instantané

Le voyage avait été bref. Il n'avait duré plus que l'Instantanéité additionnée d'une microseconde au carré. Il fut peu fertile en péripéties pour la bonne raison qu'aucun évènement tant soit peu significatif n'avait pu prendre place dans une tranche de durée si mince....

Auteur: Sheckley Robert

Info: La Dimension des miracles

[ vitesse ] [ science-fiction ]

mort imminente

- Mon hypothèse, c'est que, une microseconde avant qu'on meure, notre cerveau s'emballe, se met à penser à toute vitesse. Ça serait 10000 fois plus puissant qu'un rêve ou que du stress. Et pour notre esprit, cette dernière microseconde de conscience s'allongerait à l'infini et on s'imaginerait tout un univers... C'est ça que les religions appelleraient la "vie éternelle"...
- C'est fort, ton truc.
- Ouais. J'ai appelé ça : 'la quatrième dimension et demie", parce que c'est une dimension cachée dans le temps, et le temps, c'est la quatrième dimension.

Auteur: Gazzoti Bruno

Info: Seuls, Tome 6 : La quatrième dimension et demie

[ nde ] [ agonie ]

explosion

Imaginons que vous ayez un flacon de nitroglycérine d’environ 10 centimètres de haut et que vous le fassiez tomber accidentellement. Au moment où il touche le sol, l’onde de détonation démarre en bas du liquide. Treize microsecondes (millionièmes de seconde) plus tard, elle a atteint le haut du liquide, et toute la nitroglycérine du flacon s’est déjà convertie en gaz. Ce gaz - qui, au bout de seulement 13 microsecondes, est probablement encore dans la bouteille - est à environ 5000 °C et aimerait bien occuper à peu près 20 000 fois son volume actuel.

Auteur: Gray Theodore

Info:

[ éclatement ] [ ralenti ]

mathématiques

En physique nucléaire, un nombre magique (correspondant à la saturation d'une couche nucléaire) est un nombre de protons ou de neutrons pour lequel un noyau atomique est particulièrement stable ; dans le modèle en couches décrivant la structure nucléaire, cela correspond à un arrangement en couches complètes. Les sept nombres magiques vérifiés expérimentalement sont : 2, 8, 20, 28, 50, 82, 126 Les nombres magiques jouent un rôle déterminant dans les stratégies suivies par les différentes équipes en quête de l'îlot de stabilité, un ensemble hypothétique de nucléides super lourds (Z≫100 et N≫250) qui seraient remarquablement stables malgré leur masse élevée (...) Si la situation est relativement claire pour les six premiers nombres magiques ainsi que pour le septième, il semble que ce dernier nombre magique de protons soit peut-être différent de 126 en raison de l'effet du grand nombre de neutrons dans de tels noyaux, ce qui déplace d'autant l'hypothétique îlot de stabilité : La théorie MM (pour Microscopic-Macroscopic) suggère de rechercher un îlot de stabilité concentré autour du flérovium 298, dont le noyau à 114 protons et 184 neutrons serait "doublement sphérique", à la suite du plomb 208

Auteur: wikipedia

Info: Les nombres magiques jouent un rôle déterminant dans les stratégies suivies par les différentes équipes en quête de l'îlot de stabilité, un ensemble hypothétique de nucléides superlourds (Z≫100 et N≫250) qui seraient remarquablement stables malgré leur masse élevée, avec des périodes radioactives excédant peut-être la minute. La tentation première serait de cibler un noyau doublement magique constitué de 126 protons et 184 neutrons, c'est-à-dire l'unbihexium 310, mais les choses ne sont pas si simples. En effet, si la situation est relativement claire pour les six premiers nombres magiques ainsi que pour le septième (et à moindre mesure le huitième) nombre magique de neutrons5, il semble que le septième nombre magique de protons soit peut-être différent de 126 en raison de l'effet du grand nombre de neutrons dans de tels noyaux6, ce qui déplace d'autant l'hypothétique îlot de stabilité : la théorie MM (pour Microscopic-Macroscopic) suggère de rechercher un îlot de stabilité concentré autour du flérovium 298, dont le noyau à 114 protons et 184 neutrons serait "doublement sphérique", à la suite du plomb 208 la théorie de champ moyen relativiste (RMF, pour Relativistic Mean-Field Theory) suggère plutôt un îlot de stabilité diffus autour des noyaux 304Ubn, 306Ubb ou 310Ubh selon les paramètres retenus, c'est-à-dire avec 184 neutrons mais respectivement 120 protons, 122 protons ou 126 protons. Cependant, des calculs fondés sur l'effet tunnel montrent que, si des noyaux doublement magiques ou sphériques seraient, dans ces régions, probablement stables du point de vue de la fission spontanée, ils devraient cependant subir des désintégrations α avec une période radioactive de quelques microsecondes7,8,9. C'est la raison pour laquelle on se concentre plutôt aujourd'hui sur la recherche d'un îlot de relative stabilité centré autour du darmstadtium 293 et défini par Z ∈ [104 ; 116] et N ∈ [176 ; 186].

