dernières paroles

Ce n'est rien, ce n'est rien.

Auteur: Habsbourg-Lorraine François-Ferdinand de

Info: un révolutionnaire Serbe venait de leur tirer dessus alors qu'ils se promenaient dans les rues de la ville. Variante, adressées à son épouse, quand la voiture fonçait vers l'hôpital : Sophie, Sophie, ne meurs pas. Vis pour nos enfants. L'histoire à retenu cet événement comme le déclic qui amorça la première guerre mondiale

[ historique ]

éveil

Ma cervelle semblait gorgée de sang et, dans les basses fosses de mon esprit, des pensées venimeuses se dénouaient et amorçaient une lente reptation, encore assoupies mais s'éveillant de leur hibernation, comme des vipères avides de viande rouge.

Auteur: Cave Nick

Info: Et l'âne vit l'ange, éditions Le Serpent à Plumes

[ pulsion ] [ haine ]

crépuscule

En fin d’après-midi, la pluie cessa et, aussitôt, comme par miracle, le monde se transforma en cuivre brillant.
Le soleil qui amorçait sa descente venait de passer sous la dalle des nuages et, comme pour se faire pardonner son absence de tout le jour, il illuminait le grand lac d’eau jaune de tous ses feux. L’air lui-même, chargé de gouttelettes, s’était mis à briller de l’intérieur. On se serait cru dans un monde magique, au milieu d’un nuage de poussière d’or.

Auteur: Poncet Thierry

Info: HAIGH, Le Secret des Monts Rouges

[ couchant ]

pouvoir sémantique

La plupart des critiques littéraires s'accordent à dire que la fiction ne peut être réduite à un simple mensonge. Les protagonistes bien conçus prennent vie, la pornographie provoque des orgasmes, et le fait de prétendre que la vie est ce que nous voulons qu'elle soit peut, de manière concevable, provoquer la condition souhaitée. D'où les paraboles religieuses, le réalisme socialiste, la propagande nazie. Et si ce récit est également empreint d'un supernaturalisme réactionnaire, c'est peut-être parce que son auteur aspire à voir des lettres se déplacer sur les plafonds, amorçant prudemment leur réification en anges. Car si elles pouvaient le faire, pourquoi pas nous ?

Auteur: Vollmann William T.

Info: Europe Central

[ onrique ] [ littérature ]

vulgarité

Le pilote, un Québécois customisé aztèque amorça un savant virage... Il faut se rendre à l'évidence que le virage fut amorcé avec 250 tonnes de kérosène dans les réservoirs du zinc, 2,5 litres de Johnny Skywalker dans les intestins du pilote et 25 ml de sperme dans les joues de l'hôtesse de l'air ; autant avouer, qu'à ce stade, la manoeuvre participait de l'exploit... A califourchon sur le fauteuil en cuir, ce témoin immémorial du génocide bovin, Darla agita son popotin dont la fine fente feignait le feulement de ce félin finaud, le caracal, qui se nourrit, sachez-le, boys and girls, de caracolants caraculs. Tout n'est toujours qu'une sombre histoire de caracul.

Auteur: Ramonet Yves pseudo

Info: Aux morsures millenaires

[ fesse ] [ aviation ]

vieillir

Je me demande à quel moment j'ai compris qu'il fallait faire beaucoup plus d'efforts qu'auparavant pour continuer à vivre. Simplement à vivre. Je m'étais toujours figuré, je ne sais pourquoi, que l'existence avait la forme d'une montagne. L'enfance, l'adolescence et le début de l'âge adulte correspondaient à la montée. Ensuite, arrivé à quarante ou cinquante ans, la descente s'amorçait, une descente vertigineuse, bien entendu, vers la mort. Cette idée, assez commune je crois, est fausse. Je le découvre un peu plus précisément chaque jour. C'est par la descente qu'on commence, en roue libre, sans effort. On dispose de tout son temps pour contempler le paysage et se réjouir des parfums - c'est pourquoi les odeurs d'enfance sont si tenaces.
Ce n'est que plus tard que la véritable côte nous apparaît, et l'on met bien du temps à la reconnaître pour ce qu'elle est : une pénible ascension qui a la même issue que la folle pente sur laquelle on s'imaginait projeté à pleine vitesse.

