panspermie

Origine de la vie: la pièce manquante détectée dans une "comète artificielle"
Pour la première fois, des chercheurs montrent que le ribose, un sucre à la base du matériel génétique des organismes vivants, a pu se former dans les glaces cométaires. Pour parvenir à ce résultat, des scientifiques de l'Institut de chimie de Nice (CNRS/Université Nice Sophia Antipolis) ont analysé très précisément une comète artificielle créée par leurs collègues de l'Institut d'astrophysique spatiale (CNRS/Université Paris-Sud). Ils présentent ainsi, en collaboration avec d'autres équipes dont une du synchrotron SOLEIL, le premier scénario réaliste de formation de ce composé essentiel, encore jamais détecté dans des météorites ou dans des glaces cométaires. Étape importante dans la compréhension de l'émergence de la vie sur Terre, ces résultats sont publiés dans la revue Science le 8 avril 2016.
Le traitement ultraviolet des glaces pré-cométaires (à gauche) reproduit l'évolution naturelle des glaces interstellaires observées dans un nuage moléculaire (à droite, les piliers de la création), conduisant à la formation de molécules de sucre.Image de gauche © Louis Le Sergeant d'Hendecourt (CNRS).Image de droite © NASA, ESA, and the Hubble Heritage Team (STScI/AURA)
Tous les organismes vivants sur Terre, ainsi que les virus, ont un patrimoine génétique fait d'acides nucléiques - ADN ou ARN. L'ARN, considéré comme plus primitif, aurait été l'une des premières molécules caractéristiques de la vie à apparaitre sur Terre. Les scientifiques s'interrogent depuis longtemps sur l'origine de ces molécules biologiques. Selon certains, la Terre aurait été "ensemencée" par des comètes ou astéroïdes contenant les briques de base nécessaires à leur construction. Et effectivement, plusieurs acides aminés (constituants des protéines) et bases azotées (l'un des constituants des acides nucléiques) ont déjà été trouvés dans des météorites, ainsi que dans des comètes artificielles, reproduites en laboratoire. Mais le ribose, l'autre constituant-clé de l'ARN, n'avait encore jamais été détecté dans du matériel extraterrestre, ni produit en laboratoire dans des conditions "astrophysiques". En simulant l'évolution de la glace interstellaire composant les comètes, des équipes de recherche françaises ont réussi à former du ribose - étape importante pour comprendre l'origine de l'ARN et donc les origines de la vie.
Le ribose (et des molécules de sucres apparentées, comme l'arabinose, le lyxose et le xylose) ont été détectés dans des analogues de glaces pré-cométaires grâce à la chromatographie multidimensionnelle en phase gazeuse. Le ribose forme le "squelette" de l'acide ribonucléique (ARN), considéré comme le matériel génétique des premiers organismes vivants.© Cornelia Meinert (CNRS)
Dans un premier temps, une "comète artificielle" a été produite à l'Institut d'astrophysique spatiale: en plaçant dans une chambre à vide et à ? 200 °C un mélange représentatif d'eau (H2O), de méthanol (CH3OH) et d'ammoniac (NH3), les astrophysiciens ont simulé la formation de grains de poussières enrobés de glaces, la matière première des comètes. Ce matériau a été irradié par des UV - comme dans les nébuleuses où se forment ces grains. Puis, l'échantillon a été porté à température ambiante - comme lorsque les comètes s'approchent du Soleil. Sa composition a ensuite été analysée à l'Institut de chimie de Nice grâce à l'optimisation d'une technique très sensible et très précise (la chromatographie multidimensionnelle en phase gazeuse, couplée à la spectrométrie de masse à temps de vol). Plusieurs sucres ont été détectés, parmi lesquels le ribose. Leur diversité et leurs abondances relatives suggèrent qu'ils ont été formés à partir de formaldéhyde (une molécule présente dans l'espace et sur les comètes, qui se forme en grande quantité à partir de méthanol et d'eau).
Le ribose se forme dans le manteau de glace des grains de poussière, à partir de molécules précurseurs simples (eau, méthanol et ammoniac) et sous l'effet de radiations intenses.© Cornelia Meinert (CNRS) & Andy Christie (Slimfilms.com)
S'il reste à confirmer l'existence de ribose dans les comètes réelles, cette découverte complète la liste des "briques moléculaires" de la vie qui peuvent être formées dans la glace interstellaire. Elle apporte un argument supplémentaire à la théorie des comètes comme source de molécules organiques qui ont rendu la vie possible sur Terre... et peut-être ailleurs dans l'Univers.
Ces travaux ont bénéficié du soutien financier de l'Agence nationale de la recherche et du CNES.

Auteur: Internet

Info: http://www.techno-science.net, 9 04 2016

[ extraterrestre ]

biochimie

L'IA prédit la fonction des enzymes mieux que les principaux outils

Un nouvel outil d'intelligence artificielle peut prédire les fonctions des enzymes sur la base de leurs séquences d'acides aminés, même lorsque ces enzymes sont peu étudiées ou mal comprises. Selon les chercheurs, l'outil d'intelligence artificielle, baptisé CLEAN, surpasse les principaux outils de pointe en termes de précision, de fiabilité et de sensibilité. Une meilleure compréhension des enzymes et de leurs fonctions serait une aubaine pour la recherche en génomique, en chimie, en matériaux industriels, en médecine, en produits pharmaceutiques, etc.

"Tout comme ChatGPT utilise les données du langage écrit pour créer un texte prédictif, nous tirons parti du langage des protéines pour prédire leur activité", a déclaré Huimin Zhao, responsable de l'étude et professeur d'ingénierie chimique et biomoléculaire à l'université de l'Illinois Urbana-Champaign. "Presque tous les chercheurs, lorsqu'ils travaillent avec une nouvelle séquence de protéine, veulent savoir immédiatement ce que fait la protéine. En outre, lors de la fabrication de produits chimiques pour n'importe quelle application - biologie, médecine, industrie - cet outil aidera les chercheurs à identifier rapidement les enzymes appropriées nécessaires à la synthèse de produits chimiques et de matériaux".

Les chercheurs publieront leurs résultats dans la revue Science et rendront CLEAN accessible en ligne le 31 mars.

Grâce aux progrès de la génomique, de nombreuses enzymes ont été identifiées et séquencées, mais les scientifiques n'ont que peu ou pas d'informations sur le rôle de ces enzymes, a déclaré Zhao, membre de l'Institut Carl R. Woese de biologie génomique de l'Illinois.

D'autres outils informatiques tentent de prédire les fonctions des enzymes. En général, ils tentent d'attribuer un numéro de commission enzymatique - un code d'identification qui indique le type de réaction catalysée par une enzyme - en comparant une séquence interrogée avec un catalogue d'enzymes connues et en trouvant des séquences similaires. Toutefois, ces outils ne fonctionnent pas aussi bien avec les enzymes moins étudiées ou non caractérisées, ou avec les enzymes qui effectuent des tâches multiples, a déclaré Zhao.

