consiste à obtenir l'ADN de tous les micro-organismes d'une communauté, sans nécessairement identifier toutes les espèces impliquées. Une fois les gènes séquencés et comparés aux séquences identifiées, les fonctions de ces gènes peuvent être déterminées.

Parce qu'elle ne dépend pas de l'établissement de cultures pures, la métagénomique offre l'accès à des millions d'espèces microbiennes qui auparavant ne pouvaient pas être étudiées. Il permet également aux chercheurs d'examiner les micro-organismes dans le contexte des environnements dans lesquels ils existent naturellement, en étudiant des communautés entières en même temps.

Applications de la métagénomique

Pratiquement tous les biologistes, quel que soit leur domaine, découvriront qu'une meilleure compréhension des communautés microbiennes et de la métagénomique peut contribuer à leurs propres recherches. L'étude des communautés microbiennes par la métagénomique peut aider les biologistes à s'attaquer à des questions scientifiques fondamentales et à résoudre les problèmes sociaux, environnementaux et économiques connexes. Voici quelques-unes des applications potentielles de la métagénomique :

Avancées des sciences de la vie.

Décrypter le fonctionnement et l'interaction des espèces au sein des communautés microbiennes peut répondre en partie à des questions fondamentales sur de nombreux aspects de la biologie microbienne, végétale et animale et améliorer considérablement la compréhension de l'écologie et de l'évolution. La métagénomique pourrait aider à répondre à des questions telles que : Qu'est-ce qui constitue un génome ? Qu'est-ce qu'une espèce ? Quelle est la diversité de la vie ?

Sciences de la Terre.

L'exploration de la manière dont les communautés microbiennes du sol et des océans affectent les équilibres atmosphériques et les conditions environnementales peut aider les scientifiques à mieux comprendre, prévoir et potentiellement faire face aux changements mondiaux.

Médicament.

Des centaines de médicaments disponibles aujourd'hui sont dérivés de produits chimiques trouvés pour la première fois dans des microbes ; l'accès aux génomes d'espèces microbiennes supplémentaires est très prometteur pour en découvrir des milliers d'autres. L'étude du "microbiome" humain – les milliers de milliards de bactéries vivant dans et sur le corps humain – peut conduire à de nouvelles façons de diagnostiquer, de traiter et de prévenir les maladies.

Énergie alternative.

De nouvelles sources d'énergie pourraient être développées en exploitant le pouvoir des communautés microbiennes pour produire des sous-produits tels que l'hydrogène, le méthane, le butanol et même le courant électrique.

Assainissement de l'environnement.

Comprendre les microbes qui dégradent les produits chimiques environnementaux peut aider à nettoyer des polluants tels que les fuites d'essence, les déversements de pétrole, les eaux usées, les rejets industriels et les déchets nucléaires.

Biotechnologie.

L'identification et l'exploitation des capacités biosynthétiques polyvalentes et diverses des communautés microbiennes peuvent conduire au développement de nouveaux produits industriels, alimentaires et de santé bénéfiques.

Agriculture.

Mieux comprendre les microbes bénéfiques vivant dans, sur, sous et autour des plantes et des animaux domestiques peut contribuer à améliorer les méthodes de détection des agents pathogènes dans les cultures, le bétail et les produits alimentaires et peut faciliter le développement de pratiques agricoles qui tirent parti des les alliances naturelles entre les microbes, les plantes et les animaux.

Biodéfense et médecine légale microbienne.

L'étude de l'ADN et des empreintes biochimiques des communautés microbiennes aide les spécialistes à surveiller les agents pathogènes connus et potentiels, à créer des vaccins et des traitements plus efficaces contre les agents bioterroristes potentiels et à reconstruire les événements dans lesquels les microbes ont joué un rôle.

Valeur de la métagénomique pour l'enseignement de la biologie

La citation de Muir a également une pertinence importante pour l'enseignement des sciences. Qu'est-ce qui sépare la chimie, la génétique, la biologie moléculaire, l'évolution, l'écologie et d'autres disciplines ? Où se croisent-elles et comment se construisent-elles les unes sur les autres ?

La métagénomique aide à combler le fossé entre la génétique et l'écologie, démontrant que les gènes d'un seul organisme sont connectés aux gènes des autres et à l'ensemble de la communauté. En fait, les processus de la métagénomique démontrent qu'il est important d'étudier les gènes et les organismes en contexte et d'apprécier toute la diversité de la vie, même dans un seul cadre. Ces messages ont une pertinence importante dans l'ensemble de la biologie et seraient des ajouts précieux à n'importe quel cours de biologie, peut-être en particulier ceux du niveau d'introduction.

Parce que la métagénomique s'inspire d'un large éventail de domaines et les affecte, c'est un outil précieux pour enseigner des thèmes et des concepts qui sont tissés tout au long de l'enseignement de la biologie. En effet, l'enseignement et l'apprentissage de la métagénomique pourraient clairement intégrer les types de changements dans l'enseignement des sciences de la maternelle à la 12e année et du premier cycle que de nombreux rapports ont demandé au cours de la dernière décennie.

Certains professeurs estiment qu'ils doivent utiliser des cours d'introduction pour fournir aux étudiants pratiquement toutes les connaissances qu'ils utiliseront pour comprendre les concepts de base d'une discipline. Certains considèrent également les cours d'introduction comme un moyen d'aider les étudiants à apprendre à interpréter les nouvelles et autres informations sur la science afin qu'ils puissent prendre des décisions plus éclairées à la maison, chez le médecin et dans l'isoloir. Trop souvent, cependant, de tels cours ne parviennent pas à transmettre la beauté complexe du monde vivant et les innombrables façons dont la biologie a un impact sur la "vraie vie". L'apprentissage de la métagénomique au niveau introductif - en mettant l'accent sur ses applications potentielles dans le monde réel - pourrait servir à éclairer les principes de base d'une grande variété de domaines, les liens entre eux et la pertinence plus large des avancées scientifiques pour les problèmes du monde réel. Si les étudiants peuvent voir qu'il y a vraiment des questions non résolues intéressantes auxquelles ils peuvent jouer un rôle pour répondre, le recrutement de jeunes talentueux pour les carrières scientifiques peut être facilité. De cette façon, les élèves rencontreront une science dynamique plutôt que statique.

LES BÉNÉFICES DE L'INTÉGRATION DE L'ÉDUCATION ET DE LA RECHERCHE

Les avantages de l'intégration précoce de la métagénomique et d'autres sciences nouvelles dans l'enseignement de la biologie profiteraient non seulement aux étudiants en biologie, mais aussi aux scientifiques et à leurs projets de recherche. L'expérience montre que lorsque les chercheurs enseignent, leur propre compréhension s'approfondit, menant à de nouvelles questions et pistes de recherche souvent inattendues qui sont posées par les étudiants, ainsi qu'à contribuer au développement d'approches créatives des problèmes. Si la communauté de la biologie peut intégrer l'enseignement de la métagénomique aux progrès de la recherche dès le départ, les étudiants pourraient devenir des participants actifs au développement du domaine.

Enseigner un domaine nouveau ou émergent est un moyen idéal d'engager profondément les étudiants dans l'exploration de questions fondamentales qui sont au cœur de la poursuite scientifique et de les encourager à poser leurs propres questions. En effet, dans le cas du domaine émergent de la métagénomique, les questions les plus fondamentales peuvent être les plus profondes. Répondre à ces questions inspire à son tour les jeunes esprits et les chercheurs actifs, et la science est bénéfique. 

D'autres ont vu l'intérêt d'intégrer la science émergente à l'éducation. Un certain nombre d'efforts sont actuellement en cours pour intégrer la recherche et l'enseignement en génomique.

Auteur: Internet

Info: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/ Metagenomics: A Call for Bringing a New Science into the Classroom (While It's Still New) Anne Jurkowski,* Ann H. Reid,† and Jay B. Labovcorresponding author

[ sciences ] [ nano-monde ] [ ouverture ] [ matrice gaïa ]

nanomonde

Comment l’IA impacte la recherche sur la structure des protéines

Chaque être humain possède plus de 20 000 protéines. Par exemple l’hémoglobine qui s’occupe du transport de l’oxygène depuis les poumons vers les cellules de tout le corps, ou encore l’insuline qui indique à l’organisme la présence de sucre dans le sang.

