inexpérience

Les plus faibles ne plient jamais quand ils le doivent.

Auteur: Retz Cardinal de

Info:

[ défaillance ]

insoumission

Nous devons notre liberté à des hommes qui ne plient pas, ne s'agenouillent pas, ne se soumettent pas.

Auteur: Churchill Winston

Info:

[ indépendance ]

rapports humains

L'hypersensibilité n'est pas anormale. Il n'existe pas de "modèle d'homme ou de femme normaux qui ne soit pas un idéal ; donc, par définition, inaccessible". (L.Israël, op.cit., p 196). En revanche, chaque groupe social édicte des règles normatives, mettant à l'écart, à la marge ou au-dehors les personnes qui ne s'y plient pas. C.G. Jung avait coutume de d'affirmer que c'est l'excès d'adaptation, donc, de soumission aux injonctions familiales et aux coutumes sociales, qui produit nos déséquilibres psychiques. (C.G.Jung, l'homme à la découverte de son âme, Albin Michel 1987). L'hypersensibilité n'y fait pas complètement exception, bien qu'elle vienne justement signifier la lutte pour ne pas se soumettre aux consensus et aux idéaux, pour ne pas s'adapter.

Auteur: Tomasella Saverio

Info: Hypersensibles : Trop sensibles pour être heureux ?

[ psy ] [ rebelle subjectivité ]

rapports humains

Le seul comportement sûr est donc celui que mentionne Aristote dans le dernier chapitre de son Topica : de ne pas débattre avec la première personne que l’on rencontre, mais seulement avec des connaissances que vous savez posséder suffisamment d’intelligence pour ne pas se déshonorer en disant des absurdités, qui appellent à la raison et pas à une autorité, qui écoutent la raison et s’y plient, et enfin qui écoutent la vérité, reconnaissent avoir tort, même de la bouche d’un adversaire, et suffisamment justes pour supporter avoir eu tort si la vérité était dans l’autre camp. De là, sur cent personnes, à peine une mérite que l’on débatte avec elle. On peut laisser le reste parler autant qu’ils veulent car desipere est juris gentium, et il faut se souvenir de ce que disait Voltaire : "la paix vaut encore mieux que la vérité", et de ce proverbe arabe : "Sur l’arbre du silence pendent les fruits de la paix".

Auteur: Schopenhauer Arthur

Info: L'Art d'avoir toujours raison

[ sagesse ] [ gens raisonnables ]

amitié

Les vrais amis sont comme les arbres

Ils ont hâte de te voir

Mais restent imperturbables

Si tu ne passes pas dire bonsoir



Même après une longue absence

Tu peux renouer avec eux

Il n’y a pas d’intermittence

Te revoir les rend heureux



Les vrais amis sont comme les arbres

Plantés très loin ou bien tout près

Sans jalousie et sans alarme

Ils croissent, c’est leur métier



Les vrais amis sont comme les arbres

Ils tendent leurs bras, ne plient pas

Ils grimpent vers la lumière

C’est ce qui les met en joie



Les vrais amis sont comme les arbres

L’univers est dans leur peau

Qu’il fasse pluie, glace ou bourrasque

Ils parfument et tiennent chaud



Les vrais amis quand ils trépassent

N’en finissent pas de fleurir

Dans nos mémoires opiniâtres

Même coupés les arbres prient

Auteur: Beaucarne Julos

Info:

[ poème ]

manipulation

Combien il est louable à un prince de respecter ses promesses et de vivre avec intégrité, non dans les fourberies, chacun le conçoit clairement. Cependant, l'histoire de notre temps enseigne que seuls ont accompli de grandes choses les princes qui ont fait peu de cas de leur parole et su adroitement endormir la cervelle des gens ; en fin de compte ils ont triomphé des honnêtes et des loyaux. Sachez donc qu'il existe deux manières de combattre : l'une par les lois, l'autre par la force. L'une est propre aux hommes, l'autre appartient aux bêtes ; mais comme très souvent la première ne suffit point, il faut recourir à la seconde. C'est pourquoi il importe qu'un prince sache user adroitement de l'homme et de la bête. [...]
Si donc tu dois bien employer la bête, il te faut choisir le renard et le lion ; car le lion ne sait se défendre des lacets, ni le renard des loups. Tu seras renard pour connaître les pièges, et lion pour effrayer les loups. Ceux qui se bornent à vouloir être lions n'y entendent rien. C'est pourquoi un seigneur avisé ne peut, ne doit respecter sa parole si ce respect se retourne contre lui et que les motifs de sa promesse soient éteints. Si les hommes étaient tous gens de bien, mon précepte serait condamnable ; mais comme ce sont tous de tristes sires et qu'ils n'observeraient par leurs propres promesses, tu n'as pas non plus à observer les tiennes. Et jamais un prince n'a manqué de raisons légitimes pour colorer son manque de foi. On pourrait alléguer des exemples innombrables dans le temps présent, montrer combien de traités, combien d'engagements sont partis en fumée par la déloyauté des princes ; et celui qui a su le mieux user du renard en a tiré les plus grands avantages. Toutefois, il est bon de déguiser adroitement ce caractère, d'être parfait simulateur et dissimulateur. Et les hommes ont tant de simplesse, ils se plient si servilement aux nécessités du moment que le trompeur trouvera toujours quelqu'un qui se laisse tromper.

Auteur: Machiavel Nicolas

Info: Le Prince p.91-93

[ pouvoir ]

biophysique

Des forces physiques établissent la forme globale des embryons aux premiers jours du développement

Le mouvement de repli et d'étirement des tissus au moment de la formation de la tête a été suivi avec une très grande précision sur des embryons vivants, au stade exact de formation du pli céphalique par Vincent Fleury du laboratoire de Matière et Systèmes Complexes (CNRS/Université Paris-Diderot-Paris 7). Ces observations révèlent que la formation de l'ébauche de la tête est une conséquence purement physique de la collision des parties gauche et droite de l'embryon qui s'aplatissent l'une contre l'autre comme de la guimauve.

Ces travaux viennent d'être publiés dans la revue European Physical Journal E. Depuis plusieurs années, un mouvement scientifique se dessine en biologie du développement, qui attribue la morphogenèse des embryons à des mouvements de grande ampleur, se produisant aux premiers jours de développement, quand les embryons sont très petits. Ces mouvements de nature hydrodynamique, établissent la forme globale des animaux, en particulier celle des vertébrés tétrapodes. Les parties de l'animal, établies très tôt en tant que simples ébauches, se développent et grandissent ensuite. Elles se "révèlent" dans la forme finale en conservant le "plan" fixé au début du phénomène. Une question centrale posée est celle du rôle respectif d'instructions génétiques localisées et spécifiques, causant " l'apparition " d'une partie du corps comme, par exemple, la tête ou les pattes et le rôle des grands mouvements de tissu, qui plient et enroulent la matière vivante comme de la pâte à modeler en créant certaines formes par le simple jeu des forces physiques, oeuvrant dans une pâte molle, étirée et enroulée.

En mesurant avec une très grande précision les champs de vitesse au moment exact de la collision Vincent Fleury montre expérimentalement et confirme, par une analyse mathématique des champs de vecteurs, que le mouvement est continu, à vitesse constante pendant l'ensemble du phénomène. La seule discontinuité, massive celle-là, est due à la collision des deux moitiés le long de l'axe dorsal qui ouvre le pli de la tête, comme un drapé de tissu, sous l'effet des contraintes visco-élastiques. Des travaux analogues, en collaboration avec O. Boryskina et Alia Al-Kilani, montrent que des effets semblables se produisent pendant la formation des pattes. Ainsi, ce travail suggère que le simple écoulement de la matière embryonnaire suffit à générer les parties les plus importantes du corps, sans qu'il soit besoin de rétroactions génétiques complexes pour expliquer " l'apparition " soudaine de formes nouvelles au cours de l'évolution.