Auteur: Desarthe Agnès

Info: Mangez-moi

[ effort ]

médecine

Des cancers peuvent être induits par des modifications épigénétiques, sans mutations de l’ADN 

Des chercheurs français ont montré chez des drosophiles que des facteurs épigénétiques peuvent provoquer des cancers, sans mutation de l’ADN. Leurs travaux sont publiés dans la revue Nature.

L’épigénétique est l’étude des mécanismes qui permettent à une même séquence d’ADN d’avoir une expression génique différente et de transmettre ces états fonctionnels différentiels aux cellules filles.

" Dans notre laboratoire, nous étudions comment des facteurs épigénétiques interagissent dans le développement et comment ils contribuent à maintenir un organisme en bonne santé ", indique Giacomo Cavalli, directeur de recherche au CNRS, à l’institut de génétique humaine de Montpellier.

Son équipe s’est notamment penchée sur l’étude de cancers chez la drosophile, un modèle animal qui détient la plupart des gènes importants chez l’humain.

Depuis plus de 30 ans, la théorie communément admise suppose que les cancers sont dus à des mutations de l’ADN. Mais ces 15 dernières années, les chercheurs se sont rendus compte qu’il était parfois difficile voire impossible de trouver des mutations à qui la cause du cancer pouvait être attribuée, en particulier pour les métastases. Ils se sont donc intéressés à d’autres causes, notamment aux mutations épigénétiques.

Des facteurs de transcription s’activent, activent la transcription des gènes et cela crée une sorte de spirale qui ne s’arrête plus

Pas besoin de mutation de l’ADN pour induire un cancer

" Nous nous sommes demandés si, en l’absence de mutation de l’ADN, il n’y aurait jamais de tumeurs. Chez l’insecte, nous pouvons induire des mutations et réduire ou augmenter les niveaux d’expression d’un facteur souhaité. Nous l’avons fait avec des protéines connues pour jouer un rôle de suppresseur de tumeurs, comme les protéines appelées " Polycomb ", détaille le chercheur.

Son équipe a réduit pendant 24 heures les niveaux d’expression de ces facteurs à un stade donné de développement et dans un tissu donné, le tissu précurseur de l’œil. " Lorsqu’on retire ces facteurs, même pendant un temps court, on constate déjà que des gènes sont déréglés. Ce sont les mêmes qui sont déréglés dans les tumeurs. Nous avons alors regardé ce qui se passait si on établissait à nouveau les niveaux normaux de protéines Polycomb dans les cellules : beaucoup de gènes déréglés sont revenus à leur état normal, mais une partie est restée surexprimée de manière irréversible, même si les protéines répressives étaient revenues ", développe-t-il.

Cela ouvre des perspectives de traitements, si on peut inhiber les facteurs qu’on aura identifiés comme la cause de ces cancers

Perspectives de traitements

En étudiant de plus près les raisons de ce phénomène, les chercheurs ont observé que ces gènes mettaient en place un circuit d’activation qui s’auto-maintenait. " Des facteurs de transcription s’activent, activent la transcription des gènes et cela crée une sorte de spirale qui ne s’arrête plus ", commente Giacomo Cavalli.

"Nous avons ainsi montré qu’il n’y avait pas besoin de mutation de l’ADN pour induire un cancer ".

Les scientifiques vont désormais poursuivre leurs recherches en menant des expériences similaires avec des cellules de rongeurs ou humaines en culture et en continuant les études chez l’insecte pour observer la naissance de ces cancers épigénétiques.