"Nous ne sommes pas les premiers à utiliser des outils d'IA pour prédire les numéros de commission des enzymes, mais nous sommes les premiers à utiliser ce nouvel algorithme d'apprentissage profond appelé apprentissage contrastif pour prédire la fonction des enzymes. Nous avons constaté que cet algorithme fonctionne beaucoup mieux que les outils d'IA utilisés par d'autres", a déclaré M. Zhao. "Nous ne pouvons pas garantir que le produit de chacun sera correctement prédit, mais nous pouvons obtenir une plus grande précision que les deux ou trois autres méthodes."

Les chercheurs ont vérifié leur outil de manière expérimentale à l'aide d'expériences informatiques et in vitro. Ils ont constaté que non seulement l'outil pouvait prédire la fonction d'enzymes non caractérisées auparavant, mais qu'il corrigeait également les enzymes mal étiquetées par les principaux logiciels et qu'il identifiait correctement les enzymes ayant deux fonctions ou plus.

Le groupe de Zhao rend CLEAN accessible en ligne pour d'autres chercheurs cherchant à caractériser une enzyme ou à déterminer si une enzyme peut catalyser une réaction souhaitée.

"Nous espérons que cet outil sera largement utilisé par l'ensemble de la communauté des chercheurs", a déclaré M. Zhao. "Avec l'interface web, les chercheurs peuvent simplement entrer la séquence dans une boîte de recherche, comme dans un moteur de recherche, et voir les résultats.

M. Zhao a indiqué que son groupe prévoyait d'étendre l'intelligence artificielle de CLEAN à la caractérisation d'autres protéines, telles que les protéines de liaison. L'équipe espère également développer davantage les algorithmes d'apprentissage automatique afin qu'un utilisateur puisse rechercher une réaction souhaitée et que l'IA lui indique l'enzyme appropriée.

"Il existe de nombreuses protéines de liaison non caractérisées, telles que les récepteurs et les facteurs de transcription. Nous voulons également prédire leurs fonctions", a déclaré Zhao. "Nous voulons prédire les fonctions de toutes les protéines afin de connaître toutes les protéines d'une cellule et de mieux étudier ou concevoir la cellule entière pour des applications biotechnologiques ou biomédicales.

Zhao est également professeur de bio-ingénierie, de chimie et de sciences biomédicales et translationnelles au Carle Illinois College of Medicine. 

Auteur: Internet

Info: "Enzyme function prediction using contrastive learning, "30 mars 2023. Université de l'Illinois à Urbana-Champaign

[ cofacteurs ]

méta-moteur

Un cerveau moléculaire dans le ribosome ?
L'analyse des structures tridimensionnelles des ribosomes des trois grands phylums du vivant par des chercheurs de l'Institut de microbiologie de la Méditerranée, montre que les protéines ribosomiques communiquent entre-elles par des extensions qui forment un réseau étrangement similaire aux réseaux de neurones des "cerveaux" d'organismes simples. L'organisation de ce réseau qui interconnecte les sites fonctionnels distants du ribosome, suggère qu'il pourrait transférer et traiter le flux d'information qui circule entre eux pour coordonner par des "synapses moléculaires" les tâches complexes associées à la biosynthèse des protéines. Cette étude est publiée dans la revue Scientific Reports.
Le ribosome, organite cellulaire formé d'ARN et de protéines, assure la traduction du code génétique dans les cellules: il réunit les ARN de transfert aminoacylés le long de l'ARN messager, pour fabriquer une protéine dont la séquence est dictée par celle de l'ARN messager. Ce processus constitue une véritable chorégraphie dans laquelle la fixation de nombreux acteurs moléculaires (substrats, facteurs de traduction) s'accompagne de mouvements complexes coordonnés dans le temps et l'espace.
La résolution de la structure des ribosomes d'archées et de bactéries par cristallographie aux rayons X a permis d'observer ces mécanismes à l'échelle moléculaire. Elle a aussi mis en lumière le mode d'action des antibiotiques les plus courants et surtout ouvert une fenêtre sur les origines de la Vie. En effet, le ribosome est universel et a évolué par accrétion. Ces découvertes ont valu le prix Nobel de chimie 2009 à T. Steitz, V. Ramakrishnan et A. Yonath. Peu de temps après, Marat Yusupov à l'Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire à Strasbourg, a réalisé l'exploit considérable de résoudre la structure à haute résolution d'un ribosome eukaryote, beaucoup plus gros et plus complexe. Cependant, dans ces structures vertigineuses, il restait encore un mystère à élucider: pourquoi les protéines ribosomiques ont-elles de si longues extensions filamenteuses qui se faufilent entres les groupements phosphates du labyrinthe de l'ARN ribosomique ? On a longtemps pensé que ces extensions, très chargées positivement (riches en arginines et lysines), servaient à neutraliser les charges négatives de l'ARN et à aider son repliement en 3D.
En analysant l'ensemble de ces données cristallographiques, les chercheurs marseillais proposent une explication tout à fait différente. Ils montrent que ces extensions radient dans tout le ribosome pour former un vaste réseau qui interconnecte les protéines ribosomiques entre-elles. Celles-ci interagissent par des interfaces très particulières et très conservées au cours de l'évolution. Cependant, ces zones de contact sont bien plus petites que les zones de contact observées habituellement entre les protéines destinées à stabiliser leurs interactions. Ici, elles sont limitées à quelques acides aminés et sont caractérisées par un type d'interaction très particulier (interactions entre acides aminés basiques et aromatiques) que l'on retrouve justement entre de nombreux neuromédiateurs et récepteurs dans le cerveau. Ces zones de contact évoquent des "synapses moléculaires" qui permettraient la transmission d'une information d'une protéine à l'autre. Il est à noter que l'établissement de la structure cristallographique de la protéine ribosomique bL20 d'une bactérie thermophile, avait déjà montré qu'une information structurale pouvait se propager le long de sa longue extension en hélice, d'une extrémité à l'autre de la protéine.
En outre, ce réseau présente une analogie frappante avec des réseaux de neurones ou avec le cerveau d'organismes simples comme C. elegans qui ne comporte que quelques dizaines de neurones. Comme les neurones, les protéines ribosomiques se répartissent en protéines "sensorielles" qui innervent les sites fonctionnels distants à l'intérieur du ribosome (sites de fixation des tRNAs, des facteurs de traductions et sites qui canalisent la sortie de la protéine synthétisée) et les "inter-protéines" qui établissent des ponts entre-elles. Cette organisation suggère que ce réseau forme une sorte de "cerveau moléculaire" permettant d'échanger et de traiter le flux d'information traversant le ribosome, pour coordonner les différentes étapes et les mouvements complexes pendant la traduction.
Le concept de "cerveau moléculaire" fait faire un grand saut d'échelle dans les propriétés du vivant et en particulier ses systèmes de traitement de l'information. Il ouvre de nouvelles perspectives tant en biologie fondamentale qu'en nanotechnologie.
Il reste maintenant à élucider la nature des signaux échangés entre les protéines et les mécanismes "allostériques" qui permettent la communication et le traitement de l'information au sein de ces réseaux.

