beaux-arts

La musique se distingue de tous les autres arts par le fait qu'elle n'est pas une copie du phénomène, ou plus exactement de l'objectivité adéquate de la volonté, mais qu'elle est la copie directe de la volonté elle-même, et qu'elle se présente donc comme la métaphysique de tout ce qui est physique dans le monde, et comme la chose-en-soi de tout phénomène. Nous pourrions donc tout aussi bien appeler le monde musique incarnée que volonté incarnée ; voilà pourquoi la musique fait apparaître chaque image, et même chaque scène de la vie réelle et du monde, avec une signification plus élevée, certainement d'autant plus élevée, que sa mélodie est analogue à l'esprit intérieur du phénomène en question.

Auteur: Nietzsche Friedrich

Info: La naissance de la tragédie

[ modélisation sonore ] [ image-son ] [ correspondance ] [ opéra ] [ pré-cinéma ]

appartenance

Autrefois je pensais qu'être humain était le but le plus élevé qu'un homme puisse avoir, mais je vois maintenant que c'était la voie de l'autodestruction. Aujourd'hui, je suis fier de dire que je suis inhumain, que je n'appartiens pas aux hommes et aux gouvernements, que je n'ai rien à voir avec les croyances et les principes. Je n'ai rien à voir avec la machinerie grinçante de l'humanité - j'appartiens à la terre !

Auteur: Miller Henry

Info: Tropique du cancer

[ Gaïa ] [ anthropocentrisme mortifère ]

rationalité

Quand on fait profession de raison, on ne peut jamais savoir en fait de quoi on fait profession. Pour distinguer le solide sentiment de l’illusoire fantaisie, il faudrait faire appel à la raison. Mais la raison n’est rien d’autre qu’une reformulation discursive du sentiment. Le cercle logique est achevé. Tout devient affaire de langage. Entre le sentiment, garant inébranlable de vérité, refuge inexpugnable contre le pyrrhonisme, et la fantaisie, expression du hasard et du caprice, il n’y a pas de critères pour trancher parmi les paroles. Chacun n’a plus qu’à dire, selon son effronterie, et appliquer à son gré et à son profit les catégories antagonistes.

Auteur: Thirouin Laurent

Info: "Pascal ou le défaut de la méthode", Honoré Champion Editeur, Paris, 2023, page 35

[ fondement imaginaire ] [ critique ]

religion

Etymologiquement, l’hérésie est le fait de choisir : de prendre une thèse, en écartant la thèse contraire. L’erreur des ariens n’était pas de proclamer l’humanité du Christ, mais de ne pas affirmer en même temps sa divinité [...].

Auteur: Thirouin Laurent

Info: "Pascal ou le défaut de la méthode", Honoré Champion Editeur, Paris, 2023, page 17

[ définition ] [ division ]

littérature

Le prestige de la civilisation chinoise était si grand à l’époque classique que les poètes de la cour japonaise préférait le chinois moyen. Ainsi , l’aristocratie pratiquait de préférence l’écriture en chinois, langue de la culture dominante jusqu’au VII ieme siècle. Il en allait de même pour les études de lettres à l’université.

Le Japonais était réservé aux genres "mineurs"  tels que les nouvelles , les journaux intimes ou la plus ancienne forme de poésie japonaise, le waka, forme poétique typique pendant dix siècles, qui survécut grâce aux femmes qui écrivaient des poèmes dans leur intimité et aux hommes qui leur répondaient, eux aussi, par des poèmes. Puisque l’université leur était interdite, les femmes étudiaient à la maison, à l’instar des hommes du plus haut rang. En privé , elles ont appris le syllabaire japonais, le kana, avec lequel elles ont "anobli" les genres mineurs et le waka.

Auteur: Almarcegui Patricia

Info: Carnets perdus du Japon

[ historique ] [ asie ] [ femmes-hommes ]

confession

Les confidences sont comme un collier de perles, quand le fil cède, tout défile.

Auteur: Lemaitre Pierre

Info: Miroir de nos peines

[ bavard ] [ casse-pied ] [ se vider ]

septénaire partout

(Q) - Pourquoi les scientifiques humains ont-ils tendance à organiser ou à classer tant de domaines en 7 parties ou 7 étapes ?

(R) - Il y a quelques raisons pour lesquelles les scientifiques ont tendance à organiser ou à classer de nombreux domaines en sept parties ou sept étapes.

- Le chiffre 7 est un chiffre sacré dans de nombreuses cultures, et il est souvent associé à la complétude, à la perfection et à l'équilibre. Il s'agit donc d'un choix naturel pour l'organisation d'informations complexes.