* Nous pouvons mener des études très fines, en isolant de toutes petites quantités de cellules qui commencent à proliférer. On peut ensuite étudier les gènes qui se surexpriment pour mettre en lumière toute la chaîne des mécanismes moléculaires qui est déréglée. Cela ouvre des perspectives de traitements, si on peut inhiber les facteurs qu’on aura identifiés comme la cause de ces cancers ", espère-t-il.

Auteur: Internet

Info: https://francais.medscape.com/ - Anne-Gaëlle Moulun, 2 mai 2024

[ cause-effet ] [ amorçage ] [ début ] [ déclic ] [ épithéliome ]

nanomonde

Comment l’IA impacte la recherche sur la structure des protéines

Chaque être humain possède plus de 20 000 protéines. Par exemple l’hémoglobine qui s’occupe du transport de l’oxygène depuis les poumons vers les cellules de tout le corps, ou encore l’insuline qui indique à l’organisme la présence de sucre dans le sang.

Chaque protéine est formée d’une suite d’acides aminés, dont la séquence détermine son repliement et sa structure spatiale – un peu comme si un mot se repliait dans l’espace en fonction des enchaînements de lettres dont il est composé. Cette séquence et ce repliement (ou structure) de la protéine déterminent sa fonction biologique : leur étude est le domaine de la « biologie structurale ». Elle s’appuie sur différentes méthodes expérimentales complémentaires, qui ont permis des avancées considérables dans notre compréhension du monde du vivant ces dernières décennies, et permet notamment la conception de nouveaux médicaments.

Depuis les années 1970, on cherche à connaître les structures de protéines à partir de la seule connaissance de la séquence d’acides aminés (on dit « ab initio »). Ce n’est que très récemment, en 2020, que ceci est devenu possible de manière quasi systématique, avec l’essor de l’intelligence artificielle et en particulier d’AlphaFold, un système d’IA développé par une entreprise appartenant à Google.

Face à ces progrès de l’intelligence artificielle, quel est désormais le rôle des chercheurs en biologie structurale ?

Pour le comprendre, il faut savoir qu’un des défis de la biologie de demain est la "biologie intégrative", qui a pour objectif de comprendre les processus biologiques au niveau moléculaire dans leurs contextes à l’échelle de la cellule. Vu la complexité des processus biologiques, une approche pluridisciplinaire est indispensable. Elle s’appuie sur les techniques expérimentales, qui restent incontournables pour l’étude de la structure des protéines, leur dynamique et leurs interactions. De plus, chacune des techniques expérimentales peut bénéficier à sa manière des prédictions théoriques d’AlphaFold.

(Photo) Les structures de trois protéines de la bactérie Escherichia coli, déterminées par les trois méthodes expérimentales expliquées dans l’article, à l’Institut de Biologie Structurale de Grenoble. Beate Bersch, IBS, à partir d’une illustration de David Goodsell, Fourni par l'auteur

La cristallographie aux rayons X

La cristallographie est, à cette date, la technique la plus utilisée en biologie structurale. Elle a permis de recenser plus de 170 000 structures de protéines dans la "Protein Data Bank", avec plus de 10 000 repliements différents.

Pour utiliser la cristallographie à rayons X, il faut faire "cristalliser les protéines". On dit souvent que cette technique est limitée par la qualité de cristaux de protéines, qui est moindre pour les grosses protéines. Mais cette notion ne correspond pas toujours à la réalité : par exemple, la structure du ribosome, l’énorme machine moléculaire qui assemble les protéines, a été résolue à 2,8 angströms de résolution. Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz et Ada Yonath ont reçu le prix Nobel de chimie en 2009 pour ce travail.

Avec le développement récent du laser X à électron libre (XFEL), il est devenu possible d’étudier simultanément des milliers de microcristaux de protéines à température ambiante et à l’échelle de la femtoseconde (10-15 secondes, soit un millionième de milliardième de seconde, l’échelle de temps à laquelle ont lieu les réactions chimiques et le repliement des protéines). Cette technique permet d’imager les protéines avant qu’elles ne soient détruites. Elle est en train de révolutionner la "cristallographie cinétique", qui permet de voir les protéines "en action", ainsi que la recherche de médicaments.