Chaque protéine est formée d’une suite d’acides aminés, dont la séquence détermine son repliement et sa structure spatiale – un peu comme si un mot se repliait dans l’espace en fonction des enchaînements de lettres dont il est composé. Cette séquence et ce repliement (ou structure) de la protéine déterminent sa fonction biologique : leur étude est le domaine de la « biologie structurale ». Elle s’appuie sur différentes méthodes expérimentales complémentaires, qui ont permis des avancées considérables dans notre compréhension du monde du vivant ces dernières décennies, et permet notamment la conception de nouveaux médicaments.

Depuis les années 1970, on cherche à connaître les structures de protéines à partir de la seule connaissance de la séquence d’acides aminés (on dit « ab initio »). Ce n’est que très récemment, en 2020, que ceci est devenu possible de manière quasi systématique, avec l’essor de l’intelligence artificielle et en particulier d’AlphaFold, un système d’IA développé par une entreprise appartenant à Google.

Face à ces progrès de l’intelligence artificielle, quel est désormais le rôle des chercheurs en biologie structurale ?

Pour le comprendre, il faut savoir qu’un des défis de la biologie de demain est la "biologie intégrative", qui a pour objectif de comprendre les processus biologiques au niveau moléculaire dans leurs contextes à l’échelle de la cellule. Vu la complexité des processus biologiques, une approche pluridisciplinaire est indispensable. Elle s’appuie sur les techniques expérimentales, qui restent incontournables pour l’étude de la structure des protéines, leur dynamique et leurs interactions. De plus, chacune des techniques expérimentales peut bénéficier à sa manière des prédictions théoriques d’AlphaFold.

(Photo) Les structures de trois protéines de la bactérie Escherichia coli, déterminées par les trois méthodes expérimentales expliquées dans l’article, à l’Institut de Biologie Structurale de Grenoble. Beate Bersch, IBS, à partir d’une illustration de David Goodsell, Fourni par l'auteur

La cristallographie aux rayons X

La cristallographie est, à cette date, la technique la plus utilisée en biologie structurale. Elle a permis de recenser plus de 170 000 structures de protéines dans la "Protein Data Bank", avec plus de 10 000 repliements différents.

Pour utiliser la cristallographie à rayons X, il faut faire "cristalliser les protéines". On dit souvent que cette technique est limitée par la qualité de cristaux de protéines, qui est moindre pour les grosses protéines. Mais cette notion ne correspond pas toujours à la réalité : par exemple, la structure du ribosome, l’énorme machine moléculaire qui assemble les protéines, a été résolue à 2,8 angströms de résolution. Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz et Ada Yonath ont reçu le prix Nobel de chimie en 2009 pour ce travail.

Avec le développement récent du laser X à électron libre (XFEL), il est devenu possible d’étudier simultanément des milliers de microcristaux de protéines à température ambiante et à l’échelle de la femtoseconde (10-15 secondes, soit un millionième de milliardième de seconde, l’échelle de temps à laquelle ont lieu les réactions chimiques et le repliement des protéines). Cette technique permet d’imager les protéines avant qu’elles ne soient détruites. Elle est en train de révolutionner la "cristallographie cinétique", qui permet de voir les protéines "en action", ainsi que la recherche de médicaments.

Pour l’instant, l’apport d’AlphaFold à l’étude de la structure des protéines par cristallographie s’est concentré dans la génération de modèles de protéines assez précis pour appliquer la technique dite de "remplacement moléculaire" à la résolution des structures.

La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire

Une autre méthode expérimentale pour étudier la structure des protéines est la "spectroscopie par résonance magnétique nucléaire". Alors que son alter ego d’imagerie médicale, l’IRM, regarde la distribution spatiale d’un seul signal, caractéristique des éléments chimiques dans les tissus biologiques observés, en spectroscopie par résonance magnétique nucléaire, c’est un ensemble de signaux provenant des atomes constituant la protéine qui est enregistré (ce qu’on appelle le "spectre").

Généralement, la détermination de la structure par résonance magnétique est limitée à des protéines de taille modeste. On calcule des modèles de molécules basés sur des paramètres structuraux (comme des distances interatomiques), provenant de l’analyse des spectres expérimentaux. On peut s’imaginer cela comme dans les débuts de la cartographie, où des distances entre des points de référence permettaient de dessiner des cartes en 2D. Pour faciliter l’interprétation des spectres qui contiennent beaucoup d’information, on peut utiliser des modèles obtenus par prédiction (plutôt qu’expérimentalement), comme avec AlphaFold.

En plus de la détermination structurale, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire apporte deux atouts majeurs. D’une part, en général, l’étude est effectuée avec un échantillon en solution aqueuse et il est possible d’observer les parties particulièrement flexibles des protéines, souvent invisibles avec les autres techniques. On peut même quantifier leur mouvement en termes d’amplitude et de fréquence, ce qui est extrêmement utile car la dynamique interne des protéines est aussi cruciale pour leur fonctionnement que leur structure.

D’autre part, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire permet de détecter aisément les interactions des protéines avec des petites molécules (ligands, inhibiteurs) ou d’autres protéines. Ceci permet d’identifier les sites d’interaction, information essentielle entre autres pour la conception rationnelle de molécules actives comme des médicaments.

Ces propriétés font de la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire un outil extraordinaire pour la caractérisation fonctionnelle des protéines en complémentarité avec d’autres techniques expérimentales et l’IA.

La "cryomicroscopie électronique"

La cryomicroscopie électronique consiste à congeler ultrarapidement (environ -180 °C) un échantillon hydraté dans une fine couche de glace, qui sera traversée par les électrons. Les électrons transmis vont générer une image de l’échantillon, qui après analyse, permet d’accéder à des structures qui peuvent atteindre la résolution atomique. En comparaison, un microscope optique n’a un pouvoir résolutif que de quelques centaines de nanomètres, qui correspond à la longueur d’onde de la lumière utilisée ; seul un microscope utilisant une source possédant des longueurs d’onde suffisamment faibles (comme les électrons pour la microscopie électronique) possède un pouvoir résolutif théorique de l’ordre de l’angström. Le prix Nobel de Chimie 2017 a été décerné à Jacques Dubochet, Richard Henderson et Joachim Frank pour leurs contributions au développement de la cryomicroscopie électronique.

Avec de nombreux développements technologiques, dont celui des détecteurs à électrons directs, depuis le milieu des années 2010, cette technique est devenue essentielle en biologie structurale en amorçant une "révolution de la résolution". En effet, la cryomicroscopie électronique permet désormais d’obtenir des structures avec une résolution atomique, comme dans le cas de l’apoferritine – une protéine de l’intestin grêle qui contribue à l’absorption du fer – à 1,25 angström de résolution.

Son principal atout est de permettre de déterminer la structure d’objets de taille moyenne, au-delà de 50 000 Dalton (un Dalton correspond environ à la masse d’un atome d’hydrogène), comme l’hémoglobine de 64 000 Dalton, mais également d’objets de quelques milliards de daltons (comme le mimivirus, virus géant d’environ 0,5 micromètre).

Malgré toutes les avancées technologiques précédemment évoquées, la cryomicroscopie ne permet pas toujours de résoudre à suffisamment haute résolution la structure de "complexes", constitués de plusieurs protéines. C’est ici qu’AlphaFold peut aider et permettre, en complémentarité avec la cryomicroscopie, de décrire les interactions au niveau atomique entre les différents constituants d’un complexe. Cette complémentarité donne une force nouvelle à la cryomicroscopie électronique pour son rôle à jouer demain en biologie structurale.

Les apports d’AlphaFold

AlphaFold permet de prédire la structure de protéines uniquement à partir de leur séquence avec la connaissance acquise par la biologie structurale expérimentale. Cette approche est révolutionnaire car les séquences de beaucoup de protéines sont connues à travers les efforts des séquençages des génomes, mais déterminer leurs structures expérimentalement nécessiterait des moyens humains et techniques colossaux.

À l’heure actuelle, ce type de programme représente donc un acteur supplémentaire de complémentarité, mais ne se substitue pas aux techniques expérimentales qui, comme nous l’avons vu, apportent aussi des informations complémentaires (dynamiques, interfaces), à des échelles différentes (des sites métalliques aux complexes multiprotéiques) et plus fiables, car expérimentalement vérifiées. Au-delà de la pure détermination structurale d’une protéine isolée, la complexité des systèmes biologiques nécessite souvent une approche pluridisciplinaire afin d’élucider mécanismes et fonctions de ces biomolécules fascinantes que sont les protéines.