[ sciences ] [ sept ]

non-voyants

L’aveugle éprouvant le déjà-vu
Chacun a vécu cette expérience étrange. Alors que nous sommes en train d’effectuer un acte banal – se promener, parler à quelqu’un… –, on ressent tout à coup le sentiment d’avoir vécu exactement la même scène, vu les mêmes choses… Mais impossible de retrouver où ni quand la scène s’est déroulée. Cette expérience troublante porte un nom : le sentiment de "déjà-vu".
Une des explications apportées par les chercheurs tient à ce que les images en provenance d’un oeil arrivent au cerveau quelques microsecondes après celles venues de l’autre oeil – causant la sensation que la scène est vécue pour la seconde fois.
Des chercheurs de l’université de Leeds viennent de rapporter pour la première fois le témoignage d’un aveugle ayant fait l’expérience de déjà-vu, celle-ci impliquant chez lui les odeurs, les sons et le toucher. Du coup, la thèse de la discordance des trajets visuels s’effondre.
Akira R. O’Connor et Chris J.A. Moulin, qui rapportent le cas dans la revue Brain and Cognition de décembre 2006, mènent depuis plusieurs années des expériences de déjà-vu au moyen de l’hypnose. Dans une expérience, les étudiants sont invités à penser à un mot, puis l’on induit son oubli sous hypnose. Lorsque, plus tard, il leur est à nouveau présenté, la moitié d’entre eux éprouvent le sentiment de déjà-vu.

Auteur: Internet

Info: https://www.scienceshumaines.com. Jean-François Dortier, mars 2007. A propos de A.R. O’Connor et C.J.A. Moulin, "Normal patterns of déjà experience in a healthy, blind male: Challenging optical pathway delay theory", Brain and Cognition, vol. LXII, n° 3, décembre 2006.

[ paramnésie ]

ufo

Le mercredi 17 juillet 1957, à l'aube, un bombardier de reconnaissance électronique RB-47H Stratojet de l'USAF, indicatif Lacy 17, se rend à Oklahoma City, avec 6 officiers à bord, dont le commandant Mac Clure, et le major Lewis D. Chase.
A 10500 m il repère une grosse et intense lumière blanche-bleutée, comme le rappelle le résumé de l'American Institute of Aeronautics and Astronautics.
Muni d'un appareillage électronique de contre-mesures (ECM) le RB-47 de l'Air Force sera suivi par un objet non identifié sur plus de 1200 km pendant 1 heure et 30 minutes, tandis qu'il survole le Mississippi, la Louisiane, le Texas et atteint l'Oklahoma. L'objet fut à plusieurs reprises vu directement par l'équipe du poste de pilotage comme une très vive lumière ; il fut acquis par un radar au sol et détecté par les appareils de contrôle ECM du RB 47. Une transmission de micro-ondes à 3 Ghz a été détectée par l'équipage du RB-47. L'opérateur #2 des contre-mesures électroniques de Lucy 17 (identifiant), du RB47, intercepta près de Meridian, Mississippi, un signal ayant les caractéristiques suivantes : fréquence 2995 à 3.000 Ghz; étendue du signal pulsé : 2.0 microsecondes; fréquence de répétition du signal : 600 Hz (cycles par seconde); taux de balayage 4 tours/mn; polarité verticale. Le signal s'est rapidement déplacé sur l'écran du localisateur, indiquant un déplacement rapide de la source émettrice; la source est en vol. L'intérêt de ce cas tient aux apparitions et disparitions constatées simultanément par 3 canaux distincts et à la rapidité des manoeuvres qui dépassait tout ce dont l'équipage avait eu jusque-là l'expérience 1.
L'objet disparaît ainsi des écrans radar plusieurs fois de suite, pour réapparaître simultanément en suivant presque tout le temps l'avion à une distance d'environ 17 km, avant de changer rapidement de position pour se trouver devant l'avion. Chase oublie un moment sa mission et met le cap sur la mystérieuse lumière qui disparaît à son approche. Chase reprend son cap initial mais la "cible" réapparaît sous le Stratojet. L'avion pique à nouveau vers l'ovni qui disparaît encore une fois. A court de kérosène, le Boeing doit retourner sur sa base de Forbes.
10 ans plus tard, la commission Condon est saisie du cas, mais classera l'affaire faute de pouvoir accéder au dossier, ayant fait ses recherches sur la date erronée du jeudi 19 septembre.
Par la suite, James E. McDonald retrouve la date correcte du mercredi 17 juillet, et de ce fait beaucoup plus d'informations.
Philip Julian Klass proposera des explications de ce cas qui seront contestées, notamment par Brad Sparks 6 qui arguera que sans le vouloir Klass n'avait en fait que renforcer ce cas.