Pour l’instant, l’apport d’AlphaFold à l’étude de la structure des protéines par cristallographie s’est concentré dans la génération de modèles de protéines assez précis pour appliquer la technique dite de "remplacement moléculaire" à la résolution des structures.

La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire

Une autre méthode expérimentale pour étudier la structure des protéines est la "spectroscopie par résonance magnétique nucléaire". Alors que son alter ego d’imagerie médicale, l’IRM, regarde la distribution spatiale d’un seul signal, caractéristique des éléments chimiques dans les tissus biologiques observés, en spectroscopie par résonance magnétique nucléaire, c’est un ensemble de signaux provenant des atomes constituant la protéine qui est enregistré (ce qu’on appelle le "spectre").

Généralement, la détermination de la structure par résonance magnétique est limitée à des protéines de taille modeste. On calcule des modèles de molécules basés sur des paramètres structuraux (comme des distances interatomiques), provenant de l’analyse des spectres expérimentaux. On peut s’imaginer cela comme dans les débuts de la cartographie, où des distances entre des points de référence permettaient de dessiner des cartes en 2D. Pour faciliter l’interprétation des spectres qui contiennent beaucoup d’information, on peut utiliser des modèles obtenus par prédiction (plutôt qu’expérimentalement), comme avec AlphaFold.

En plus de la détermination structurale, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire apporte deux atouts majeurs. D’une part, en général, l’étude est effectuée avec un échantillon en solution aqueuse et il est possible d’observer les parties particulièrement flexibles des protéines, souvent invisibles avec les autres techniques. On peut même quantifier leur mouvement en termes d’amplitude et de fréquence, ce qui est extrêmement utile car la dynamique interne des protéines est aussi cruciale pour leur fonctionnement que leur structure.

D’autre part, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire permet de détecter aisément les interactions des protéines avec des petites molécules (ligands, inhibiteurs) ou d’autres protéines. Ceci permet d’identifier les sites d’interaction, information essentielle entre autres pour la conception rationnelle de molécules actives comme des médicaments.

Ces propriétés font de la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire un outil extraordinaire pour la caractérisation fonctionnelle des protéines en complémentarité avec d’autres techniques expérimentales et l’IA.

La "cryomicroscopie électronique"

La cryomicroscopie électronique consiste à congeler ultrarapidement (environ -180 °C) un échantillon hydraté dans une fine couche de glace, qui sera traversée par les électrons. Les électrons transmis vont générer une image de l’échantillon, qui après analyse, permet d’accéder à des structures qui peuvent atteindre la résolution atomique. En comparaison, un microscope optique n’a un pouvoir résolutif que de quelques centaines de nanomètres, qui correspond à la longueur d’onde de la lumière utilisée ; seul un microscope utilisant une source possédant des longueurs d’onde suffisamment faibles (comme les électrons pour la microscopie électronique) possède un pouvoir résolutif théorique de l’ordre de l’angström. Le prix Nobel de Chimie 2017 a été décerné à Jacques Dubochet, Richard Henderson et Joachim Frank pour leurs contributions au développement de la cryomicroscopie électronique.

Avec de nombreux développements technologiques, dont celui des détecteurs à électrons directs, depuis le milieu des années 2010, cette technique est devenue essentielle en biologie structurale en amorçant une "révolution de la résolution". En effet, la cryomicroscopie électronique permet désormais d’obtenir des structures avec une résolution atomique, comme dans le cas de l’apoferritine – une protéine de l’intestin grêle qui contribue à l’absorption du fer – à 1,25 angström de résolution.

Son principal atout est de permettre de déterminer la structure d’objets de taille moyenne, au-delà de 50 000 Dalton (un Dalton correspond environ à la masse d’un atome d’hydrogène), comme l’hémoglobine de 64 000 Dalton, mais également d’objets de quelques milliards de daltons (comme le mimivirus, virus géant d’environ 0,5 micromètre).