La forme globale de l'animal et les différences observées le long du corps (tête, dos, queue) et latéralement (membres avant et arrière) seraient une conséquence automatique de la nature hydrodynamique des enroulements de tissu se comportant comme des tourbillons hydrodynamiques entrant en collision, ce qu'on appelle en physique une brisure de symétrie quadripolaire.

Auteur: Fleury Vincent

Info: A change in boundary conditions induces a discontinuity of tissue flow in chicken embryos and the formation of the cephalic fold, Eur. Phys. J. E, 34, 7, 2011. Doi

[ épigénétique ] [ chréode ] [ océanique ] [ tétravalence ]

polypeptides

Les biologistes dévoilent les formes moléculaires de la vie

On vous décrit la quête visant à comprendre comment les protéines se plient rapidement et élégamment pour prendre des formes qui leur permettent d'effectuer des tâches uniques.

Pour le hula hoop, vous vous levez et faites pivoter vos hanches vers la droite et vers la gauche. Pour faire du vélo, on s'accroupit, on tend les bras et on pédale sur les jambes. Pour plonger dans une piscine, vous étendez les bras, rentrez le menton et vous penchez en avant. Ces formes corporelles nous permettent d’entreprendre certaines actions – ou, comme pourrait le dire un biologiste, notre structure détermine notre fonction.

Cela est également vrai au niveau moléculaire. Chaque tâche imaginable effectuée par une cellule possède une protéine conçue pour l'exécuter. Selon certaines estimations, il existe 20 000 types différents de protéines dans le corps humain : certaines protéines des cellules sanguines sont parfaitement conçues pour capter les molécules d'oxygène et de fer, certaines protéines des cellules cutanées fournissent un soutien structurel, etc. Chacun a une forme adaptée à son métier. 

Cependant, si une protéine se replie mal, elle ne peut plus fonctionner, ce qui peut entraîner un dysfonctionnement et une maladie. En comprenant comment les protéines se replient, les biologistes gagneraient non seulement une compréhension plus approfondie des protéines elles-mêmes, mais pourraient également débloquer de nouvelles façons de cibler les protéines liées à la maladie avec de nouveaux médicaments.

Cela s’est avéré être un formidable défi scientifique. Chaque protéine commence par une chaîne de molécules plus petites liées appelées acides aminés. Lorsque les acides aminés s'alignent dans l'ordre dicté par un gène, ils se plient et prennent la forme appropriée de la protéine en quelques microsecondes – un phénomène qui a stupéfié les scientifiques du XXe siècle lorsqu'ils l'ont découvert. 

Dans les années 1950, le biochimiste Christian Anfinsen a émis l’hypothèse qu’il devait y avoir un code interne intégré à la chaîne d’acides aminés qui détermine la manière dont une protéine doit se replier. Si tel était le cas, pensait-il, il devrait exister un moyen de prédire la structure finale d'une protéine à partir de sa séquence d'acides aminés. Faire cette prédiction est devenu connu sous le nom de problème de repliement des protéines. Depuis, certains scientifiques ont redéfini le problème en trois questions liées : Qu'est-ce que le code de pliage ? Quel est le mécanisme de pliage ? Pouvez-vous prédire la structure d’une protéine simplement en regardant sa séquence d’acides aminés ? 

Les biologistes ont passé des décennies à tenter de répondre à ces questions. Ils ont expérimenté des protéines individuelles pour comprendre leurs structures et construit des programmes informatiques pour déduire des modèles de repliement des protéines. Ils ont étudié la physique et la chimie des molécules d’acides aminés jusqu’au niveau atomique pour découvrir les règles du repliement des protéines. Malgré cela, les biologistes n'ont fait que des progrès hésitants dans la compréhension des règles de repliement internes d'une protéine depuis qu'Anfinsen a exposé le problème.