Auteur: Internet

Info: Published: December 19, 2022 Beate Bersch, Emmanuelle Neumann, Juan Fontecilla, Université Grenoble Alpes (UGA)

[ gnose chimique ]

univers vibratoire

Les hippies avaient raison : Tout est vibrations, mec !

Pourquoi certaines choses sont-elles conscientes et d'autres apparemment pas ? Un oiseau est-il conscient ? Une batte ? Un cafard ? Une bactérie ? Un électron ?

Toutes ces questions sont autant d'aspects du récurrent problème sur l'âme et le corps, qui résiste depuis des milliers d'années à une conclusion généralement satisfaisante.

La problématique du corps et de l'esprit a fait l'objet d'un important changement de nom au cours des deux dernières décennies et est généralement reconnue aujourd'hui comme une "grande difficulté quand à la conscience", après que le philosophe David Chalmers de l'Université de New York ait travaillé sur ce concept dans un article devenu classique en 1995 et avec son ouvrage "The Conscious Mind : In Search of a Fundamental Theory", en 1996.

Posons-nous la question maintenant : Les hippies ont-ils vraiment résolu ce problème ? Mon collègue Jonathan Schooler de l'Université de Californie, Santa Barbara, et moi pensons que oui, avec cette intuition radicale qu'il s'agit bien de vibrations...

Au cours de la dernière décennie, nous avons développé une "théorie de la résonance de la conscience" qui suggère que la résonance, autrement dit les vibrations synchronisées, est au coeur non seulement de la conscience humaine mais aussi de la réalité physique en général.

Et les hippies là-dedans ? Eh bien, nous sommes d'accord que les vibrations, la résonance, représente le mécanisme clé derrière la conscience humaine, ainsi que la conscience animale plus généralement. Et, comme on le verra plus loin, c'est le mécanisme de base de toutes les interactions physiques.

Toutes les choses dans notre univers sont constamment en mouvement, vibrantes. Même les objets qui semblent stationnaires vibrent, oscillent, résonnent à différentes fréquences. La résonance est un type de mouvement, caractérisé par une oscillation entre deux états. Et en fin de compte, toute matière n'est qu'une vibration de divers domaines sous-jacents.

Un phénomène intéressant se produit lorsque différents objets/processus vibrants se rapprochent : ils commencent souvent, après un certain temps, à vibrer ensemble à la même fréquence. Ils se "synchronisent", parfois d'une manière qui peut sembler mystérieuse. C'est ce qu'on appelle aujourd'hui le phénomène d'auto-organisation spontanée. L'examen de ce phénomène conduit à une compréhension potentiellement profonde de la nature de la conscience et de l'univers en général.

TOUTES LES CHOSES RÉSONNENT À CERTAINES FRÉQUENCES

Stephen Strogatz donne divers exemples tirés de la physique, biologie, chimie et des neurosciences pour illustrer ce qu'il appelle la "synchronisation" dans son livre de 2003 également titré "Sync". Notamment :

- Les lucioles de certaines espèces se mettent à clignoter leurs petits feux en synchronisation lors de grands rassemblements de lucioles, d'une manière qui est être difficile à expliquer avec les approches traditionnelles.

- Les neurones "s'allument" à grande échelle dans le cerveau humain à des fréquences spécifiques, la conscience des mammifères étant généralement associée à divers types de synchronisation neuronale.

- Les lasers sont produits lorsque des photons de même puissance et de même fréquence sont émis ensemble.

- La rotation de la lune est exactement synchronisée avec son orbite autour de la Terre, de sorte que nous voyons toujours la même face. La résonance est un phénomène véritablement universel et au coeur de ce qui peut parfois sembler être des tendances mystérieuses vers l'auto-organisation.

Pascal Fries, neurophysiologiste allemand de l'Institut Ernst Strüngmann, a exploré dans ses travaux très cités au cours des deux dernières décennies la façon dont divers modèles électriques, en particulier les ondes gamma, thêta et bêta, travaillent ensemble dans le cerveau pour produire divers types de conscience humaine.

Ces noms font référence à la vitesse des oscillations électriques dans les différentes régions du cerveau, mesurée par des électrodes placées à l'extérieur du crâne. Les ondes gamma sont généralement définies comme étant d'environ 30 à 90 cycles par seconde (hertz), les thêta de 4 à 7 Hz et les bêta de 12,5 à 30 hz. Il ne s'agit pas de limites strictes - ce sont des règles empiriques - et elles varient quelque peu d'une espèce à l'autre.

Ainsi, thêta et bêta sont significativement plus lentes que les ondes gamma. Mais les trois travaillent ensemble pour produire, ou au moins faciliter (la relation exacte entre les schémas électriques du cerveau et la conscience est encore bien en débat), les différents types de conscience humaine.

Fries appelle son concept "communication par la cohérence" ou CTC. Pour Fries, c'est une question de synchronisation neuronale. La synchronisation, en termes de taux d'oscillation électrique partagés, permet une communication fluide entre les neurones et les groupes de neurones. Sans cohérence (synchronisation), les entrées arrivent à des phases aléatoires du cycle d'excitabilité des neurones et sont inefficaces, ou du moins beaucoup moins efficaces, pour communiquer.

Notre théorie de la résonance de la conscience s'appuie sur le travail de Fries et de beaucoup d'autres, dans une approche plus large qui peut aider à expliquer non seulement la conscience humaine et mammifère, mais aussi la conscience plus largement. Nous spéculons aussi métaphysiquement sur la nature de la conscience comme phénomène général pour toute matière.

EST-CE QUE TOUT EST AU MOINS UN PEU CONSCIENT ?

D'après le comportement observé des entités qui nous entourent, des électrons aux atomes en passant par les molécules, les bactéries, les paramécies, les souris, les chauves-souris, les rats, etc. Cela peut paraître étrange à première vue, mais le "panpsychisme" - l'idée que toute matière a une certaine conscience associée - est une position de plus en plus acceptée par rapport à la nature de la conscience.

Le panpsychiste soutient que la conscience (subjectivité) n'a pas émergé ; au contraire, elle est toujours associée à la matière, et vice versa (les deux faces d'une même médaille), mais l'esprit associé à la plupart de la matière dans notre univers est généralement très simple. Un électron ou un atome, par exemple, ne jouissent que d'une infime quantité de conscience. Mais comme la matière "se complexifie", l'esprit se complexifie, et vice versa.

Les organismes biologiques ont accéléré l'échange d'information par diverses voies biophysiques, y compris les voies électriques et électrochimiques. Ces flux d'information plus rapides permet d'atteindre des niveaux de conscience à l'échelle macroscopique plus élevés que ceux qui se produiraient dans des structures d'échelle similaire comme des blocs rocheux ou un tas de sable, simplement parce qu'il y a une connectivité beaucoup plus grande et donc plus "en action" dans les structures biologiques que dans un bloc ou un tas de sable. Roches et les tas de sable n'ont que des voies thermiques avec une bande passante très limitée.

Les blocs rocheux et les tas de sable sont de "simples agrégats" ou collections d'entités conscientes plus rudimentaires (probablement au niveau atomique ou moléculaire seulement), plutôt que des combinaisons d'entités micro-conscientes qui se combinent en une entité macro-consciente de niveau supérieur, ce qui est la marque de la vie biologique.

Par conséquent, le type de communication entre les structures résonnantes est essentiel pour que la conscience s'étende au-delà du type rudimentaire de conscience que nous nous attendons à trouver dans des structures physiques plus fondamentales.

La thèse centrale de notre approche est la suivante : les liens particuliers qui permettent à la macro-conscience de se produire résultent d'une résonance partagée entre de nombreux composants micro-conscients. La vitesse des ondes de résonance présentes est le facteur limitant qui détermine la taille de chaque entité consciente.

Au fur et à mesure qu'une résonance partagée s'étend à de plus en plus de constituants, l'entité consciente particulière devient plus grande et plus complexe. Ainsi, la résonance partagée dans un cerveau humain qui atteint la synchronisation gamma, par exemple, comprend un nombre beaucoup plus important de neurones et de connexions neuronales que ce n'est le cas pour les rythmes bêta ou thêta.