Malgré toutes les avancées technologiques précédemment évoquées, la cryomicroscopie ne permet pas toujours de résoudre à suffisamment haute résolution la structure de "complexes", constitués de plusieurs protéines. C’est ici qu’AlphaFold peut aider et permettre, en complémentarité avec la cryomicroscopie, de décrire les interactions au niveau atomique entre les différents constituants d’un complexe. Cette complémentarité donne une force nouvelle à la cryomicroscopie électronique pour son rôle à jouer demain en biologie structurale.

Les apports d’AlphaFold

AlphaFold permet de prédire la structure de protéines uniquement à partir de leur séquence avec la connaissance acquise par la biologie structurale expérimentale. Cette approche est révolutionnaire car les séquences de beaucoup de protéines sont connues à travers les efforts des séquençages des génomes, mais déterminer leurs structures expérimentalement nécessiterait des moyens humains et techniques colossaux.

À l’heure actuelle, ce type de programme représente donc un acteur supplémentaire de complémentarité, mais ne se substitue pas aux techniques expérimentales qui, comme nous l’avons vu, apportent aussi des informations complémentaires (dynamiques, interfaces), à des échelles différentes (des sites métalliques aux complexes multiprotéiques) et plus fiables, car expérimentalement vérifiées. Au-delà de la pure détermination structurale d’une protéine isolée, la complexité des systèmes biologiques nécessite souvent une approche pluridisciplinaire afin d’élucider mécanismes et fonctions de ces biomolécules fascinantes que sont les protéines.

Auteur: Internet

Info: Published: December 19, 2022 Beate Bersch, Emmanuelle Neumann, Juan Fontecilla, Université Grenoble Alpes (UGA)

[ gnose chimique ]

