oppression

"Crédibilité" n'est pas un terme neutre. La "crédibilité" est décernée par les Maîtres du Discours : les universitaires chantres des divers gouvernements, le New York Times, et ses équivalents ailleurs dans le monde. C'est tout un système qui accorde, ou non, la "crédibilité". Naturellement, je ne suis pas l'heureux titulaire de cette "crédibilité" patentée, et je ne la recherche aucunement. Je combats les Maîtres du Discours, pour la liberté de parole.

Auteur: Shamir Israël

Info:

[ politiquement correct ] [ langage ]

récompense

Les remises de prix sont, si je fais abstractions de l'argent qu'elles rapportent, ce qu'il y a de plus insupportable au monde. [...] Accepter un prix, cela ne veut rien dire d'autre que se laisser chier sur la tête parce qu'on est payé pour ça. J'ai toujours ressenti ces remises de prix comme la pire humiliation qu'on puisse imaginer, et pas comme un honneur. Car un prix est toujours décerné par des gens incompétents qui veulent vous chier sur la tête quand on accepte leur prix en mains propres.

Auteur: Bernhard Thomas

Info: Le neveu de Wittgenstein, p.89, Folio n°2323

beaux-arts

Bien que l’art ait toujours été une marchandise, il perd sa valeur intrinsèque et son utilité sociale quand on le traite uniquement de la sorte. L’enfermer dans le cercle du marché, c’est en interdire à tous sa contemplation. Ce processus inexorable tend à comprimer les nuances de sens et d’impressions visuelles sous le poids brutal du prix. Ce n’est pas un compliment décerné à l’œuvre. S’il n’y avait qu’un seul exemplaire de chaque livre que s’arracheraient les milliardaires et les fonds d’investissement pour les faire disparaître dans des coffres, qu’arriverait-il à notre conception de la littérature — à la trame de ses significations qui soutient un discours commun ?

Auteur: Hughes Robert

Info: Rien qu’un critique

[ spéculation ] [ midas ] [ question ] [ démonétisation éthique ] [ regard ]

censure douce

LE GONCOURT 2023 TROUBLÉ PAR UNE POLÉMIQUE AUTOUR DES "SENSITIVITY READERS"

L'auteur Kevin Lambert a fait appel à une "sensitivity reader" pour son roman, retenu dans la première sélection du Goncourt 2023. Nicolas Mathieu, décoré de ce prestigieux prix en 2018, s'est élevé contre cette pratique.

Le prix Goncourt ne s'attendait pas à une polémique en sélectionnant le roman d'un Québécois, jusqu'à ce qu'on apprenne qu'il était passé par la relecture d'une Canado-Haïtienne, pour éviter selon son auteur "certains pièges de la représentation des personnes noires".

L'un des personnages de Que notre joie demeure de Kevin Lambert, paru en août aux éditions Le Nouvel Attila et en lice pour le Goncourt 2023, est d'origine haïtienne. Pour qu'il soit le plus crédible possible, le jeune romancier de 30 ans s'est attaché les services d'une universitaire et autrice d'origine haïtienne également, Chloé Savoie-Bernard. Il la qualifie d'"amie". Elle a été rémunérée.

Ce rôle est appelé "sensitivity reader" en anglais, traduit par "démineur éditorial" ou "lecteur sensible". Chez les éditeurs nord-américains, la pratique est devenue banale. Les maisons d'édition françaises les plus renommées, en revanche, quand elles y ont recours, ne le revendiquent pas, comme si cela risquait de leur coûter des lecteurs.

"Chloé s'est assurée que je ne dise pas trop de bêtises"

Pour Kevin Lambert, c'était de l'histoire ancienne: le roman est paru dès septembre 2022 au Canada, aux éditions Héliotrope. Mais les Français l'ont découvert grâce au Nouvel Attila, qui l'a révélé sur Instagram le 4 septembre, la veille de la parution de la première sélection du Goncourt.

Propos de l'auteur rapportés par l'éditeur: "Je peux toujours me tromper. Chloé s'est assurée que je ne dise pas trop de bêtises, que je ne tombe pas dans certains pièges de la représentation des personnes noires".

"En tant que Blanc"

Vendredi sur Radio Canada, il s'est expliqué plus en détail. "Ça m'a permis de ne pas écrire que le personnage rougissait, à un moment. Parce que j'écrivais ça en tant que Blanc, un peu nono..." (neuneu, en France).