Des structures résonnantes qui résonnent de haut en bas.

Notre théorie de la résonance de la conscience tente de fournir un cadre unifié qui inclut la neuroscience et l'étude de la conscience humaine, mais aussi des questions plus fondamentales de neurobiologie et de biophysique. Elle va au cœur des différences qui comptent quand il s'agit de la conscience et de l'évolution des systèmes physiques.

C'est une question de vibrations, mais c'est aussi une question de type de vibrations et, surtout, de vibrations partagées.

Mets tout ça dans ta pipe. Et fume, mon pote.

Auteur: Tam Hunt

Info: https://blogs.scientificamerican.com, 5 décembre 2018

[ chair-esprit ] [ spéculation ]

exobiologie

Les doutes grandissent quant à l’approche biosignature de la chasse aux extraterrestres

Les controverses récentes sont de mauvais augure pour les efforts visant à détecter la vie sur d’autres planètes en analysant les gaz présents dans leur atmosphère.

En 2020, des scientifiques ont détecté un gaz appelé phosphine dans l’atmosphère d’une planète rocheuse de la taille de la Terre. Sachant qu'il est impossible de produire de la phosphine autrement que par des processus biologiques, "les scientifiques affirment que quelque chose de vivant est la seule explication de l'origine de ce produit chimique", a rapporté le New York Times . En ce qui concerne les " gaz biosignatures ", la phosphine semblait être un coup de circuit.

Jusqu'à ce que ce ne soit plus le cas.

La planète était Vénus, et l’affirmation concernant une potentielle biosignature dans le ciel vénusien est toujours embourbée dans la controverse, même des années plus tard. Les scientifiques ne peuvent pas s'entendre sur la présence de phosphine là-bas, et encore moins sur la question de savoir si cela constituerait une preuve solide de l'existence d'une biosphère extraterrestre sur notre planète jumelle.

Ce qui s’est avéré difficile pour Vénus ne le sera que pour les exoplanètes situées à plusieurs années-lumière.

Le télescope spatial James Webb (JWST) de la NASA, lancé en 2021, a déjà renvoyé des données sur la composition atmosphérique d'une exoplanète de taille moyenne baptisée K2-18 b que certains ont interprétée – de manière controversée – comme une preuve possible de la vie. Mais alors même que les espoirs de détection de biosignature montent en flèche, certains scientifiques commencent à se demander ouvertement si les gaz présents dans l’atmosphère d’une exoplanète constitueront un jour une preuve convaincante de l’existence d’extraterrestres.

De nombreux articles récents explorent les redoutables incertitudes liées à la détection de la biosignature des exoplanètes. L'un des principaux défis qu'ils identifient est ce que le philosophe des sciences Peter Vickers de l'Université de Durham appelle le problème des alternatives non conçues . En termes simples, comment les scientifiques peuvent-ils être sûrs d’avoir exclu toute explication non biologique possible de la présence d’un gaz – surtout tant que la géologie et la chimie des exoplanètes restent presque aussi mystérieuses que la vie extraterrestre ?

"De nouvelles idées sont constamment explorées, et il pourrait y avoir un mécanisme abiotique pour ce phénomène qui n'a tout simplement pas encore été conçu", a déclaré Vickers. "C'est le problème des alternatives inconçues en astrobiologie."

"C'est un peu l'éléphant dans la pièce", a déclaré l'astronome Daniel Angerhausen de l'École polytechnique fédérale de Zurich, qui est un scientifique du projet sur la mission LIFE, un télescope spatial proposé qui rechercherait des gaz de biosignature sur des planètes semblables à la Terre. exoplanètes.

Si ou quand les scientifiques détectent un gaz de biosignature putatif sur une planète lointaine, ils peuvent utiliser une formule appelée théorème de Bayes pour calculer les chances de vie là-bas sur la base de trois probabilités. Deux d’entre eux concernent la biologie. La première est la probabilité que la vie apparaisse sur cette planète, compte tenu de tout ce que l’on sait d’elle. La seconde est la probabilité que, si la vie existait, elle créerait la biosignature que nous observons. Les deux facteurs comportent d'importantes incertitudes, selon les astrobiologistes Cole Mathis de l'Arizona State University et Harrison Smith de l'Institut des sciences de la Terre et de la vie de l'Institut de technologie de Tokyo, qui ont exploré ce type de raisonnement dans un article l'automne dernier.

Le troisième facteur est la probabilité qu'une planète sans vie produise le signal observé – un défi tout aussi sérieux, réalisent maintenant les chercheurs, qui est mêlé au problème des alternatives abiotiques inconçues.

"C'est la probabilité que nous disons que vous ne pouvez pas remplir vos fonctions de manière responsable", a déclaré Vickers. "Cela pourrait presque aller de zéro à 1."

Prenons le cas de K2-18 b, une " mini-Neptune " de taille intermédiaire entre la Terre et Neptune. En 2023, les données du JWST ont révélé un signe statistiquement faible de sulfure de diméthyle (DMS) dans son atmosphère. Sur Terre, le DMS est produit par des organismes marins. Les chercheurs qui l’ont provisoirement détecté sur K2-18b ont interprété les autres gaz découverts dans son ciel comme signifiant que la planète est un " monde aquatique " avec un océan de surface habitable, confortant ainsi leur théorie selon laquelle le DMS proviendrait de la vie marine. Mais d'autres scientifiques interprètent les mêmes observations comme la preuve d'une composition planétaire gazeuse et inhospitalière ressemblant davantage à celle de Neptune.

Des alternatives inconcevables ont déjà contraint les astrobiologistes à plusieurs reprises à réviser leurs idées sur ce qui constitue une bonne biosignature. Lorsque la phosphine a été détectée sur Vénus , les scientifiques ne connaissaient aucun moyen de la produire sur un monde rocheux sans vie. Depuis lors, ils ont identifié plusieurs sources abiotiques possibles de gaz . Un scénario est que les volcans libèrent des composés chimiques appelés phosphures, qui pourraient réagir avec le dioxyde de soufre présent dans l'atmosphère de Vénus pour former de la phosphine – une explication plausible étant donné que les scientifiques ont trouvé des preuves d'un volcanisme actif sur notre planète jumelle. De même, l'oxygène était considéré comme un gaz biosignature jusqu'aux années 2010, lorsque des chercheurs, dont Victoria Meadows du laboratoire planétaire virtuel de l'Institut d'astrobiologie de la NASA, ont commencé à trouver des moyens permettant aux planètes rocheuses d' accumuler de l'oxygène sans biosphère. Par exemple, l’oxygène peut se former à partir du dioxyde de soufre, qui abonde sur des mondes aussi divers que Vénus et Europe.

Aujourd’hui, les astrobiologistes ont largement abandonné l’idée selon laquelle un seul gaz pourrait constituer une biosignature. Au lieu de cela, ils se concentrent sur l’identification d’« ensembles », ou d’ensembles de gaz qui ne pourraient pas coexister sans vie. Si quelque chose peut être appelé la biosignature de référence actuelle, c’est bien la combinaison de l’oxygène et du méthane. Le méthane se dégrade rapidement dans les atmosphères riches en oxygène. Sur Terre, les deux gaz ne coexistent que parce que la biosphère les reconstitue continuellement.

Jusqu’à présent, les scientifiques n’ont pas réussi à trouver une explication abiotique aux biosignatures oxygène-méthane. Mais Vickers, Smith et Mathis doutent que cette paire particulière – ou peut-être n’importe quel mélange de gaz – soit un jour convaincante. "Il n'y a aucun moyen d'être certain que ce que nous observons est réellement une conséquence de la vie, par opposition à un processus géochimique inconnu", a déclaré Smith.

" JWST n'est pas un détecteur de vie. C'est un télescope qui peut nous dire quels gaz se trouvent dans l'atmosphère d'une planète ", a déclaré Mathis.

Sarah Rugheimer, astrobiologiste à l'Université York qui étudie les atmosphères des exoplanètes, est plus optimiste. Elle étudie activement d’autres explications abiotiques pour les biosignatures d’ensemble comme l’oxygène et le méthane. Pourtant, dit-elle, "  j’ouvrirais une bouteille de champagne – du champagne très cher – si nous voyions de l’oxygène, du méthane, de l’eau et du CO 2 " sur une exoplanète.