surnaturel

Les scientifiques ont-ils finalement démontré des phénomènes psychiques ? De nouvelles études montrent que les gens peuvent prévoir des événements futurs.
Dans "au travers du miroir" de Lewis Carroll, la reine blanche dit a Alice que dans son pays, la mémoire travaille dans deux sens. Non seulement la reine peut se rappeler de choses du passé, mais elle se rappelle également de "choses qui se produiront la semaine d'après." Alice essaye de discuter avec la reine, énonçant : "je suis sûr que la mienne ne va que dans un sens... je ne peut me rappeler de choses avant qu'elles ne se produisent." La reine répond, "c'est une sorte de faiblesse, si ta mémoire ne fonctionne qu'en arrière."
Combien nos vies seraient meilleures si nous pouvions vivre dans le royaume de la reine blanche, où notre mémoire travaillerait en arrière et en avant. Dans un tel monde, par exemple, on pourrais faire un examen et étudier après coup pour s'assurer qu'on l'a bien réussi dans le passé. Bon, la bonne nouvelle est que selon une série récente d'études scientifiques de Daryl Bem, nous vivons déjà dans pareil monde !
Le Dr.Bem, psychologue social à l'université de Cornell, a entrepris une série d'études qui seront bientôt publiées dans un des journaux de psychologie les plus prestigieux. Au travers de neuf expériences, Bem a examiné l'idée que notre cerveau a la capacité de réfléchir non seulement sur des expériences antérieures, mais peut également en prévoir de futures. Cette capacité de "voir" est souvent désignée comme phénomène psi.
Bien que des recherches antérieures aient été conduites sur de tel phénomènes - nous avons tous vu ces films où des personnes regardent fixement des cartes de Zener avec une étoile ou des lignes ondulées dessus - de telles études n'arrivent pas vraiment à atteindre le statut seuil "de recherche scientifique." Les études de Bem sont uniques du fait qu'elles présentent des méthodes scientifiques standard et se fondent sur des principes bien établis en psychologie. Cela donne essentiellement des résultats qui sont considérés comme valides et fiables en psychologie. Par exemple, l'étude améliore la mémoire, et facilite le temps de réponse - mais ici on inverse simplement l'ordre chronologique.
Par exemple, nous savons tous que répéter un ensemble de mots rend plus facile le fait de s'en souvenir dans l'avenir, mais si la répétition se produit après le rappel ?... Dans une des études, on a donné une liste de mots à lire à des étudiants et, après lecture de la liste, on les a confrontés à un test surprise pour voir de combien de mots ils se rappelaient. Ensuite, un ordinateur a aléatoirement choisi certains des mots sur la liste et on a demandé aux participants de les retaper plusieurs fois à la machine. Les résultats de l'étude ont montré que les étudiants étaient meilleurs pour se remémorer les mots apparus dans l'exercice qui avait suivi, donné par surprise et fait au hasard. Selon Bem, la pratique de ces mots après le test a permis d'une façon ou d'une autre aux participants "de revenir en arrière dans le temps pour faciliter le souvenir."
Dans une autre étude, Bem examiné si l'effet bien connu d'amorçage pouvait également être inversé. Dans une étude typique d'amorçage, on montre à des gens une photo et ils doivent rapidement indiquer si la photo représente une image négative ou positive. Si la photo est un chaton câlin, on appuie sur le bouton "positif" et si la photo représente des larves sur de la viande en décomposition, on appuie sur le bouton "négatif". Une recherche de masse a montré combien l'amorçage subliminal peut accélérer la capacité à classer ces photos. L'amorçage subliminal se produit quand un mot est clignoté sur l'écran tellement rapidement que le cerveau conscient ne l'identifie pas, mais le cerveau inconscient le fait. Ainsi on voit juste un flash, et si on vous demande de dire ce que vous avez vu, vous ne pouvez pas. Mais, profondément, votre cerveau inconscient a vu le mot et l'a traité. Dans l'étude d'amorçage, on constate uniformément que les gens qui s'amorcent avec un mot conformé à la valence de la photo la classeront par catégorie plus vite. Ainsi si on clignote rapidement le mot "heureux" avant l'image de chaton, la personne cliquera le bouton "positif" encore plus vite, mais on clignote à la place le mot "laid" avant, la personne prendra plus longtemps pour répondre. C'est parce que l'amorçage avec le mot "heureux" fait que l'esprit de la personne est prêt à recevoir un truc heureux.
Dans l'étude rétroactive d'amorçage de Bem, on a simplement inversé l'ordre du temps, faisant clignoter le mot amorcé après que la personne ait classé la photo. Ainsi on montre l'image du chaton, la personne sélectionne si elle est positive ou négative, et alors on choisit aléatoirement d'amorcer avec un bon ou mauvais mot. Les résultats ont prouvé que les gens sont plus rapides à classer des photos par catégorie quand elle était suivie d'un mot amorce cohérent. A tel point que non seulement le fait qu'on classe le chaton plus vite quand il est précédé par un bon mot, on le classera également plus vite par catégorie si il est suivit du bon mot après coup. C'est comme si, alors que les participants classaient la photo, leur cerveau savait quel mot viendrait après, qui facilite leur décision.