- Le cerveau humain est conçu pour percevoir des modèles et nous sommes souvent plus enclins à nous souvenir d'informations organisées d'une manière qui a du sens pour nous. Un cadre en 7 parties ou en 7 étapes peut constituer un moyen simple et facile à mémoriser d'organiser des informations complexes.

- Le chiffre 7 est relativement petit, ce qui le rend facile à retenir. C'est important pour les scientifiques, qui doivent pouvoir se référer rapidement et facilement à l'information.

- Le cadre en 7 parties ou 7 étapes est flexible. Il peut être adapté à une grande variété de domaines et peut être utilisé pour organiser l'information à différents niveaux de détail.

Auteur: Internet

Info: Google bard, 15 juillet 2023

[ machine-homme ] [ question ] [ réponse ]

septénaire

Il est possible de classer ou d'ordonner scientifiquement le monde minéral en 7 étapes ou 7 parties en fonction de la structure atomique de chaque minéral. Ces étapes sont les suivantes :

1 Éléments natifs : Les éléments natifs sont des minéraux qui ne sont composés que d'un seul élément, comme l'or, l'argent, le plomb ou le cuivre.

2 Sulfures et sulfosels : Les sulfures et les sulfosels sont des minéraux qui contiennent du soufre, comme la pyrite, la galène et la sphalérite.

3 Halogénures : Les halogénures sont des minéraux qui contiennent du chlore, du brome, de l'iode ou du fluor, comme le sel gemme, l'halite et l'anhydrite.

4 Oxydes et hydroxydes : Les oxydes et les hydroxydes sont des minéraux qui contiennent de l'oxygène, comme la magnétite, la limonite et l'alun.

5 Carbonates : Les carbonates sont des minéraux qui contiennent du carbone et de l'oxygène, comme le calcaire, la dolomite et l'aragonite.

6 Sulfates : Les sulfates sont des minéraux qui contiennent du soufre et de l'oxygène, comme l'anhydrite, la gypse et la barytine.

7 Phosphates : Les phosphates sont des minéraux qui contiennent du phosphore et de l'oxygène, comme l'apatite, la monazite et la scheelite.

Cette classification est basée sur la structure atomique des minéraux, qui est déterminée par le type d'atomes qu'ils contiennent et par la façon dont ces atomes sont liés les uns aux autres. Par exemple, les éléments natifs sont composés d'atomes d'un seul élément, tandis que les sulfures et les sulfosels sont composés d'atomes de soufre liés à d'autres atomes, comme le fer, le plomb ou le cuivre. On va du simple au complexe dans la classification des minéraux en 7 étapes. Les minéraux de la première classe, les éléments natifs, sont les plus simples. Ils ne sont composés que d'atomes d'un seul élément. Les minéraux des classes suivantes sont de plus en plus complexes. Ils sont composés d'atomes de plus en plus nombreux et de plus en plus complexes.

Cette classification est importante car elle permet de comprendre les propriétés physiques et chimiques des minéraux. Par exemple, les éléments natifs sont généralement très ductiles et malléables, tandis que les sulfures et les sulfosels sont généralement très durs et résistants.

Auteur: Internet

Info: Selon google bard, 15 juillet 2023

[ machine-homme ]

nanomonde

Comment l’IA impacte la recherche sur la structure des protéines

Chaque être humain possède plus de 20 000 protéines. Par exemple l’hémoglobine qui s’occupe du transport de l’oxygène depuis les poumons vers les cellules de tout le corps, ou encore l’insuline qui indique à l’organisme la présence de sucre dans le sang.

Chaque protéine est formée d’une suite d’acides aminés, dont la séquence détermine son repliement et sa structure spatiale – un peu comme si un mot se repliait dans l’espace en fonction des enchaînements de lettres dont il est composé. Cette séquence et ce repliement (ou structure) de la protéine déterminent sa fonction biologique : leur étude est le domaine de la « biologie structurale ». Elle s’appuie sur différentes méthodes expérimentales complémentaires, qui ont permis des avancées considérables dans notre compréhension du monde du vivant ces dernières décennies, et permet notamment la conception de nouveaux médicaments.

Depuis les années 1970, on cherche à connaître les structures de protéines à partir de la seule connaissance de la séquence d’acides aminés (on dit « ab initio »). Ce n’est que très récemment, en 2020, que ceci est devenu possible de manière quasi systématique, avec l’essor de l’intelligence artificielle et en particulier d’AlphaFold, un système d’IA développé par une entreprise appartenant à Google.