Auteur: Internet

Info: http://www.techno-science.net, 12 juin 2016

mémoire

Mettez vos données sur disque dur et elles seront peut être sûres pendant une décennie si rien ne casse. Mais que faire pour garder l'info des millions d'années ?
La puissance de l'ADN comme dispositif de stockage a été identifiée la première fois seulement six ans après la découverte de la molécule. Dans une conférence de 1959 au California Institute of Technology, Richard Feynman, un des physiciens les plus admiré du 20 ème siècle, prévoyait que la miniaturisation de la technologie changerait probablement le monde - essentiellement en prévoyant la révolution numérique. Il précisa alors que la nature avait déjà fait un chip bien meilleur sous forme d'acide désoxyribonucléique.
Dans un petit paquet d'atomes au centre de chaque cellule, Feynman remarqua que toute l'information requise pour créer un humain, une amibe ou une tomate y sont codés. En beaucoup de domaines Feynman était en avance sur son temps. Les scientifiques ont calculé que l'ADN pourrait être le support de stockage idéal. Une seule livre d'ADN pouvant contenir toutes les données de tous les ordinateur.
Mais gérer cette puissance informatique s'est avérée difficile. Le premier ordinateur fonctionnant entièrement comme l'ADN fut créé en 1994 par Leonard Adleman, informaticien à l'université de Californie. Dans une cuillère à café d'eau, il utilisa une série de réactions biochimiques pour résoudre le problème célèbre "du représentant de commerce" (en bref de combien de manières peut-on aller de New York à Cleveland en s'arrêtant dans 7 autres villes dans l'intervalle ?). La promesse de l'approche était due au fait que chaque morceau d'ADN peut fonctionner essentiellement comme ordinateur indépendant, il devrait lui être possible de faire près d'un quadrillion de calculs immédiatement. Plus facile à dire qu'a faire !. Et si Adleman est lui-même est parvenu à résoudre un problème à 20 variables avec son ordinateur ADN beaucoup de chercheurs depuis, dans ce champ de l'ADN, travaillant après ce papier initial d'Adleman, se sont maintenant déplacés vers la confection de machines minuscules au lieu d'utiliser des molécules d'ADN. Le problème : Accéder à toute l'information d’une molécule de l'ADN.
"Ma propre conclusion est que le paradigme du calcul de l'ADN ne fournira pas une plate-forme de calcul puissante pour résoudre des problèmes" dit Lloyd Smith, scientifique à l'université de Wisconsin-Madison qui a effectué ce travail de calcul ADN, mais il ne prévoit pas de remplacer ses applications liées à la matière. "c'est mignon, mais je ne sais pas si c'est un concept si important." Quelques chercheurs qui sont resté avec cette idée de stocker l'information par ADN s'éloignent actuellement de l'idée que la molécule puisse sauvegarder des quantités d'information massives. Au lieu de cela, ils se concentrent sur de plus petits messages correcteurs pendant de très longues périodes - peut-être destinés à survivre à tous les livres et disques durs que la civilisation a produits.
L'ADN des organismes évolue constamment, mais les messages correcteurs d'erreurs destinés à protéger les organismes - restent très longtemps. Pak Chung Wong, chercheur aux Pacific National Laboratories, précise que quelques unes de ces contraintes de bactéries ont maintenu leur ADN quasi intact pendant des millions d'années. Lui et ses collègues ont développé une technique pour implanter au moins 100 mots dans le génome d'un organisme de sorte que le message soit protégé contre des erreurs. Wong et ses collègues ont prouvé qu'ils pourraient implanter un message (ils ont employé "c'est un petit monde après tout") dans le génome de bactérie. Une famille entière de bactéries avec le message put être créée, et même après des centaines de générations, le message était encore intact. Wong note qu'il devrait être possible d'envoyer un message au futur dans un organisme particulièrement robuste - tel que les bactéries ou autres cancrelats, qui survivraient à une guerre nucléaire. Plus pratiquement, les compagnies qui créent des organismes génétiquement modifiés pourraient employer cette technologie pour créer un genre de filigrane ADN pour protéger leur propriété intellectuelle. Au delà de fournir de la manière pour Genentech ou Monsanto afin d’empêcher d'autres compagnies de voler leurs organismes génétiquement modifiés, une telle technologie pourrait être la meilleure manière que nous ayons d'envoyer un message au futur éloigné. Oublions les gravures sur le satellites Voyager. Ce message pourrait durer aussi longtemps que n'importe quelle vie sur terre. La seule question : qu’y mettrons nous ?

Auteur: Internet

Info: Fortean Times, Message dans une bouteille d'ADN, 10.24.05

[ conservation ]

biogénétique

Une partie de l' " ADN indésirable " sert un objectif 

Si on étire tout l’ADN d’une seule cellule humaine, il mesurerait plus de 5 mètres de long. Mais seul un fragment de cet ADN produit des protéines, la machinerie biologique nécessaire à la vie. En 2003, le Human Genome Project a montré que seulement 1 à 2 % de notre ADN – environ 4 cm sur ces 5 mètres – code des gènes pour les protéines. Les séquences non codantes qui constituent les 98 % restants sont souvent appelées " ADN indésirable (junk dna) ", un terme inventé en 1972 par le généticien Susumu Ohno, qui a suggéré que, tout comme les archives fossiles regorgent d'espèces disparues, nos génomes sont remplis d'espèces disparues. gènes éteints ou mal copiés endommagés par des mutations.

Mais même si 98 % du génome est non codant, il ne s’agit pas précisément d’un poids mort. En 2012, un consortium de centaines de scientifiques a rapporté dans l'Encyclopédie des éléments de l'ADN qu'au moins 80 % du génome est " actif " au sens où une partie de l'ADN est traduite en ARN*, même si cet ARN est pas ensuite traduit en protéines. Il existe peu de preuves que la plupart de cet ARN provenant de gènes brisés ait un effet.

Cependant, certaines séquences non codantes, qui représentent environ 8 à 15 % de notre ADN, ne sont pas du tout indésirables. Elles remplissent des fonctions importantes, en régulant les gènes actifs des cellules et la quantité de protéines qu’ils produisent. Les chercheurs découvrent encore de nouvelles façons dont l'ADN non codant fait cela, mais il est clair que la biologie humaine est massivement influencée par les régions non codantes, qui ne codent pas directement pour les protéines mais façonnent quand même leur production. Les mutations dans ces régions, par exemple, ont été associées à des maladies ou à des troubles aussi variés que l'autisme, les tremblements et le dysfonctionnement hépatique.

De plus, en comparant les génomes humains à ceux des chimpanzés et d’autres animaux, les scientifiques ont appris que les régions non codantes peuvent jouer un rôle important dans ce qui nous rend uniques : il est possible que la régulation des gènes par l’ADN non codant différencie plus les espèces que les gènes et les protéines elles-mêmes.