Bien sûr, verser un verre sur un résultat passionnant en privé est différent de dire au monde qu'il a trouvé des extraterrestres.

Rugheimer et les autres chercheurs qui ont parlé à Quanta pour cette histoire se demandent comment parler au mieux en public de l'incertitude entourant les biosignatures – et ils se demandent comment les fluctuations de l'opinion astrobiologique sur une détection donnée pourraient miner la confiance du public dans la science. Ils ne sont pas seuls dans leur inquiétude. Alors que la saga de la phosphine de Vénus approchait de son apogée en 2021, les administrateurs et les scientifiques de la NASA ont imploré la communauté de l'astrobiologie d'établir des normes fermes de certitude dans la détection des biosignatures. En 2022, des centaines d'astrobiologistes se sont réunis pour un atelier virtuel pour discuter de la question – bien qu'il n'existe toujours pas de norme officielle, ni même de définition, d'une biosignature. "Pour l'instant, je suis assez heureux que nous soyons tous d'accord, tout d'abord, sur le fait que c'est un petit problème", a déclaré Angerhausen.

La recherche avance malgré l’incertitude – comme elle le devrait, dit Vickers. Se retrouver dans des impasses et devoir faire marche arrière est naturel pour un domaine naissant comme l’astrobiologie. "C'est quelque chose que les gens devraient essayer de mieux comprendre comment fonctionne la science dans son ensemble", a déclaré Smith. "C'est OK de mettre à jour ce que nous savons." Et les affirmations audacieuses sur les biosignatures ont un moyen d’allumer un feu sous la pression des scientifiques pour les falsifier, disent Smith et Vickers – pour partir à la recherche d’alternatives inconçues.

"Nous ne savons toujours pas ce qui se passe sur Vénus, et bien sûr, cela semble désespéré", a déclaré l'astrochimiste Clara Sousa-Silva du Bard College, une experte en phosphine qui a contribué à la détection de Vénus. Pour elle, la prochaine étape est claire : " Pensons à nouveau à Vénus. " Les astronomes ont pratiquement ignoré Vénus pendant des décennies. La controverse sur la biosignature a déclenché de nouveaux efforts non seulement pour découvrir des sources abiotiques de phosphine jusque-là inconsidérées, mais également pour mieux comprendre notre planète sœur à part entière. (Au moins cinq missions vers Vénus sont prévues dans les décennies à venir.) "Je pense que c'est aussi une source d'espoir pour les exoplanètes."

Auteur: Internet

Info: https://www.quantamagazine.org/ - Elise Cuts, 19 mars 2024

[ xénobiologie ]

chronos

Prix Nobel de physique 2023 : on a tout compris et on vous explique simplement pourquoi c’est génial

Anne L’Huillier, Ferenc Krausz et Pierre Agostini ont inventé la physique attoseconde, et ça méritait bien d’être expliqué.

Les "impulsions laser très courtes permettant de suivre le mouvement ultrarapide des électrons à l’intérieur des molécules et des atomes", vous dites ? Les lauréats du prix Nobel de physique 2023, le Hongrois Ferenc Krausz et les Français Anne L’Huillier et Pierre Agostini n’ont pas choisi le thème le plus parlant aux néophytes (mais la physique fondamentale l’est rarement).

Commençons par un terme étrange : les lauréats sont les inventeurs de la physique attoseconde. Atto, quoi ? Une attoseconde est une fraction de seconde, précisément 1×10−18 seconde : c’est très, très peu. "Pour vous donner une idée", explique au HuffPost le physicien Franck Lépine, chercheur du CNRS à l’Institut lumière matière, et collaborateur des Nobel 2023, en terme d’ordre de grandeur "il y a autant de différence entre une attoseconde et une seconde qu’entre une seconde et l’âge de l’univers".

Lorsqu'il est contemplé à cette échelle de temps, le monde ralentit. Le battement d'ailes d'un colibri devient une éternité.

Aller "chercher" une attoseconde précise dans une seconde, c’est donc pointer une seconde précise dans l’univers depuis sa naissance. On vous l’avait bien dit, c’est court, un laps de temps à peine concevable.

La photo la plus rapide du monde

Mais comment ont-ils "inventé" cette physique ? Les Nobel 2023 ont réussi à mettre au point un appareil qui permet d’observer les électrons au sein de la matière : des éléments au déplacement si rapide que seul un "flash" de l’ordre de l’attoseconde permet de les capturer. Les trois chercheurs sont donc récompensés pour la mise au point d’une "caméra" ultrarapide… Et on va même vous raconter comment elle fonctionne.

Une impulsion très puissante est envoyée au laser vers des atomes. Sous l’effet de la lumière envoyée, Les électrons qui gravitent autour de ces atomes vont alors être accélérés et émettre à leur tour un flash lumineux qui dure environ une attoseconde : c’est ce que l’on appelle la High harmonic generation, ou production d’harmoniques élevées. Ce sont ces impulsions qui vont prendre les électrons en photo. Pourquoi une durée aussi courte est-elle nécessaire ? Parce que les électrons ne tiennent pas en place.

Au-delà de la physique

"Faisons un parallèle avec le cinéma, explique Franck Lépine. On découpe le mouvement en un certain nombre de photos par seconde. La photo fige l’objet qui bouge, mais si la capture prend trop de temps, on découpe le mouvement, les images se superposent", ce qui crée un effet de flou. "Si jamais nos flashes de lumières durent trop longtemps, on ne va pas voir seulement électrons bouger, mais également les atomes, voire les ensembles d’atomes", et donc l’objet de l’observation ne sera pas net.

Les découvertes des trosi chercheurs ne permettent pas seulement d’observer les électrons avec une précision nouvelle. Elles sont également un instrument pour les manipuler. La lumière envoyée sur les électrons les bouscule, et là encore la physique attoseconde peut tout changer, et pas seulement dans le domaine des sciences fondamentales. "On peut manipuler les réactions chimiques en manipulant les électrons", détaille Franck Lépine.

À Lyon, son laboratoire est l’un des trois en France à disposer des équipements nécessaires pour travailler avec la physique attoseconde. "Parmi les choses sur lesquelles on travaille, il y a l’utilisation des technologies attoseconde pour comprendre comment fonctionne l’ADN du vivant." La physique attoseconde, vous n’en entendrez peut-être pas parler à nouveau de sitôt, mais les découvertes qui en découlent certainement.

Historique

En 1925, Werner Heisenberg, pionniers de la mécanique quantique, a affirmé que le temps nécessaire à un électron pour faire le tour d'un atome d'hydrogène était inobservable. Dans un sens, il avait raison. Les électrons ne tournent pas autour d'un noyau atomique comme les planètes autour des étoiles. Les physiciens les considèrent plutôt comme des ondes de probabilité qui donnent leurs chances d'être observées à un certain endroit et à un certain moment, de sorte que nous ne pouvons pas mesurer un électron qui vole littéralement dans l'espace.

Heisenberg a sous-estimé l'ingéniosité de physiciens du XXe siècle comme L'Huillier, Agostini et Krausz. Les chances que l'électron soit ici ou là varient d'un moment à l'autre, d'une attoseconde à l'autre. Grâce à la possibilité de créer des impulsions laser attosecondes capables d'interagir avec les électrons au fur et à mesure de leur évolution, les chercheurs peuvent sonder directement les différents comportements des électrons.

Comment les physiciens produisent-ils des impulsions attosecondes ?

Dans les années 1980, Ahmed Zewail, de l'Institut de technologie de Californie, a développé la capacité de faire clignoter des lasers avec des impulsions d'une durée de quelques femtosecondes, soit des milliers d'attosecondes. Ces impulsions, qui ont valu à Zewail le prix Nobel de chimie en 1999, étaient suffisantes pour permettre aux chercheurs d'étudier le déroulement des réactions chimiques entre les atomes dans les molécules. Cette avancée a été qualifiée de "caméra la plus rapide du monde".

Pendant un certain temps, une caméra plus rapide semblait inaccessible. On ne savait pas comment faire osciller la lumière plus rapidement. Mais en 1987, Anne L'Huillier et ses collaborateurs ont fait une observation intrigante : Si vous éclairez certains gaz, leurs atomes sont excités et réémettent des couleurs de lumière supplémentaires qui oscillent plusieurs fois plus vite que le laser d'origine - un effet connu sous le nom d'"harmoniques". Le groupe de L'Huillier a découvert que dans des gaz comme l'argon, certaines de ces couleurs supplémentaires apparaissaient plus brillantes que d'autres, mais selon un schéma inattendu. Au début, les physiciens ne savaient pas trop quoi penser de ce phénomène.