Face à ces progrès de l’intelligence artificielle, quel est désormais le rôle des chercheurs en biologie structurale ?

Pour le comprendre, il faut savoir qu’un des défis de la biologie de demain est la "biologie intégrative", qui a pour objectif de comprendre les processus biologiques au niveau moléculaire dans leurs contextes à l’échelle de la cellule. Vu la complexité des processus biologiques, une approche pluridisciplinaire est indispensable. Elle s’appuie sur les techniques expérimentales, qui restent incontournables pour l’étude de la structure des protéines, leur dynamique et leurs interactions. De plus, chacune des techniques expérimentales peut bénéficier à sa manière des prédictions théoriques d’AlphaFold.

(Photo) Les structures de trois protéines de la bactérie Escherichia coli, déterminées par les trois méthodes expérimentales expliquées dans l’article, à l’Institut de Biologie Structurale de Grenoble. Beate Bersch, IBS, à partir d’une illustration de David Goodsell, Fourni par l'auteur

La cristallographie aux rayons X

La cristallographie est, à cette date, la technique la plus utilisée en biologie structurale. Elle a permis de recenser plus de 170 000 structures de protéines dans la "Protein Data Bank", avec plus de 10 000 repliements différents.

Pour utiliser la cristallographie à rayons X, il faut faire "cristalliser les protéines". On dit souvent que cette technique est limitée par la qualité de cristaux de protéines, qui est moindre pour les grosses protéines. Mais cette notion ne correspond pas toujours à la réalité : par exemple, la structure du ribosome, l’énorme machine moléculaire qui assemble les protéines, a été résolue à 2,8 angströms de résolution. Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz et Ada Yonath ont reçu le prix Nobel de chimie en 2009 pour ce travail.

Avec le développement récent du laser X à électron libre (XFEL), il est devenu possible d’étudier simultanément des milliers de microcristaux de protéines à température ambiante et à l’échelle de la femtoseconde (10-15 secondes, soit un millionième de milliardième de seconde, l’échelle de temps à laquelle ont lieu les réactions chimiques et le repliement des protéines). Cette technique permet d’imager les protéines avant qu’elles ne soient détruites. Elle est en train de révolutionner la "cristallographie cinétique", qui permet de voir les protéines "en action", ainsi que la recherche de médicaments.

Pour l’instant, l’apport d’AlphaFold à l’étude de la structure des protéines par cristallographie s’est concentré dans la génération de modèles de protéines assez précis pour appliquer la technique dite de "remplacement moléculaire" à la résolution des structures.

La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire

Une autre méthode expérimentale pour étudier la structure des protéines est la "spectroscopie par résonance magnétique nucléaire". Alors que son alter ego d’imagerie médicale, l’IRM, regarde la distribution spatiale d’un seul signal, caractéristique des éléments chimiques dans les tissus biologiques observés, en spectroscopie par résonance magnétique nucléaire, c’est un ensemble de signaux provenant des atomes constituant la protéine qui est enregistré (ce qu’on appelle le "spectre").

Généralement, la détermination de la structure par résonance magnétique est limitée à des protéines de taille modeste. On calcule des modèles de molécules basés sur des paramètres structuraux (comme des distances interatomiques), provenant de l’analyse des spectres expérimentaux. On peut s’imaginer cela comme dans les débuts de la cartographie, où des distances entre des points de référence permettaient de dessiner des cartes en 2D. Pour faciliter l’interprétation des spectres qui contiennent beaucoup d’information, on peut utiliser des modèles obtenus par prédiction (plutôt qu’expérimentalement), comme avec AlphaFold.

En plus de la détermination structurale, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire apporte deux atouts majeurs. D’une part, en général, l’étude est effectuée avec un échantillon en solution aqueuse et il est possible d’observer les parties particulièrement flexibles des protéines, souvent invisibles avec les autres techniques. On peut même quantifier leur mouvement en termes d’amplitude et de fréquence, ce qui est extrêmement utile car la dynamique interne des protéines est aussi cruciale pour leur fonctionnement que leur structure.

D’autre part, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire permet de détecter aisément les interactions des protéines avec des petites molécules (ligands, inhibiteurs) ou d’autres protéines. Ceci permet d’identifier les sites d’interaction, information essentielle entre autres pour la conception rationnelle de molécules actives comme des médicaments.

Ces propriétés font de la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire un outil extraordinaire pour la caractérisation fonctionnelle des protéines en complémentarité avec d’autres techniques expérimentales et l’IA.