Les chercheurs découvrent également que de nouvelles mutations peuvent parfois conférer de nouvelles capacités à des séquences non codantes, ce qui en fait une sorte de ressource pour une évolution future. En conséquence, ce qui mérite l’étiquette " ADN indésirable " reste à discuter. Les scientifiques ont clairement commencé à nettoyer ce tiroir à déchets depuis 1972 – mais ce qui reste dedans est encore à débattre.

Quoi de neuf et remarquable

Les scientifiques ont travaillé pour comprendre un type d’ADN non codant appelé " transposons** " ou " gènes sauteurs ". Ces bribes peuvent parcourir le génome, créant des copies d’elle-mêmes, qui sont parfois insérées dans des séquences d’ADN. Les transposons se révèlent de plus en plus essentiels au réglage de l'expression des gènes ou à la détermination des gènes codants activés pour être transcrits en protéines. C'est en partie pour cette raison qu'ils s'avèrent importants pour le développement et la survie d'un organisme . Lorsque les chercheurs ont conçu des souris dépourvues de transposons, la moitié des petits des animaux sont morts avant la naissance. Les transposons ont laissé des traces sur l'évolution de la vie. Quanta a rapporté qu'ils peuvent passer d'une espèce à l'autre - comme du hareng à l'éperlan et des serpents aux grenouilles - offrant parfois même certains avantages, comme protéger les poissons du gel dans les eaux glacées.

Les généticiens étudient également les " courts tandem  répétés ", dans lesquels une séquence d’ADN longue d’une à six paires de bases seulement est fortement répétée, parfois des dizaines de fois de suite. Les scientifiques soupçonnaient qu'elles aidaient à réguler les gènes, car ces séquences, qui représentent environ 5 % du génome humain, ont été associées à des maladies telles que la maladie de Huntington et le cancer. Dans une étude couverte par Quanta en février, les chercheurs ont découvert une manière possible par laquelle de courtes répétitions en tandem pourraient réguler les gènes : en aidant à réunir des facteurs de transcription, qui aident ensuite à activer la machinerie de production de protéines.

Ensuite, il y a les " pseudogènes*** ", restes de gènes fonctionnels qui ont été dupliqués puis dégradés par des mutations ultérieures. Cependant, comme Quanta l’a rapporté en 2021, les scientifiques ont découvert que parfois les pseudogènes ne demeurent pas pseudo ou indésirables ; au lieu de cela, ils développent de nouvelles fonctions et deviennent des régulateurs génétiques – régulant même parfois le gène même à partir duquel ils ont été copiés.

Auteur: Internet

Info: Yasemin Sapakoglu. *Aussi sur base 4, l'ARN ou acide nucléique, sert d'intermédiaire dans la circulation de l'information génétique de l'ADN aux protéines. **les transposons sont à la fois régulés par l'épigénétique, mais peuvent aussi induire des changements épigénétiques héritables, faisant le lien entre génome et épigénome dans l'évolution, 333vestiges moléculaires de gènes ancestraux devenus non fonctionnels, mais qui semblent parfois avoir acquis des rôles régulateurs inattendus au cours de l'évolution

[ stratégies géniques ] [ codifications du vivant ] [ mémoire diachronique active ] [ encodages chronologiques ]

machine-homme

- (Q) Comment définir et expliquer les mot "vie" ?

- (R) La vie est un phénomène complexe et multiforme qui englobe les caractéristiques, les processus et les activités associés aux organismes vivants. Bien qu'il n'existe pas de définition universellement acceptée de la vie, celle-ci peut être comprise de manière générale comme l'état d'être vivant, présentant certaines propriétés et certains comportements fondamentaux.

Les principales caractéristiques de la vie sont les suivantes

L'organisation : Les organismes vivants sont hautement organisés, constitués de cellules ou de structures cellulaires qui remplissent des fonctions spécifiques. Ils ont une structure hiérarchique, des cellules aux tissus, aux organes et aux systèmes d'organes.

Métabolisme : La vie implique la capacité d'acquérir et d'utiliser de l'énergie par le biais de divers processus métaboliques, tels que la respiration, la photosynthèse ou d'autres réactions biochimiques. Les organismes utilisent l'énergie pour maintenir leur environnement interne, croître, se reproduire et répondre aux stimuli.

Croissance et développement : Les organismes vivants ont la capacité de croître et de se développer, augmentant leur taille et leur complexité au fil du temps. Ils subissent des processus tels que la division cellulaire, la différenciation et la maturation.

Reproduction : La vie implique la capacité de se reproduire et de transmettre l'information génétique d'une génération à l'autre. La reproduction peut se faire par voie sexuée ou asexuée et assure la pérennité d'une espèce.

Réponse aux stimuli : les organismes vivants peuvent percevoir les changements dans leur environnement et y répondre, en adoptant des comportements qui leur permettent de survivre, de trouver des ressources, d'éviter les menaces et de s'adapter à des conditions changeantes.

Homéostasie : La vie implique le maintien d'une stabilité et d'un équilibre internes par le biais de divers mécanismes de régulation. Les organismes peuvent réguler leurs conditions internes, telles que la température, le pH et les niveaux de nutriments, afin de garantir un fonctionnement optimal.

Bien que ces caractéristiques fournissent un cadre général, il est important de reconnaître que la vie présente une diversité et une complexité considérables au sein des différentes espèces et écosystèmes. La vie peut exister sous différentes formes, des micro-organismes aux plantes, en passant par les animaux et les êtres humains, chacun ayant ses propres adaptations et caractéristiques.

L'étude de la vie est un vaste domaine appelé biologie, qui explore les mécanismes, les processus et la diversité des organismes vivants. Les scientifiques continuent d'étudier et d'approfondir leur compréhension de la nature fondamentale de la vie et de ses origines, cherchant à démêler les complexités de ce phénomène remarquable.

- (Q) D'accord, merci. Donc pour préciser un peu la question, où est la frontière entre minéral et  végétal. ou entre organique et inorganique ?

- (R) La frontière entre les domaines minéral (inorganique) et végétal (organique), ou entre la matière organique et inorganique, n'est pas toujours évidente, car il peut y avoir des chevauchements et des ambiguïtés. La distinction réside principalement dans la composition, la structure et les propriétés caractéristiques des substances concernées.

Dans le contexte de la géologie et de la chimie, les minéraux sont des substances inorganiques naturelles dont la composition chimique et la structure cristalline sont définies. Le quartz, le feldspath et la calcite sont des exemples de minéraux. Les minéraux sont généralement formés par des processus géologiques et n'ont pas les structures moléculaires complexes que l'on trouve dans les organismes vivants.