Au début des années 1990, L'Huillier et d'autres chercheurs ont utilisé la mécanique quantique pour calculer les différentes intensités des diverses harmoniques. Ils ont alors pu prédire exactement comment, lorsqu'un laser infrarouge oscillant lentement frappait un nuage d'atomes, ces atomes émettaient à leur tour des faisceaux de lumière "ultraviolette extrême" oscillant rapidement. Une fois qu'ils ont compris à quelles harmoniques il fallait s'attendre, ils ont trouvé des moyens de les superposer de manière à obtenir une nouvelle vague : une vague dont les pics s'élèvent à l'échelle de l'attoseconde. Amener des collectifs géants d'atomes à produire ces ondes finement réglées de concert est un processus que Larsson compare à un orchestre produisant de la musique.

 Au cours des années suivantes, les physiciens ont exploité cette compréhension détaillée des harmoniques pour créer des impulsions attosecondes en laboratoire. Agostini et son groupe ont mis au point une technique appelée Rabbit, ou "reconstruction d'un battement attoseconde par interférence de transitions à deux photons". Grâce à Rabbit, le groupe d'Agostini a généré en 2001 une série d'impulsions laser d'une durée de 250 attosecondes chacune. La même année, le groupe de Krausz a utilisé une méthode légèrement différente, connue sous le nom de streaking, pour produire et étudier des salves individuelles d'une durée de 650 attosecondes chacune. En 2003, L'Huillier et ses collègues les ont tous deux surpassés avec une impulsion laser d'une durée de 170 attosecondes seulement.

Que peut-on faire avec des impulsions attosecondes ?

Les impulsions attosecondes permettent aux physiciens de détecter tout ce qui change sur une période de quelques dizaines à quelques centaines d'attosecondes. La première application a consisté à essayer ce que les physiciens avaient longtemps cru impossible (ou du moins extrêmement improbable) : voir exactement ce que font les électrons.

En 1905, Albert Einstein a donné le coup d'envoi de la mécanique quantique en expliquant l'effet photoélectrique, qui consiste à projeter des électrons dans l'air en éclairant une plaque métallique (sa théorie lui vaudra plus tard le prix Nobel de physique en 1921). Avant l'ère de la physique des attosecondes, les physiciens supposaient généralement que la chaîne de réactions qui conduisait à la libération des électrons lancés était instantanée.

En 2010, Krausz et ses collègues ont démontré le contraire. Ils ont utilisé des impulsions attosecondes pour chronométrer les électrons détachés des atomes de néon. Ils ont notamment constaté qu'un électron dans un état de basse énergie fuyait son hôte 21 attosecondes plus vite qu'un électron dans un état de haute énergie. En 2020, un autre groupe a montré que les électrons s'échappent de l'eau liquide des dizaines d'attosecondes plus rapidement que de la vapeur d'eau.

D'autres applications des impulsions attosecondes sont en cours de développement. La technique pourrait permettre de sonder toute une série de phénomènes liés aux électrons, notamment la façon dont les particules portent et bloquent la charge électrique, la façon dont les électrons rebondissent les uns sur les autres et la façon dont les électrons se comportent collectivement. Krausz fait également briller des flashs attosecondes sur du sang humain. L'année dernière, il a contribué à montrer que de minuscules changements dans un échantillon de sang peuvent indiquer si une personne est atteinte d'un cancer à un stade précoce, et de quel type.

Plus tôt dans la matinée, le comité Nobel a eu du mal à joindre Mme L'Huillier pour l'informer qu'elle était la cinquième femme de l'histoire à recevoir le prix Nobel de physique. Lorsqu'il a finalement réussi à la joindre, après trois ou quatre appels manqués, elle était en train de donner une conférence à ses étudiants. Elle est parvenue à la terminer, même si la dernière demi-heure a été très difficile. "J'étais un peu émue à ce moment", a-t-elle déclaré plus tard.

Auteur: Internet

Info: huffingtonpost et quantamagazine, 3 sept. 2023

[ nanomonde ]

chimiosynthèse

Les cellules souterraines produisent de l'« oxygène sombre » sans lumière

Dans certaines profondes nappes souterraines, les cellules disposent d’une astuce chimique pour produire de l’oxygène qui pourrait alimenter des écosystèmes souterrains entiers.

(Photo - Dans un monde ensoleillé, la photosynthèse fournit l’oxygène indispensable à la vie. Au fond des profondeurs, la vie trouve un autre chemin.)

Les scientifiques se sont rendu compte que le sol et les roches sous nos pieds abritent une vaste biosphère dont le volume global est près de deux fois supérieur à celui de tous les océans de la planète. On sait peu de choses sur ces organismes souterrains, qui représentent l’essentiel de la masse microbienne de la planète et dont la diversité pourrait dépasser celle des formes de vie vivant en surface. Leur existence s’accompagne d’une grande énigme : les chercheurs ont souvent supposé que bon nombre de ces royaumes souterrains étaient des zones mortes pauvres en oxygène, habitées uniquement par des microbes primitifs qui maintiennent leur métabolisme au ralenti et se débrouillent grâce aux traces de nutriments. À mesure que ces ressources s’épuisent, pensait-on, l’environnement souterrain devient sans vie à mesure que l’on s’enfonce.

Dans une nouvelle recherche publiée le mois dernier dans Nature Communications , les chercheurs ont présenté des preuves qui remettent en question ces hypothèses. Dans des réservoirs d'eau souterraine situés à 200 mètres sous les champs de combustibles fossiles de l'Alberta, au Canada, ils ont découvert des microbes abondants qui produisent des quantités étonnamment importantes d'oxygène, même en l'absence de lumière. Les microbes génèrent et libèrent tellement de ce que les chercheurs appellent " l'oxygène noir " que c'est comme découvrir " le même quantité d'oxygène que celle  issue de la photosynthèse dans la forêt amazonienne ", a déclaré Karen Lloyd , microbiologiste souterrain à l'Université du Tennessee qui n'était pas partie de l’étude. La quantité de gaz diffusé hors des cellules est si grande qu’elle semble créer des conditions favorables à une vie dépendante de l’oxygène dans les eaux souterraines et les strates environnantes.

"Il s'agit d'une étude historique", a déclaré Barbara Sherwood Lollar , géochimiste à l'Université de Toronto qui n'a pas participé aux travaux. Les recherches antérieures ont souvent porté sur les mécanismes susceptibles de produire de l'hydrogène et d'autres molécules vitales pour la vie souterraine, mais cette création de molécules contenant de l'oxygène a été largement négligée car ces molécules sont très rapidement consommées dans l'environnement souterrain. Jusqu’à présent, " aucune étude n’a rassemblé tout cela comme celle-ci ", a-t-elle déclaré.

La nouvelle étude a porté sur les aquifères profonds de la province canadienne de l’Alberta, qui possède des gisements souterrains si riches en goudron, en sables bitumineux et en hydrocarbures qu’elle a été surnommée " le Texas du Canada ". Parce que ses énormes industries d'élevage de bétail et d'agriculture dépendent fortement des eaux souterraines, le gouvernement provincial surveille activement l'acidité et la composition chimique de l'eau. Pourtant, personne n’avait étudié systématiquement la microbiologie des eaux souterraines.

Pour Emil Ruff , mener une telle enquête semblait être " une solution facile " en 2015 lorsqu'il a commencé son stage postdoctoral en microbiologie à l'Université de Calgary. Il ne savait pas que cette étude apparemment simple le mettrait à rude épreuve pendant les six prochaines années.

Profondeurs encombrées

Après avoir collecté l'eau souterraine de 95 puits à travers l'Alberta, Ruff et ses collègues ont commencé à faire de la microscopie de base : ils ont coloré des cellules microbiennes dans des échantillons d'eau souterraine avec un colorant à base d'acide nucléique et ont utilisé un microscope à fluorescence pour les compter. En radiodatant la matière organique présente dans les échantillons et en vérifiant les profondeurs auxquelles ils avaient été collectés, les chercheurs ont pu identifier l'âge des aquifères souterrains qu'ils exploitaient.