La "cryomicroscopie électronique"

La cryomicroscopie électronique consiste à congeler ultrarapidement (environ -180 °C) un échantillon hydraté dans une fine couche de glace, qui sera traversée par les électrons. Les électrons transmis vont générer une image de l’échantillon, qui après analyse, permet d’accéder à des structures qui peuvent atteindre la résolution atomique. En comparaison, un microscope optique n’a un pouvoir résolutif que de quelques centaines de nanomètres, qui correspond à la longueur d’onde de la lumière utilisée ; seul un microscope utilisant une source possédant des longueurs d’onde suffisamment faibles (comme les électrons pour la microscopie électronique) possède un pouvoir résolutif théorique de l’ordre de l’angström. Le prix Nobel de Chimie 2017 a été décerné à Jacques Dubochet, Richard Henderson et Joachim Frank pour leurs contributions au développement de la cryomicroscopie électronique.

Avec de nombreux développements technologiques, dont celui des détecteurs à électrons directs, depuis le milieu des années 2010, cette technique est devenue essentielle en biologie structurale en amorçant une "révolution de la résolution". En effet, la cryomicroscopie électronique permet désormais d’obtenir des structures avec une résolution atomique, comme dans le cas de l’apoferritine – une protéine de l’intestin grêle qui contribue à l’absorption du fer – à 1,25 angström de résolution.

Son principal atout est de permettre de déterminer la structure d’objets de taille moyenne, au-delà de 50 000 Dalton (un Dalton correspond environ à la masse d’un atome d’hydrogène), comme l’hémoglobine de 64 000 Dalton, mais également d’objets de quelques milliards de daltons (comme le mimivirus, virus géant d’environ 0,5 micromètre).

Malgré toutes les avancées technologiques précédemment évoquées, la cryomicroscopie ne permet pas toujours de résoudre à suffisamment haute résolution la structure de "complexes", constitués de plusieurs protéines. C’est ici qu’AlphaFold peut aider et permettre, en complémentarité avec la cryomicroscopie, de décrire les interactions au niveau atomique entre les différents constituants d’un complexe. Cette complémentarité donne une force nouvelle à la cryomicroscopie électronique pour son rôle à jouer demain en biologie structurale.

Les apports d’AlphaFold

AlphaFold permet de prédire la structure de protéines uniquement à partir de leur séquence avec la connaissance acquise par la biologie structurale expérimentale. Cette approche est révolutionnaire car les séquences de beaucoup de protéines sont connues à travers les efforts des séquençages des génomes, mais déterminer leurs structures expérimentalement nécessiterait des moyens humains et techniques colossaux.

À l’heure actuelle, ce type de programme représente donc un acteur supplémentaire de complémentarité, mais ne se substitue pas aux techniques expérimentales qui, comme nous l’avons vu, apportent aussi des informations complémentaires (dynamiques, interfaces), à des échelles différentes (des sites métalliques aux complexes multiprotéiques) et plus fiables, car expérimentalement vérifiées. Au-delà de la pure détermination structurale d’une protéine isolée, la complexité des systèmes biologiques nécessite souvent une approche pluridisciplinaire afin d’élucider mécanismes et fonctions de ces biomolécules fascinantes que sont les protéines.

Auteur: Internet

Info: Published: December 19, 2022 Beate Bersch, Emmanuelle Neumann, Juan Fontecilla, Université Grenoble Alpes (UGA)

[ gnose chimique ]

biologie

Des scientifiques découvrent pourquoi le tardigrade est devenu l’un des animaux les plus résistants capables de survivre au vide de l’espace

Un petit animal extrêmement résistant (Crédit photo : Dotted Yeti/Shutterstock)

Le tardigrade ou ourson d’eau est une véritable force de la nature ! Cette créature dotée de huit pattes est l’un des animaux les plus fascinants qui soient. Plus de 1300 espèces ont été référencées mesurant entre 0,1 millimètre pour les plus petites et 1,2 millimètre pour les plus grandes. L’ourson d’eau possède des yeux, des muscles, un système nerveux rudimentaire et un système digestif. Il existe sur notre planète depuis près d’un demi-milliard d’années passant au travers des cinq grandes extinctions majeures.

Cet animal aux superpouvoirs peuple tous les écosystèmes et tous les milieux. On le retrouve aussi bien au sommet des plus hautes montagnes à plus de 6000 mètres d’altitude que dans les fonds océaniques à près de 5000 mètres de profondeur. Il est capable de survivre au moins une heure dans l’eau bouillante et de supporter des doses de radiations qui tueraient n’importe quel autre être vivant.