D'autre part, le terme "végétal" fait généralement référence à la matière organique associée aux plantes ou à la vie végétale. Les plantes sont des organismes vivants qui possèdent des structures cellulaires complexes et réalisent divers processus physiologiques. Elles sont classées dans le règne des Plantae et présentent des caractéristiques telles que la photosynthèse, la croissance, la reproduction et les réponses aux stimuli.

La matière organique désigne généralement les substances qui contiennent du carbone et qui proviennent d'organismes vivants ou de leurs restes. Les composés organiques, tels que les glucides, les protéines, les lipides et les acides nucléiques, sont les éléments constitutifs de la vie et sont présents dans les organismes vivants.

La frontière entre le minéral et le végétal ou entre la matière organique et la matière inorganique peut s'estomper dans certains cas. Par exemple, certains composés organiques, comme certains carbonates, peuvent se trouver à la fois dans les organismes vivants et dans les minéraux. En outre, les minéraux peuvent interagir avec la matière organique, par exemple lors de la formation de fossiles ou de l'absorption de minéraux par les plantes.

Il est important de noter que la classification et la compréhension de ces frontières sont principalement basées sur des catégorisations scientifiques et peuvent varier en fonction du contexte et de la perspective. Différents domaines scientifiques, tels que la géologie, la chimie et la biologie, peuvent aborder ces frontières différemment en fonction de leurs cadres respectifs et de leurs intérêts de recherche.

Auteur: chatGPT4

Info: 18 mai 2023. Ici l'I.A. qui donne les réponses peut être considérée comme un promptuaire, un résumé

[ question-réponse ] [ compendium ]

origine de la vie

Pouvons-nous créer les molécules de la vie ? 

Des chercheurs de l’Université de Floride exploitent toute la puissance du supercalculateur HiPerGator pour montrer que des molécules peuvent se former naturellement dans le bon environnement.

Les manuels de biologie de base vous diront que toute vie sur Terre est constituée de quatre types de molécules : les protéines, les glucides, les lipides et les acides nucléiques. Et chaque groupe est vital pour tout organisme vivant.  

Mais quoi si les humains pouvaient réellement montrer que ces " molécules de la vie ", telles que les acides aminés et les bases de l’ADN, peuvent se former naturellement dans le bon environnement ?  Des chercheurs de l’Université de Floride utilisent HiPerGator – le superordinateur le plus rapide de l’enseignement supérieur américain – pour tester cette expérience.

HiPerGator – avec ses modèles d’IA et sa vaste capacité d’unités de traitement graphique, ou GPU (processeurs spécialisés conçus pour accélérer les rendus graphiques) – transforme le jeu de la recherche moléculaire. Jusqu'à il y a dix ans, mener des recherches sur l'évolution et les interactions de vastes collections d'atomes et de molécules ne pouvait se faire qu'à l'aide de simples expériences de simulation informatique ; la puissance de calcul nécessaire pour gérer les ensembles de données n’était tout simplement pas disponible.

C'est maintenant le cas, grâce à HiPerGator. À l'aide de ce supercalculateur, UF Ph.D. L'étudiant Jinze Xue (du Roitberg Computational Chemistry Group) a pu mener une expérience à grande échelle sur la chimie de la Terre pendant les vacances d'hiver 2023. Xue a utilisé plus de 1 000 GPU A100 sur HiPerGator et a réalisé une expérience de dynamique moléculaire sur 22 millions d'atomes qui a identifié 12 acides aminés, trois bases nucléiques, un acide gras et deux dipeptides. La découverte de molécules plus grosses,  qui n’aurait pas été possible dans des systèmes informatiques plus petits, a constitué une réussite importante.

" Nos précédents succès nous ont permis d'utiliser l'apprentissage automatique et l'IA pour calculer les énergies et les forces sur les systèmes moléculaires, avec des résultats identiques à ceux de la chimie quantique de haut niveau mais environ 1 million de fois plus rapides ", a déclaré Adrian Roitberg, Ph.D. , professeur au département de chimie de l'UF qui utilise l'apprentissage automatique pour étudier les réactions chimiques depuis six ans. " Ces questions ont déjà été posées mais, en raison de limitations informatiques, les calculs précédents utilisaient un petit nombre d’atomes et ne pouvaient pas explorer la plage de temps nécessaire pour obtenir des résultats. Mais avec HiPerGator, nous pouvons le faire. "

Erik Deumens, Ph.D., directeur principal d'UFIT Research Computing, a expliqué comment l'utilisation complète d'HiPerGator a été possible.

" HiPerGator a la capacité unique d'exécuter de très grands calculs (‘hero) qui utilisent la machine entière, avec le potentiel de conduire à des percées scientifiques et scientifiques ", a déclaré Deumens. " Lorsque nous avons découvert le travail effectué par le groupe du Dr Roitberg, , nous l'avons approché pour essayer un run 'héros' avec le code qu'il a développé. "

L’émergence de l’IA et des GPU puissants pourra permettre de réaliser de telles simulations scientifiques gourmandes en données – des calculs que les scientifiques ne pouvaient imaginer il y a seulement quelques années. 

"En utilisant des méthodes d'apprentissage automatique, nous avons créé une simulation en utilisant l'ensemble complet de GPU HiPerGator", a déclaré Roitberg. " Nous avons pu observer en temps réel la formation de presque tous les acides aminés (alanine, glycine, etc.) et de nombreuses molécules très complexes. C’était très excitant à vivre.

Ce projet fait partie d'un effort continu visant à découvrir comment des molécules complexes peuvent se former à partir d'éléments de base et à rendre le processus automatique grâce à de grandes simulations informatiques. Roitberg et son groupe de recherche ont passé de nombreuses heures à travailler avec les membres de l'UFIT. Ying Zhang, responsable du support IA d'UFIT, a dirigé l'expérience. 

" Ying a constitué une équipe composée du personnel de Research Computing et du personnel de NVIDIA pour aider à faire évoluer les calculs, fournir des conseils et une aide inestimables et accélérer l'analyse des données au point où les analyses ont été effectuées en seulement sept heures (au lieu des  heures  jours que nous pensions initialement que cela prendrait) ", a déclaré Roitberg. " Nous nous sommes rencontrés chaque semaine, de la conception initiale aux résultats finaux, dans le cadre d’une collaboration très fructueuse. "

Les résultats, et le peu de temps avec lequel HiPerGator a pu les fournir, ont été révolutionnaires, rapprochant les chercheurs de la réponse aux questions sur la formation des molécules complexes. Et le fait que Roitberg ait pu exécuter ce calcul montre que l'UF a la capacité de prendre en charge des " exécutions de héro " ou des " moonshot calculations " qui font avancer les projets scientifiques, d'ingénierie et universitaires.