Il y a quelques années, ils ont réalisé une avancée décisive lorsque de nouveaux outils d’intelligence artificielle ont permis de résoudre une partie du problème. Les outils, notamment AlphaFold de Google DeepMind, ne peuvent pas expliquer comment une protéine se replie à partir d'une chaîne d'acides aminés. Mais étant donné une séquence d’acides aminés, ils peuvent souvent prédire la forme finale dans laquelle elle se replie. 

Ce n’est que dans les décennies à venir qu’il deviendra clair si cette distinction – savoir comment une protéine se replie par rapport à ce en quoi elle se replie – fera une différence dans des applications telles que le développement de médicaments. Le magicien doit-il révéler le tour de magie ?

Quoi de neuf et remarquable

Début mai, Google DeepMind a annoncé la dernière itération de son algorithme de prédiction des protéines, appelé AlphaFold3, qui prédit les structures non seulement de protéines individuelles, mais également de protéines liées les unes aux autres et d'autres biomolécules comme l'ADN et l'ARN. Comme je l’ai signalé pour Quanta, cette annonce est intervenue quelques mois seulement après qu’un algorithme concurrent de prédiction des protéines – RosettaFold All-Atom, développé par le biochimiste David Baker de la faculté de médecine de l’Université de Washington et son équipe – a annoncé une mise à niveau similaire. " Vous découvrez désormais toutes les interactions complexes qui comptent en biologie ", m'a dit Brenda Rubenstein, professeure agrégée de chimie et de physique à l'Université Brown. Il reste néanmoins un long chemin à parcourir avant que ces algorithmes puissent déterminer les structures dynamiques des protéines lors de leur déplacement dans les cellules. 

Parfois, les protéines agissent de manière imprévisible, ce qui ajoute une autre difficulté au problème du repliement. La plupart des protéines se replient en une seule forme stable. Mais comme Quanta l’a rapporté en 2021, certaines protéines peuvent se replier sous plusieurs formes pour remplir plusieurs fonctions. Ces protéines à commutation de plis ne sont pas bien étudiées et personne ne sait quelle est leur abondance. Mais grâce aux progrès technologiques tels que la cryomicroscopie électronique et la résonance magnétique nucléaire à l’état solide, les chercheurs y voient plus clairement. De plus, certaines protéines possèdent des régions qui ne se plient pas selon une forme discrète mais qui bougent de manière dynamique. Comme Quanta l'a rapporté en février, ces protéines intrinsèquement désordonnées peuvent avoir des fonctions importantes, comme l'amélioration de l'activité des enzymes, la classe de protéines qui provoquent des réactions chimiques. 

Lorsque les protéines se replient mal, elles peuvent se regrouper et causer des ravages dans l’organisme. Les agrégats de protéines sont caractéristiques des maladies neurodégénératives comme la maladie d'Alzheimer, dans lesquelles des agrégats de protéines potentiellement toxiques appelés plaques amyloïdes s'accumulent entre les neurones et compromettent la signalisation du cerveau. Comme Quanta l’a rapporté en 2022 , l’agrégation des protéines pourrait être répandue dans les cellules vieillissantes ; comprendre pourquoi les protéines se replient mal et s’accumulent pourrait aider au développement de traitements pour les problèmes liés au vieillissement. Parfois, des protéines mal repliées peuvent également favoriser le mauvais repliement et l’agrégation d’autres protéines, déclenchant une cascade d’effets néfastes qui illustrent à quel point il est essentiel qu’une protéine se plie pour prendre sa forme appropriée.



 

Auteur: Internet

Info: https://www.quantamagazine.org/ mai 2024, Mme Yasemin Saplakoglu

[ tridimensionnelles ] [ conformation protéique ]