Une tendance dans les chiffres les intriguait. Habituellement, lors d'études sur les sédiments sous le fond marin, par exemple, les scientifiques constatent que le nombre de cellules microbiennes diminue avec la profondeur : les échantillons plus anciens et plus profonds ne peuvent pas abriter autant de vie car ils sont davantage privés des nutriments produits par les plantes photosynthétiques. et des algues près de la surface. Mais à la surprise de l'équipe de Ruff, les eaux souterraines plus anciennes et plus profondes contenaient plus de cellules que les eaux plus douces.

Les chercheurs ont ensuite commencé à identifier les microbes présents dans les échantillons, à l’aide d’outils moléculaires pour repérer leurs gènes marqueurs révélateurs. Beaucoup d’entre eux étaient des archées méthanogènes – des microbes simples et unicellulaires qui produisent du méthane après avoir consommé de l’hydrogène et du carbone suintant des roches ou de la matière organique en décomposition. De nombreuses bactéries se nourrissant du méthane ou des minéraux présents dans l’eau étaient également présentes.

Ce qui n'avait aucun sens, cependant, c'est que bon nombre de bactéries étaient des aérobies, des microbes qui ont besoin d'oxygène pour digérer le méthane et d'autres composés. Comment les aérobies pourraient-ils prospérer dans des eaux souterraines qui ne devraient pas contenir d’oxygène, puisque la photosynthèse est impossible ? Mais les analyses chimiques ont également révélé une grande quantité d’oxygène dissous dans les échantillons d’eau souterraine de 200 mètres de profondeur.

C'était du jamais vu. "On a sûrement foiré l'échantillon", fut la première réaction de Ruff.

Il a d’abord tenté de montrer que l’oxygène dissous dans les échantillons était le résultat d’une mauvaise manipulation. "C'est comme être Sherlock Holmes", a déclaré Ruff. " Vous essayez de trouver des preuves et des indications " pour réfuter vos hypothèses. Cependant, la teneur en oxygène dissous semblait constante sur des centaines d’échantillons. Une mauvaise manipulation ne pouvait pas l'expliquer.

Si l’oxygène dissous ne provenait pas d’une contamination, d’où venait-il ? Ruff s'est rendu compte qu'il près de quelque chose de grand, même si faire des affirmations controversées va à l'encontre de sa nature. Beaucoup de ses co-auteurs avaient également des doutes : cette découverte menaçait de briser les fondements de notre compréhension des écosystèmes souterrains.

Produire de l'oxygène pour tout le monde

En théorie, l’oxygène dissous dans les eaux souterraines pourrait provenir de plantes, de microbes ou de processus géologiques. Pour trouver la réponse, les chercheurs se sont tournés vers la spectrométrie de masse, une technique permettant de mesurer la masse des isotopes atomiques. En règle générale, les atomes d’oxygène provenant de sources géologiques sont plus lourds que l’oxygène provenant de sources biologiques. L’oxygène présent dans les eaux souterraines était léger, ce qui impliquait qu’il devait provenir d’une entité vivante. Les candidats les plus plausibles étaient les microbes.

Les chercheurs ont séquencé les génomes de l’ensemble de la communauté microbienne présente dans les eaux souterraines et ont repéré les voies et réactions biochimiques les plus susceptibles de produire de l’oxygène. Les réponses pointaient sans cesse vers une découverte faite il y a plus de dix ans par Marc Strous de l'Université de Calgary, auteur principal de la nouvelle étude et chef du laboratoire où travaillait Ruff.

Alors qu'il travaillait dans un laboratoire aux Pays-Bas à la fin des années 2000, Strous avait remarqué qu'un type de bactérie se nourrissant de méthane, souvent présente dans les sédiments des lacs et les boues d'épuration, avait un mode de vie étrange. Au lieu d'absorber l'oxygène de son environnement comme les autres aérobies, ces bactéries créent leur propre oxygène en utilisant des enzymes pour décomposer les composés solubles appelés nitrites (qui contiennent un groupe chimique composé d'azote et de deux atomes d'oxygène). Les bactéries utilisent l’oxygène auto-généré pour transformer le méthane en énergie.

Lorsque les microbes décomposent les composés de cette façon, on parle de dismutation. Jusqu’à présent, on pensait que cette méthode de production d’oxygène était rare dans la nature. Des expériences récentes en laboratoire impliquant des communautés microbiennes artificielles ont cependant révélé que l'oxygène produit par la dismutation peut s'échapper des cellules et se répandre dans le milieu environnant au profit d'autres organismes dépendants de l'oxygène, dans une sorte de processus symbiotique. Ruff pense que cela pourrait permettre à des communautés entières de microbes aérobies de prospérer dans les eaux souterraines, et potentiellement également dans les sols environnants.

Chimie pour la vie ailleurs

Cette découverte comble une lacune cruciale dans notre compréhension de l’évolution de l’immense biosphère souterraine et de la manière dont la dismutation contribue au cycle des composés se déplaçant dans l’environnement mondial. La simple possibilité que de l'oxygène soit présent dans les eaux souterraines " change notre compréhension du passé, du présent et de l'avenir du sous-sol ", a déclaré Ruff, qui est maintenant scientifique adjoint au Laboratoire de biologie marine de Woods Hole, Massachusetts.

Comprendre ce qui vit dans le sous-sol de notre planète est également " crucial pour transposer ces connaissances ailleurs ", a déclaré Sherwood Lollar. Le sol de Mars, par exemple, contient des composés perchlorates que certains microbes terrestres peuvent transformer en chlorure et en oxygène. Europe, la lune de Jupiter, possède un océan profond et gelé ; la lumière du soleil ne peut pas y pénétrer, mais l'oxygène pourrait potentiellement y être produit par dismutation microbienne au lieu de la photosynthèse. Les scientifiques ont observé des panaches de vapeur d’eau jaillissant de la surface d’Encelade, l’une des lunes de Saturne. Les panaches proviennent probablement d’un océan souterrain d’eau liquide. Si un jour nous trouvons de la vie sur d’autres mondes comme ceux-là, elle pourrait emprunter des voies de dismutation pour survivre.

Quelle que soit l'importance de la dismutation ailleurs dans l'univers, Lloyd est étonné de voir à quel point les nouvelles découvertes défient les idées préconçues sur les besoins de la vie et par l'ignorance scientifique qu'elles révèlent sur l'une des plus grandes biosphères de la planète. " C'est comme si nous avions toujours eu un œuf sur le visage ", a-t-elle déclaré.

Auteur: Internet

Info: https://www.quantamagazine.org/, Saugat Bolakhé, juillet 2023

[ perspectives extraterrestres ]

macromolécules

(Q) - Combien de protéines ont été identifiées à ce jour ?

(R) - À la date d'arrêt de mes connaissances, en septembre 2021, le nombre de protéines identifiées dans le protéome humain et dans divers organismes ne cesse de croître en raison des efforts de recherche continus. Il est difficile de fournir un chiffre exact car l'identification des protéines est un domaine actif de la recherche scientifique et de nouvelles protéines sont découvertes en permanence.

Toutefois, à cette époque, on estimait que le protéome humain se composait de dizaines de milliers de protéines. Le projet du protéome humain (HPP), une initiative de recherche internationale, vise à identifier et à caractériser toutes les protéines codées par le génome humain. Le HPP a réalisé des progrès significatifs dans la cartographie du protéome humain, mais une couverture complète est encore en cours.

Il est important de noter que le nombre de protéines identifiées varie en fonction de l'organisme étudié. Il existe des millions de séquences de protéines connues dans divers organismes, y compris les humains, les animaux, les plantes, les bactéries et les virus.

Comme mes connaissances ne sont pas à jour, je recommande de se référer à la littérature scientifique actuelle ou à des bases de données telles que UniProt ou Protein Data Bank (PDB) pour obtenir les informations les plus précises et les plus récentes sur le nombre de protéines identifiées.

(Q) - Comment les protéines sont-elles classées ?

(R) - Les protéines sont classées en fonction de divers critères, notamment leur structure, leur fonction et leurs relations évolutives. Voici quelques méthodes de classification des protéines couramment utilisées :

1 Classification structurelle : Les protéines peuvent être classées en fonction de leurs caractéristiques structurelles. Le système de classification structurelle le plus courant est la classification structurelle des protéines (SCOP) ou la base de données CATH (Class, Architecture, Topology, Homologous superfamily). Ces systèmes classent les protéines dans des hiérarchies en fonction de leur pliage global, de l'organisation des domaines et des motifs structurels.