"C'est une excellente opportunité pour les professeurs de l'UF", a déclaré Roitberg. " Avoir HiPerGator en interne – avec un personnel incroyable prêt à aller au-delà des attentes pour aider les chercheurs à produire une science révolutionnaire comme celle-ci – est quelque chose qui rend mes collègues non-UF très jaloux. "

Auteur: Internet

Info: https://news.ufl.edu/2024/02/molecules-of-life/ *Les travaux de calcul informatique qui nécessitent plus de 256 nœuds sont définis comme travaux de "héro". ** Moonshot projects : projet ambitieux, exploratoire et novateur, entrepris sans garantie de rentabilité ou d'avantages à court terme et, peut-être, sans une étude complète des risques et des avantages potentiels.

manipulation génétique

Des scientifiques de Cambridge créent le premier organisme vivant au monde avec un ADN entièrement redessiné
Les chercheurs créent un génome synthétique, en mouvement avec des bénéfices médicaux potentiels. C'est le premier organisme vivant au monde dont le code ADN est entièrement synthétique et radicalement modifié.

Le microbe fabriqué en laboratoire, une souche de bactéries que l'on trouve normalement dans le sol et dans l'intestin humain, est semblable à ses cousins naturels, mais survit grâce à un ensemble plus restreint d'instructions génétiques.

Cette existence démontre que la vie peut exister avec un code génétique restreint et ouvre la voie à des organismes dont les mécanismes biologiques sont piratés pour fabriquer des médicaments et du matériel utile, ou pour ajouter de nouvelles caractéristiques telles que la résistance aux virus.

En deux ans, des chercheurs du laboratoire de biologie moléculaire de l'Université de Cambridge ont lu et redessiné l'ADN de la bactérie Escherichia coli (E. coli), avant de créer des cellules avec une version synthétique du génome modifié.

Le génome artificiel contient 4m de paires de bases, les unités du code génétique épelées par les lettres G, A, T et C. Imprimé en entier sur des feuilles A4, il compte 970 pages, faisant de ce génome le plus grand que les scientifiques aient jamais édifié, de loin.

"Il n'était pas du tout clair s'il était possible de créer un génome de cette taille et s'il était possible de le modifier autant", a déclaré Jason Chin, un expert en biologie de synthèse qui a dirigé le projet.

L'ADN enroulé à l'intérieur d'une cellule contient les instructions dont il a besoin pour fonctionner. Lorsque la cellule a besoin de plus de protéines pour croître, par exemple, elle lit l'ADN qui code la bonne protéine. Les lettres d'ADN sont lues dans des trios appelés codons, tels que TCG et TCA.

Presque toute vie, de la méduse à l'homme, utilise 64 codons. Mais beaucoup d'entre eux font le même travail. Au total, 61 codons produisent 20 acides aminés naturels, qui peuvent être enfilés ensemble comme des perles sur une ficelle pour construire n'importe quelle protéine de la nature. Trois autres codons sont en effet des panneaux stop : ils indiquent à la cellule lorsque la protéine est prête, comme le point marquant la fin de cette phrase.

L'équipe de Cambridge a entrepris de remodeler le génome d'E. coli en enlevant certains de ses codons superflus. Travaillant sur un ordinateur, les scientifiques ont examiné l'ADN de l'insecte. Chaque fois qu'ils rencontraient TCG, un codon qui fabrique un acide aminé appelé sérine, ils le réécrivaient en AGC, qui fait le même travail. Ils ont remplacé deux autres codons de la même manière.

Plus de 18 000 éditions plus tard, les scientifiques avaient retiré toutes les occurrences des trois codons du génome de l'insecte. Le nouveau code génétique a ensuite été synthétisé chimiquement et, morceau par morceau, ajouté à E. coli où il a remplacé le génome naturel de l'organisme. Le résultat, rapporté dans Nature, est un microbe avec un code ADN complètement synthétique et radicalement modifié. Connu sous le nom de Syn61, ce bug est un peu plus long que la normale, et grandit plus lentement, mais survit néanmoins.

"C'est assez incroyable", a déclaré Chin. Lorsque l'insecte a été créé, peu avant Noël, l'équipe de recherche a fait prendre une photo dans le laboratoire avec une plaque des microbes comme figure centrale dans une reconstitution de la nativité.

De telles formes de vie ainsi conçues pourraient s'avérer utiles, croit Chin. Parce que leur ADN est différent, les virus envahisseurs auront du mal à se propager en elles, ce qui les rendra de fait résistantes aux virus. Ce qui pourrait apporter des avantages. E. coli est déjà utilisé par l'industrie biopharmaceutique pour produire de l'insuline pour le diabète et d'autres composés médicaux contre le cancer, la sclérose en plaques, les crises cardiaques et les maladies oculaires, mais des cycles de production entiers peuvent être gâchés lorsque les cultures bactériennes sont contaminées par des virus ou autres microbes. Mais ce n'est pas tout : dans le cadre de travaux futurs, le code génétique libéré pourrait être réutilisé pour que les cellules produisent des enzymes, des protéines et des médicaments de synthèse.

En 2010, des scientifiques américains ont annoncé la création du premier organisme au monde doté d'un génome synthétique. L'insecte, Mycoplasma mycoides, a un génome plus petit que E. coli - environ 1m de paires de bases - et n'a pas été radicalement remanié. Commentant les derniers travaux, Clyde Hutchison, du groupe de recherche américain, a déclaré : "Cette échelle de remplacement du génome est plus grande que n'importe quel remplacement complet du génome rapporté jusqu'ici."

"Ils ont porté le domaine de la génomique synthétique à un nouveau niveau, non seulement en construisant avec succès le plus grand génome synthétique à ce jour, mais aussi en apportant les plus grands changements de codage à un génome à ce jour", a déclaré Tom Ellis, un chercheur en biologie synthétique à Imperial College de Londres.

Mais il se peut que les données ne durent pas longtemps. Ellis et d'autres construisent un génome synthétique pour la levure de boulangerie, tandis que les scientifiques de Harvard font des génomes bactériens avec plus de modifications au codage. Il n'est pas surprenant que l'E. coli redessiné ne pousse pas aussi bien que les souches naturelles, a ajouté Ellis. "Si quelque chose est surprenant, c'est qu'il grandisse après tant de changements," dit-il.

Auteur: Internet

Info: https://www.theguardian.com, Ian Sample rédacteur scientifique Wed 15 mai 2019 18.00 BST

[ . ]

polypeptides

Les biologistes dévoilent les formes moléculaires de la vie

On vous décrit la quête visant à comprendre comment les protéines se plient rapidement et élégamment pour prendre des formes qui leur permettent d'effectuer des tâches uniques.

Pour le hula hoop, vous vous levez et faites pivoter vos hanches vers la droite et vers la gauche. Pour faire du vélo, on s'accroupit, on tend les bras et on pédale sur les jambes. Pour plonger dans une piscine, vous étendez les bras, rentrez le menton et vous penchez en avant. Ces formes corporelles nous permettent d’entreprendre certaines actions – ou, comme pourrait le dire un biologiste, notre structure détermine notre fonction.