Auteur: Internet

Info:

[ ovni ] [ témoignage ]

polypeptides

Les biologistes dévoilent les formes moléculaires de la vie

On vous décrit la quête visant à comprendre comment les protéines se plient rapidement et élégamment pour prendre des formes qui leur permettent d'effectuer des tâches uniques.

Pour le hula hoop, vous vous levez et faites pivoter vos hanches vers la droite et vers la gauche. Pour faire du vélo, on s'accroupit, on tend les bras et on pédale sur les jambes. Pour plonger dans une piscine, vous étendez les bras, rentrez le menton et vous penchez en avant. Ces formes corporelles nous permettent d’entreprendre certaines actions – ou, comme pourrait le dire un biologiste, notre structure détermine notre fonction.

Cela est également vrai au niveau moléculaire. Chaque tâche imaginable effectuée par une cellule possède une protéine conçue pour l'exécuter. Selon certaines estimations, il existe 20 000 types différents de protéines dans le corps humain : certaines protéines des cellules sanguines sont parfaitement conçues pour capter les molécules d'oxygène et de fer, certaines protéines des cellules cutanées fournissent un soutien structurel, etc. Chacun a une forme adaptée à son métier. 

Cependant, si une protéine se replie mal, elle ne peut plus fonctionner, ce qui peut entraîner un dysfonctionnement et une maladie. En comprenant comment les protéines se replient, les biologistes gagneraient non seulement une compréhension plus approfondie des protéines elles-mêmes, mais pourraient également débloquer de nouvelles façons de cibler les protéines liées à la maladie avec de nouveaux médicaments.

Cela s’est avéré être un formidable défi scientifique. Chaque protéine commence par une chaîne de molécules plus petites liées appelées acides aminés. Lorsque les acides aminés s'alignent dans l'ordre dicté par un gène, ils se plient et prennent la forme appropriée de la protéine en quelques microsecondes – un phénomène qui a stupéfié les scientifiques du XXe siècle lorsqu'ils l'ont découvert. 

Dans les années 1950, le biochimiste Christian Anfinsen a émis l’hypothèse qu’il devait y avoir un code interne intégré à la chaîne d’acides aminés qui détermine la manière dont une protéine doit se replier. Si tel était le cas, pensait-il, il devrait exister un moyen de prédire la structure finale d'une protéine à partir de sa séquence d'acides aminés. Faire cette prédiction est devenu connu sous le nom de problème de repliement des protéines. Depuis, certains scientifiques ont redéfini le problème en trois questions liées : Qu'est-ce que le code de pliage ? Quel est le mécanisme de pliage ? Pouvez-vous prédire la structure d’une protéine simplement en regardant sa séquence d’acides aminés ? 