2 Classification fonctionnelle : Les protéines peuvent être classées en fonction de leurs fonctions biologiques. Cette classification est souvent large et englobe des catégories fonctionnelles telles que les enzymes, les transporteurs, les récepteurs, les protéines structurelles, les protéines de signalisation et bien d'autres encore. Les systèmes de classification fonctionnelle sont généralement basés sur le rôle de la protéine dans les processus cellulaires.

3 Classification basée sur l'homologie : Les protéines peuvent être classées sur la base de leurs relations évolutives et de leurs similitudes de séquence. Cette classification repose sur la comparaison des séquences protéiques et l'identification des protéines homologues qui partagent un ancêtre commun. Elle est généralement réalisée à l'aide d'algorithmes tels que BLAST (Basic Local Alignment Search Tool) ou HMM (Hidden Markov Models).

4 Classification selon l'ontologie des gènes (GO) : L'ontologie des gènes est un système de classification largement utilisé qui attribue des annotations fonctionnelles aux protéines sur la base de trois catégories : fonction moléculaire, processus biologique et composant cellulaire. Les termes GO fournissent un vocabulaire normalisé pour décrire les fonctions des protéines et leur implication dans les processus biologiques.

5 Classification par famille et par super-famille : Les protéines peuvent être classées en familles et superfamilles sur la base de caractéristiques structurelles et séquentielles communes. Les familles de protéines sont constituées de protéines présentant une grande similitude de séquence et partageant souvent des relations fonctionnelles et évolutives. Les superfamilles englobent des familles de protéines apparentées qui partagent des similitudes structurelles et fonctionnelles, mais qui peuvent avoir divergé au cours de l'évolution.

These are just a few examples of protein classification methods, and there are other specialized systems based on specific properties or research areas. It's important to note that proteins can belong to multiple classification categories simultaneously, as they can have similar structures, functions, or evolutionary origins. Classification systems serve as useful tools for organizing and understanding the vast diversity of proteins found in living organisms.

(Q) - Il y a donc une sorte de classification complexe et intriquée, n'est-ce pas ?

 (R) - Oui, la classification des protéines peut en effet être complexe en raison des divers facteurs pris en compte et des interrelations entre les différents systèmes de classification. Les protéines sont des molécules très diverses, dotées de caractéristiques uniques, et leur classification reflète cette complexité.

Les différentes méthodes de classification se recoupent et se complètent souvent, ce qui permet une compréhension globale de la structure, de la fonction et de l'évolution des protéines. Par exemple, les systèmes de classification structurelle tels que SCOP ou CATH prennent en compte l'organisation globale des plis et des domaines des protéines, tandis que les systèmes de classification fonctionnelle se concentrent sur les rôles et les activités biologiques des protéines. La classification basée sur l'homologie tient compte des relations évolutives et des similitudes de séquence, et la classification par ontologie génique fournit un vocabulaire normalisé pour décrire les fonctions des protéines.

En outre, les protéines peuvent appartenir à plusieurs catégories au sein d'un système de classification. Par exemple, une protéine peut avoir une structure spécifique et être classée dans un pli particulier, tout en faisant partie d'une famille de protéines sur la base de la similarité des séquences et des caractéristiques fonctionnelles. Cette classification multidimensionnelle permet aux chercheurs d'explorer différents aspects des protéines et de mieux comprendre leurs propriétés et leurs relations.

Dans l'ensemble, la nature complexe de la classification des protéines reflète la nature complexe des protéines elles-mêmes et les efforts déployés pour organiser et comprendre leurs divers attributs. Ces systèmes de classification fournissent des cadres pour l'étude des protéines et facilitent la communication et le partage des connaissances entre les chercheurs dans ce domaine.

(Q) - Peut-on dire qu'il y a aussi, dans ces différentes classifications, quelque chose qui pourrait ressembler à un pôle phénétique et à un pôle cladistique ?

(R) - Oui, dans le domaine de la classification des protéines, il y a des éléments qui peuvent être associés aux approches phénétiques (aussi connues sous le nom de taxonomie numérique) et cladistiques.

Classification phénétique : La classification phénétique met l'accent sur les similitudes et les différences globales entre les protéines, souvent sur la base d'une analyse numérique ou statistique de leurs caractéristiques. Elle se concentre sur des traits ou des caractéristiques quantifiables et vise à regrouper les protéines sur la base d'une ressemblance globale. Dans le contexte de la classification des protéines, les approches phénétiques peuvent impliquer le regroupement des protéines sur la base de mesures de similarité telles que l'alignement des séquences, l'alignement structurel ou la comparaison d'autres propriétés physicochimiques.

Classification cladistique : La classification cladistique, quant à elle, est basée sur les relations évolutives et les ancêtres partagés. Elle cherche à identifier des groupes monophylétiques (clades) qui comprennent un ancêtre commun et tous ses descendants. La cladistique repose sur l'analyse phylogénétique, qui consiste à comparer des séquences de protéines ou d'autres données moléculaires pour reconstruire des arbres ou des réseaux évolutifs. Les cladogrammes qui en résultent décrivent les relations évolutives entre les protéines et peuvent aider à les classer en groupes sur la base de leur histoire évolutive.

Dans la pratique, les approches phénétiques et cladistiques sont souvent utilisées en combinaison, en exploitant différents types de données et d'analyses pour obtenir une compréhension plus complète de la classification des protéines. Les systèmes de classification structurelle tels que SCOP ou CATH, par exemple, intègrent à la fois les principes phénétiques et cladistiques. Ils prennent en compte les similitudes structurelles (aspect phénétique) mais visent également à refléter les relations évolutives et les ancêtres partagés (aspect cladistique) en regroupant les protéines dans des catégories hiérarchiques basées sur leurs plis, leurs domaines et leurs connexions évolutives.

En intégrant à la fois les perspectives phénétiques et cladistiques, les systèmes de classification des protéines peuvent saisir à la fois les similitudes et les différences globales entre les protéines (pôle phénétique) et leur histoire évolutive et leurs liens de parenté (pôle cladistique). Cela permet d'obtenir un cadre de classification plus nuancé et plus informatif dans le domaine de la science des protéines.

(Q) - ok merci : existe-t-il aussi une classification tridimensionnelle ?

(R) - Oui, il existe une classification tridimensionnelle (3D) des protéines basée sur leurs propriétés structurelles. La classification 3D consiste à classer les protéines en fonction de leurs structures tridimensionnelles plutôt qu'en fonction de leur séquence ou de leurs similitudes fonctionnelles. Ce type de classification est particulièrement pertinent en biologie structurale et en modélisation moléculaire.

Dans la classification 3D, les protéines sont regroupées en fonction de leur pli global, de l'arrangement des éléments structurels secondaires et de l'arrangement spatial des atomes. Elle tient compte de la disposition et de l'orientation spécifiques des domaines protéiques, des motifs et d'autres caractéristiques structurelles.

La classification structurelle des protéines (SCOP) et la base de données CATH (Class, Architecture, Topology, Homologous superfamily), que j'ai mentionnées précédemment, fournissent des classifications hiérarchiques qui incluent des informations structurelles en 3D. Ces classifications classent les protéines dans différentes catégories en fonction de leur pliage global et de leur organisation structurelle.

En outre, d'autres méthodes et algorithmes, tels que les outils d'alignement structurel, peuvent être utilisés pour comparer les structures des protéines et identifier les similitudes et les différences. Ces approches aident à regrouper ou à classer les protéines en groupes structurels 3D, ce qui permet aux chercheurs d'analyser et de comprendre les relations entre les structures des protéines d'une manière plus détaillée.

La classification 3D des protéines fournit des informations précieuses sur la diversité structurelle et les relations entre les protéines. Elle est particulièrement utile pour étudier la fonction des protéines, les mécanismes d'action, les interactions protéine-protéine et la conception de médicaments. En considérant les aspects tridimensionnels de la structure des protéines, les chercheurs peuvent mieux comprendre comment la structure des protéines est liée à la fonction et aux relations évolutives.

Auteur: chatGPT4

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