Cela est également vrai au niveau moléculaire. Chaque tâche imaginable effectuée par une cellule possède une protéine conçue pour l'exécuter. Selon certaines estimations, il existe 20 000 types différents de protéines dans le corps humain : certaines protéines des cellules sanguines sont parfaitement conçues pour capter les molécules d'oxygène et de fer, certaines protéines des cellules cutanées fournissent un soutien structurel, etc. Chacun a une forme adaptée à son métier. 

Cependant, si une protéine se replie mal, elle ne peut plus fonctionner, ce qui peut entraîner un dysfonctionnement et une maladie. En comprenant comment les protéines se replient, les biologistes gagneraient non seulement une compréhension plus approfondie des protéines elles-mêmes, mais pourraient également débloquer de nouvelles façons de cibler les protéines liées à la maladie avec de nouveaux médicaments.

Cela s’est avéré être un formidable défi scientifique. Chaque protéine commence par une chaîne de molécules plus petites liées appelées acides aminés. Lorsque les acides aminés s'alignent dans l'ordre dicté par un gène, ils se plient et prennent la forme appropriée de la protéine en quelques microsecondes – un phénomène qui a stupéfié les scientifiques du XXe siècle lorsqu'ils l'ont découvert. 

Dans les années 1950, le biochimiste Christian Anfinsen a émis l’hypothèse qu’il devait y avoir un code interne intégré à la chaîne d’acides aminés qui détermine la manière dont une protéine doit se replier. Si tel était le cas, pensait-il, il devrait exister un moyen de prédire la structure finale d'une protéine à partir de sa séquence d'acides aminés. Faire cette prédiction est devenu connu sous le nom de problème de repliement des protéines. Depuis, certains scientifiques ont redéfini le problème en trois questions liées : Qu'est-ce que le code de pliage ? Quel est le mécanisme de pliage ? Pouvez-vous prédire la structure d’une protéine simplement en regardant sa séquence d’acides aminés ? 

Les biologistes ont passé des décennies à tenter de répondre à ces questions. Ils ont expérimenté des protéines individuelles pour comprendre leurs structures et construit des programmes informatiques pour déduire des modèles de repliement des protéines. Ils ont étudié la physique et la chimie des molécules d’acides aminés jusqu’au niveau atomique pour découvrir les règles du repliement des protéines. Malgré cela, les biologistes n'ont fait que des progrès hésitants dans la compréhension des règles de repliement internes d'une protéine depuis qu'Anfinsen a exposé le problème.

Il y a quelques années, ils ont réalisé une avancée décisive lorsque de nouveaux outils d’intelligence artificielle ont permis de résoudre une partie du problème. Les outils, notamment AlphaFold de Google DeepMind, ne peuvent pas expliquer comment une protéine se replie à partir d'une chaîne d'acides aminés. Mais étant donné une séquence d’acides aminés, ils peuvent souvent prédire la forme finale dans laquelle elle se replie. 

Ce n’est que dans les décennies à venir qu’il deviendra clair si cette distinction – savoir comment une protéine se replie par rapport à ce en quoi elle se replie – fera une différence dans des applications telles que le développement de médicaments. Le magicien doit-il révéler le tour de magie ?

Quoi de neuf et remarquable

Début mai, Google DeepMind a annoncé la dernière itération de son algorithme de prédiction des protéines, appelé AlphaFold3, qui prédit les structures non seulement de protéines individuelles, mais également de protéines liées les unes aux autres et d'autres biomolécules comme l'ADN et l'ARN. Comme je l’ai signalé pour Quanta, cette annonce est intervenue quelques mois seulement après qu’un algorithme concurrent de prédiction des protéines – RosettaFold All-Atom, développé par le biochimiste David Baker de la faculté de médecine de l’Université de Washington et son équipe – a annoncé une mise à niveau similaire. " Vous découvrez désormais toutes les interactions complexes qui comptent en biologie ", m'a dit Brenda Rubenstein, professeure agrégée de chimie et de physique à l'Université Brown. Il reste néanmoins un long chemin à parcourir avant que ces algorithmes puissent déterminer les structures dynamiques des protéines lors de leur déplacement dans les cellules. 

Parfois, les protéines agissent de manière imprévisible, ce qui ajoute une autre difficulté au problème du repliement. La plupart des protéines se replient en une seule forme stable. Mais comme Quanta l’a rapporté en 2021, certaines protéines peuvent se replier sous plusieurs formes pour remplir plusieurs fonctions. Ces protéines à commutation de plis ne sont pas bien étudiées et personne ne sait quelle est leur abondance. Mais grâce aux progrès technologiques tels que la cryomicroscopie électronique et la résonance magnétique nucléaire à l’état solide, les chercheurs y voient plus clairement. De plus, certaines protéines possèdent des régions qui ne se plient pas selon une forme discrète mais qui bougent de manière dynamique. Comme Quanta l'a rapporté en février, ces protéines intrinsèquement désordonnées peuvent avoir des fonctions importantes, comme l'amélioration de l'activité des enzymes, la classe de protéines qui provoquent des réactions chimiques. 

Lorsque les protéines se replient mal, elles peuvent se regrouper et causer des ravages dans l’organisme. Les agrégats de protéines sont caractéristiques des maladies neurodégénératives comme la maladie d'Alzheimer, dans lesquelles des agrégats de protéines potentiellement toxiques appelés plaques amyloïdes s'accumulent entre les neurones et compromettent la signalisation du cerveau. Comme Quanta l’a rapporté en 2022 , l’agrégation des protéines pourrait être répandue dans les cellules vieillissantes ; comprendre pourquoi les protéines se replient mal et s’accumulent pourrait aider au développement de traitements pour les problèmes liés au vieillissement. Parfois, des protéines mal repliées peuvent également favoriser le mauvais repliement et l’agrégation d’autres protéines, déclenchant une cascade d’effets néfastes qui illustrent à quel point il est essentiel qu’une protéine se plie pour prendre sa forme appropriée.



 

Auteur: Internet

Info: https://www.quantamagazine.org/ mai 2024, Mme Yasemin Saplakoglu

[ tridimensionnelles ] [ conformation protéique ]

source du vivant

Comment les archées, la troisième forme de vie sur Terre, produisent de l'énergie

(photo : Un arbre phylogénétique à vraisemblance maximale non enraciné de la sous-unité catalytique (HydA) des hydrogénases [FeFe] et des hydrogénases hybrides. L'arbre a été construit sur la base de 3 677 séquences d'acides aminés en utilisant le modèle LG + C20 + R + F. Les nombres sur les branches indiquent les valeurs de support aLRT (test du rapport de vraisemblance approximatif) et bootstrap ultrarapide (entre parenthèses), chacune avec 1 000 répétitions. La barre d'échelle correspond au nombre de substitutions attendu par site. Les cercles colorés à l'extrémité indiquent des séquences d'eucaryotes et de groupes archéens majeurs. Toutes les autres séquences proviennent de bactéries)

Une équipe scientifique internationale a redéfini notre compréhension des archées, un ancêtre microbien de l'homme datant de deux milliards d'années, en montrant comment elles utilisent l'hydrogène gazeux.