Voilà juste deux exemples des études que Bem conduit, mais les autres ont montrés des effets "rétroactifs" semblables. Les résultats suggèrent clairement que des gens moyens "non psychiques" semblent pouvoir prévoir des événement futurs.
La question qu'on peut se poser est "quel est l'ordre de grandeur de la différence ?" Ce fait d'étudier un essai après qu'il se soit produit, ou l'amorçage qu'on a eu avec un mot après avoir classé la photo donne un changement énorme, ou est-ce juste une légère bosse dans les statistiques ? Quelle est la taille de effet ?. Il est vrai que les tailles d'effet dans les études de Bem sont petites (par exemple, seulement légèrement plus grandes que la chance). Mais il y a plusieurs raisons pour lesquelles nous ne devons pas négliger ces résultats basés sur de petites, mais fortement conformées, tailles d'effet.
Tout d'abord, au travers ses études, Bem a constaté que certaines personnes ont des résultats plus forts que d'autres. En particulier les gens en grande quête de stimulus - aspect d'extraversion où les gens répondent plus favorablement aux nouveau stimulus. Pour des différences de l'ordre d'environ deux fois plus d'efficacité qu'une personne moyenne. Ceci suggère que des gens sont plus sensibles aux effets psi que d'autres.
Deuxièmement ces petites tailles d'effet ne sont pas rare en psychologie (et pour d'autres sciences). Par exemple la moyenne les études de Bem eut pour résultat des tailles d'effets assez petites, mais tout aussi grandes - ou plus grandes - que certains effets bien établis : lien entre l'aspirine et l'empêchement de crise cardiaque, prise de calcium et os améliorés, fumée et cancer du poumon, utilisation de condom et protection du HIV, etc.... Cohen précise que de telles tailles d'effet se produisent plus facilement quand on est dans les premiers stades d'exploration d'une matière, quand les scientifiques commencent juste à découvrir pourquoi l'effet se produit et quand il est le plus susceptible de se produire.
Ainsi si nous prenons ces phénomènes psi comme vrai, comment pouvons nous alors les expliquer sans jeter à la poubelle notre compréhension du temps et de la physique ? Bon, la vérité est que ces effets ressemblent vraiment beaucoup à ce que la physique moderne dit du temps et de l'espace. Par exemple, Einstein a cru que le seul acte d'observer quelque chose pouvait affecter cette chose là, phénomène qu'il appela "spooky action à distance."
De même, la physique quantique moderne a démontré que les particules légères semblent savoir ce qui se trouve en avant d'elles dans le temps et qu'elles ajusteront leur comportement en conséquence, quoique le futur événement ne se soit pas produit encore. Par exemple dans l'expérience classique "de la double fente" les physiciens ont découvert que les particules légères répondent différemment si elles sont observées. Mais en 1999, les chercheurs ont poussé cette expérience plus loin en se demandant "ce qui se produirait si l'observation avait lieu après que les particules légères aient été déployées. "Tout à fait curieusement, ils ont démontré que les particules agissaient de la même manière, comme si elles savaient qu'elles seraient observées plus tard..." même si cela ne s'était pas encore produit.
De tels effets, "dingues", avec le temps semblent contredire le bon sens et essayer de les comprendre peut donner un sacré mal de tête. Mais les physiciens ont simplement appris à l'accepter. Comme disait une fois le Dr. Chiao, physicien de Berkeley, au sujet de la mécanique quantique, "c'est complètement contre intuitif et extérieur à notre expérience journalière, mais nous (les physiciens) y sommes habitués"
Ainsi, alors que les humains perçoivent le temps comme linéaire, cela ne signifie pas nécessairement qu'il en soit ainsi. Donc, en tant que bons scientifiques, nous ne devrions pas nous laisser influencer par les préjugés sur ce que nous étudions, même si ces idées préconçues reflètent nos idées de base sur la façon dont le temps et l'espace fonctionnent.
Le travail du DR. Bem est un provocation pour la pensée, et comme toute science révolutionnaire est censée faire, il apporte plus de questions que de réponses. Si nous mettons entre parenthèses nos croyances sur le temps et acceptons que le cerveau est capable d'une prise sur le futur, la prochaine question est : comment le fait-il ?. Ce n'est pas parce que l'effet semble "surnaturel" que cela signifie que la cause le soit. Beaucoup de découvertes scientifiques furent considérées comme exotiques par le passé, convenant davantage à la science-fiction (par exemple : la terre est ronde, il y a des organismes microscopiques, etc...). Une recherche future est nécessaire pour explorer les causes exactes des effets de ces études
Comme beaucoup de nouvelles explorations en science, les résultats de Bem peuvent avoir un effet profond sur ce que nous savons et avons accepté comme "vrai". Mais pour certains d'entre vous, peut-être que ces effets ne sont pas une si grande surprise, parce que quelque part, profondément à l'intérieur, nous savons déjà que nous en aurions connaissance aujourd'hui !

Auteur: Internet

Info: Fortean Times, Octobre 11, 2010

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