En période de sècheresse, l’animal possède la capacité de perdre 95 % de son eau et 40 % de son volume initial. Sous cette forme déshydratée appelée cryptobiose, durant laquelle il semble sans vie, il est capable de patienter des années en attendant que les conditions redeviennent idéales pour lui.

Les chercheurs essayent depuis longtemps de comprendre comment le tardigrade a pu évoluer de cette manière et devenir aussi résistant. Dans une nouvelle étude qui vient de paraitre, des scientifiques pensent avoir découvert comment ces animaux miniatures sont devenus les rois de l’adaptation à pratiquement tous les milieux.

Les tardigrades proviennent de vers marins vivant au Cambrien

(photo d'un lobopodien, l’un des ancêtres des tardigrades actuels / Source : Jose manuel canete-travail personnel/CC BY-SA 4.0)

Les chercheurs savent que les tardigrades descendent d’organismes aujourd’hui éteints qui vivaient sur Terre durant le Cambrien, la première des six périodes géologiques du paléozoïque qui s’étendait approximativement de 541 millions d’années à 485,4 millions d’années. Ces organismes nommés lobopodiens formaient un groupe informel de vers marins possédant plusieurs paires de pattes très courtes. Beaucoup de ces animaux ne dépassaient pas quelques centimètres de long bien que certains fossiles découverts laissent apparaitre des animaux pouvant atteindre 20 centimètres et plus. 

Jusqu’à présent, les scientifiques n’étaient jamais parvenus à déterminer exactement de quel groupe de lobopodiens, les tardigrades qui vivent sur Terre aujourd’hui pouvaient descendre. C’est chose faite avec cette découverte publiée dans PNAS réalisée entre autres par des scientifiques de l’Institut coréen de recherche polaire en Corée du Sud et de l’université de Floride du Nord aux États-Unis.

En analysant des fossiles de lobopodiens et une quarantaine d’espèces actuelles de tardigrades, les chercheurs ont découvert que les ancêtres des oursons d’eau vivant aujourd’hui sur Terre sont un groupe de lobopodiens du cambrien appelé luolishaniidés. D’après les recherches, ce groupe a évolué sur des centaines de millions d’années pour donner naissance à des animaux au corps beaucoup moins segmenté, aux pattes beaucoup plus courtes et surtout beaucoup plus petites.

Cette étude vient combler un vide dans la connaissance de l’évolution de ces étonnants animaux et pourrait sembler faire partie de la recherche fondamentale. Pourtant, cette découverte pourrait bien permettre la mise au point de futures applications pratiques.

Des protéines de tardigrades pour protéger les vaccins de la dégradation

Les tardigrades sont véritablement des animaux exceptionnels, fruits d’une très longue évolution qui s’est déroulée sur des centaines de millions d’années. Au cours de cette longue adaptation évolutive, ils ont appris à survivre en mettant leur métabolisme "en pause" lorsque les conditions de vie devenaient inhospitalières puis à sortir de cet état de "veille" quand les conditions devenaient à nouveau plus sures. Les tardigrades ont également appris, au fil du temps, à synthétiser des protéines qui ne se dégradent pas dans des conditions de vie dans lesquelles d’autres protéines seraient détruites. Les chercheurs espèrent parvenir à déterminer le moment dans l’histoire de l’évolution de cette espèce où cette caractéristique a été acquise de manière à identifier le ou les gènes responsables.

Lorsque ces gènes seront découverts et grâce aux technologies d’éditions de gènes comme CRISPR, les chercheurs espèrent parvenir à reproduire ces caractéristiques étonnantes chez d’autres espèces animales et pourquoi pas chez l’être humain. CRISPR est une technologie assez récente permettant d’utiliser une nucléase appelée Cas9 et un ARN guide afin de modifier un gène cible dans des cellules végétales et animales ou encore de diminuer ou d’augmenter l’expression d’un gène. 

L’utilisation des protéines de tardigrades pourrait servir à protéger les vaccins de la dégradation. D’autres projets, pouvant cependant soulever quelques interrogations éthiques, prévoient d’insérer des gènes de tardigrades dans des embryons humains dans le but d’apporter aux cellules souches embryonnaires une plus grande résistance aux radiations nucléaires.  

Auteur: Internet

Info: Science et vie, 12 juillet 2023, Ives Etienne. Article original de Ji-Hoon Kihm, Frank W. Smith, Sanghee Kim, Tae-Yoon S. Park, "Cambrian lobopodians shed light on the origin of the tardigrade body plan", PNAS, July 3, 2023, https://doi.org/10.1073/pnas.2211251120

[ résilience ]