Les résultats, publiés aujourd'hui dans Cell, expliquent comment ces minuscules formes de vie produisent de l'énergie en consommant et en produisant de l'hydrogène. Cette stratégie simple mais fiable leur a permis de prospérer dans certains des environnements les plus hostiles de la Terre depuis des milliards d'années.

L'article, dirigé par des scientifiques du Biomedicine Discovery Institute de l'Université Monash, dont le professeur Chris Greening, le professeur Jill Banfield et le Dr Bob Leung, réécrit le manuel de biologie fondamentale.

Le Dr Bob Leung a déclaré que cette découverte sur l'une des formes d'existence les plus anciennes de la Terre pourrait également aider à l'existence humaine, notamment en concevant de nouvelles façons d'utiliser l'hydrogène pour une future économie verte.

(Image : Résumé graphique évolutif)

" Les humains n’ont commencé que récemment à penser à l’utilisation de l’hydrogène comme source d’énergie, mais les archées le font depuis un milliard d’années. Les biotechnologues ont désormais la possibilité de s’inspirer de ces archées pour produire industriellement de l’hydrogène.

Tout en haut de la pyramide de la vie, il y a trois " domaines "de la vie : les eucaryotes (domaine des animaux,  plantes et champignons), les bactéries et les archées. Les archées sont des organismes unicellulaires qui peuvent vivre dans les environnements les plus extrêmes de la Terre. La théorie scientifique la plus largement acceptée suggère également que les eucaryotes, comme les humains, ont évolué à partir d’une très ancienne lignée d’archées fusionnant avec une cellule bactérienne par échange d’hydrogène gazeux.

"Notre découverte nous rapproche de la compréhension de la manière dont ce processus crucial a donné naissance à tous les eucaryotes, y compris les humains", explique Leung.

(image : description des nano-interactions à l'origine de la vie - Les hydrogénases [FeFe] et [NiFe] codées par les archées ont vraisemblablement formé des complexes uniques)  

L’équipe a analysé le génome de milliers d’archées à la recherche d’enzymes productrices d’hydrogène, puis a produit les enzymes en laboratoire pour étudier leurs caractéristiques. Ils ont découvert que certaines archées utilisent des types inhabituels d’enzymes appelées [FeFe]-hydrogénases.

Les archées qui produisent ces enzymes utilisant l'hydrogène ont été trouvées dans bon nombre des environnements les plus difficiles de la Terre, notamment les sources chaudes, les réservoirs de pétrole et les profondeurs des fonds marins.

On pensait jusque là que ces hydrogénases étaient limitées à seulement deux " domaines " de la vie : les eucaryotes et les bactéries. Ici, l’équipe a montré qu'on les trouve dans les archées pour la première fois et qu’elles sont remarquablement diverses dans leurs formes et leurs fonctions.

Non seulement les archées possèdent les plus petites enzymes utilisant l’hydrogène, mais elles possèdent également les enzymes les plus complexes qui usent de l’hydrogène, ce qui pourrait offrir des solutions rationalisées pour la production d’hydrogène biologique en milieu industriel.

Le professeur Chris Greening a déclaré que ces découvertes sur la manière dont les archées utilisent l'hydrogène ont des applications potentielles pour la transition vers une économie verte.

" L’industrie utilise actuellement de précieux catalyseurs chimiques pour utiliser l’hydrogène. Cependant, nous savons par la nature que le fonctionnement des catalyseurs biologiques peut être très efficace et résilient. Pouvons-nous les utiliser pour améliorer la façon dont nous utilisons l’hydrogène ? "

Avec leurs très anciennes origines et des applications potentielles en biotechnologie, les archées continuent de captiver les chercheurs et offrent des voies prometteuses pour de nouvelles découvertes et applications.

(Photo avec grande complexité de détails. La partie gauche de la figure montre un arbre phylogénomique de vraisemblance maximale (modèle LG + F + G4) basé sur les 15 protéines marqueurs ribosomiques concaténées des génomes archéens qui codent pour les hydrogénases [FeFe]. Les résultats sont présentés pour les 118 génomes (sur 130) qui sont complets à au moins 60 %, contaminés à moins de 5 % et contiennent au moins 75 % des 15 protéines synténiques. Les branches sont codées par couleur, codées en fonction du phylum respectif. Les cercles noirs indiquent des valeurs de support bootstrap supérieures à 80 %. La partie centrale montre la présence de gènes métaboliques clés (dans au moins un génome) impliqués dans différents processus métaboliques. Fixation du carbone : sous-unité bêta d'ATP-citrate lyase (AclB), sous-unité bêta d'acétyl-CoA synthase (AcsB), 4-hydroxybutyryl-CoA déshydratase/vinylacétyl-CoA-delta-isomérase (AbfD), monoxyde de carbone déshydrogénase/acétyl-CoA synthase ( CODH/ACS), sous-unité complexe delta (CdhD), sous-unité complexe CODH/ACS gamma (CdhE), sous-unité catalytique anaérobie CODH (CooS), ribulose-bisphosphate carboxylase de type II/III (RbcL II/II) et ribulose-bisphosphate de type III carboxylase (RbcL III); respiration : déshalogénase réductrice (RdhA), enzyme activatrice du formaldéhyde (Fae), sous-unité alpha du formate déshydrogénase (FdhA) et succinate déshydrogénase réversible et flavoprotéine fumarate réductase (SdhA/FrdA) ; Synthèse d'ATP : sous-unité alpha de l'ATP synthase (AtpA) et sous-unité bêta de l'ATP synthase (AtpB) ; fermentation : 2-oxoacide : ferrédoxine ou pyruvate : sous-unité alpha de ferrédoxine oxydoréductase (OorA/PorA), L-lactate déshydrogénase (Idh), acétyl-CoA synthétase formant l'ADP (AcdA), acétate kinase (Ack), phosphate acétyltransférase (Pta) , acétyl-CoA synthétase (Acs) et formiate C-acétyltransférase (PflD); dégradation des acides gras : acyl-CoA déshydrogénase (ACAD) ; dégradation des aromatiques : flavine prényltransférase (UbiX) ; métabolisme du soufre : soufre dioxygénase (Sdo), sulfate adenylyltransférase (Sat), adenylylsulfate kinase (CysC), sous-unité 1 de sulfate adenylyltransférase (CysN) et sous-unité A de sulfite réductase anaérobie (AsrA). La partie droite montre les divers environnements à partir desquels les génomes archéens ont été récupérés. Notez que le phylum QMZS01 a été classé comme Aenigmatarchaeota dans GTDB R06-RS207, tandis que la classe Thermoproteota EX4484-205 a été proposée comme Brockarchaeia. )

Les hydrogénases minimales et hybrides sont actives à partir des archées (Cell - accès libre).

Auteur: Cowing Keith

Info: Communiqué de presse, Université Monash, 12 juin 2024

[ astrobiologie ] [ extrémophiles ]