Les biologistes ont passé des décennies à tenter de répondre à ces questions. Ils ont expérimenté des protéines individuelles pour comprendre leurs structures et construit des programmes informatiques pour déduire des modèles de repliement des protéines. Ils ont étudié la physique et la chimie des molécules d’acides aminés jusqu’au niveau atomique pour découvrir les règles du repliement des protéines. Malgré cela, les biologistes n'ont fait que des progrès hésitants dans la compréhension des règles de repliement internes d'une protéine depuis qu'Anfinsen a exposé le problème.

Il y a quelques années, ils ont réalisé une avancée décisive lorsque de nouveaux outils d’intelligence artificielle ont permis de résoudre une partie du problème. Les outils, notamment AlphaFold de Google DeepMind, ne peuvent pas expliquer comment une protéine se replie à partir d'une chaîne d'acides aminés. Mais étant donné une séquence d’acides aminés, ils peuvent souvent prédire la forme finale dans laquelle elle se replie. 

Ce n’est que dans les décennies à venir qu’il deviendra clair si cette distinction – savoir comment une protéine se replie par rapport à ce en quoi elle se replie – fera une différence dans des applications telles que le développement de médicaments. Le magicien doit-il révéler le tour de magie ?

Quoi de neuf et remarquable

Début mai, Google DeepMind a annoncé la dernière itération de son algorithme de prédiction des protéines, appelé AlphaFold3, qui prédit les structures non seulement de protéines individuelles, mais également de protéines liées les unes aux autres et d'autres biomolécules comme l'ADN et l'ARN. Comme je l’ai signalé pour Quanta, cette annonce est intervenue quelques mois seulement après qu’un algorithme concurrent de prédiction des protéines – RosettaFold All-Atom, développé par le biochimiste David Baker de la faculté de médecine de l’Université de Washington et son équipe – a annoncé une mise à niveau similaire. " Vous découvrez désormais toutes les interactions complexes qui comptent en biologie ", m'a dit Brenda Rubenstein, professeure agrégée de chimie et de physique à l'Université Brown. Il reste néanmoins un long chemin à parcourir avant que ces algorithmes puissent déterminer les structures dynamiques des protéines lors de leur déplacement dans les cellules. 

Parfois, les protéines agissent de manière imprévisible, ce qui ajoute une autre difficulté au problème du repliement. La plupart des protéines se replient en une seule forme stable. Mais comme Quanta l’a rapporté en 2021, certaines protéines peuvent se replier sous plusieurs formes pour remplir plusieurs fonctions. Ces protéines à commutation de plis ne sont pas bien étudiées et personne ne sait quelle est leur abondance. Mais grâce aux progrès technologiques tels que la cryomicroscopie électronique et la résonance magnétique nucléaire à l’état solide, les chercheurs y voient plus clairement. De plus, certaines protéines possèdent des régions qui ne se plient pas selon une forme discrète mais qui bougent de manière dynamique. Comme Quanta l'a rapporté en février, ces protéines intrinsèquement désordonnées peuvent avoir des fonctions importantes, comme l'amélioration de l'activité des enzymes, la classe de protéines qui provoquent des réactions chimiques. 

Lorsque les protéines se replient mal, elles peuvent se regrouper et causer des ravages dans l’organisme. Les agrégats de protéines sont caractéristiques des maladies neurodégénératives comme la maladie d'Alzheimer, dans lesquelles des agrégats de protéines potentiellement toxiques appelés plaques amyloïdes s'accumulent entre les neurones et compromettent la signalisation du cerveau. Comme Quanta l’a rapporté en 2022 , l’agrégation des protéines pourrait être répandue dans les cellules vieillissantes ; comprendre pourquoi les protéines se replient mal et s’accumulent pourrait aider au développement de traitements pour les problèmes liés au vieillissement. Parfois, des protéines mal repliées peuvent également favoriser le mauvais repliement et l’agrégation d’autres protéines, déclenchant une cascade d’effets néfastes qui illustrent à quel point il est essentiel qu’une protéine se plie pour prendre sa forme appropriée.



 

Auteur: Internet

Info: https://www.quantamagazine.org/ mai 2024, Mme Yasemin Saplakoglu

[ tridimensionnelles ] [ conformation protéique ]