La relectrice a aussi évoqué son travail, dans le quotidien montréalais La Presse jeudi. "J'ai posé des questions à Kevin, je lui ai fait des suggestions", a précisé Chloé Savoie-Bernard. "Pas seulement sur le personnage d'origine haïtienne, mais aussi sur la structure générale du texte".

En France, l'idée qu'il faille être d'une certaine couleur de peau pour juger de la justesse de certains passages de romans divise. Le prix Goncourt 2018, Nicolas Mathieu, auteur classé à gauche, la rejette vigoureusement.

"Faire de professionnels des sensibilités, d'experts des stéréotypes, de spécialistes de ce qui s'accepte et s'ose à un moment donné la boussole de notre travail, voilà qui nous laisse pour le moins circonspect", écrivait-il sur Instagram mercredi.

Au festival littéraire Le Livre sur la place de Nancy samedi, il n'a pas voulu alimenter la polémique. "J'ai eu des échanges avec Kevin", a-t-il déclaré à l'AFP. "Et il n'y a aucune animosité entre nous, bien au contraire".

Un jeu "risqué"

Le milieu de l'édition et des lettres, en privé, s'interrogeait surtout sur les motivations du Nouvel Attila quand il a mis en avant cette relecture. "C'est peut-être un jeu de l'éditeur!", disait à l'AFP l'un des concurrents, face à quoi l'un de ses confrères était sceptique: "Ils ont créé un 'bad buzz'. Si c'est un jeu, il est risqué". "Kevin Lambert va se faire sortir de la liste du Goncourt", pariait une autre éditrice.

Si le jury a préféré récemment se préserver des polémiques en écartant les livres qui en suscitaient, deux de ses membres ont affirmé au quotidien Le Monde que rien n'était joué.

"Cette controverse n'aura aucun impact sur notre choix du lauréat", a dit l'un de ses membres, Pierre Assouline. "Nicolas Mathieu devrait se contenter d'écrire des romans (...) Laissons cette polémique. Les chiens aboient, la caravane Goncourt passe!", a abondé le secrétaire de ce jury, Philippe Claudel.

Dider Decoin, président du Goncourt, a lui aussi réagi à l'occasion du festival Le Livre sur la place de Nancy, balayant une "polémique stupide":

"Quand on est un auteur, on a le droit de faire appel à qui on veut pour relire un texte", a-t-il déclaré, comme le rapporte Le Figaro.

La position de Nicolas Mathieu a suscité une certaine sympathie de ses collègues écrivains français. "Il faut se faire confiance en tant qu'écrivain. Se documenter bien sûr, mais écouter notre imagination", disait un autre romancier de la rentrée littéraire.

La première sélection du Goncourt comprend 16 titres. Elle sera réduite le 3 octobre, avant que la liste des quatre finalistes soit révélée le 25 octobre. Le prix sera décerné le 7 novembr, au restaurant Drouant à Paris, comme le veut la tradition.

Auteur: Internet

Info: BFMTV.com, B.P. avec AFP Le 09/09/2023

[ convenable médiatique ] [ wokisme ] [ sensibilité post-coloniale ] [ pouvoir sémantique ]

nanomonde

Comment l’IA impacte la recherche sur la structure des protéines

Chaque être humain possède plus de 20 000 protéines. Par exemple l’hémoglobine qui s’occupe du transport de l’oxygène depuis les poumons vers les cellules de tout le corps, ou encore l’insuline qui indique à l’organisme la présence de sucre dans le sang.

Chaque protéine est formée d’une suite d’acides aminés, dont la séquence détermine son repliement et sa structure spatiale – un peu comme si un mot se repliait dans l’espace en fonction des enchaînements de lettres dont il est composé. Cette séquence et ce repliement (ou structure) de la protéine déterminent sa fonction biologique : leur étude est le domaine de la « biologie structurale ». Elle s’appuie sur différentes méthodes expérimentales complémentaires, qui ont permis des avancées considérables dans notre compréhension du monde du vivant ces dernières décennies, et permet notamment la conception de nouveaux médicaments.

Depuis les années 1970, on cherche à connaître les structures de protéines à partir de la seule connaissance de la séquence d’acides aminés (on dit « ab initio »). Ce n’est que très récemment, en 2020, que ceci est devenu possible de manière quasi systématique, avec l’essor de l’intelligence artificielle et en particulier d’AlphaFold, un système d’IA développé par une entreprise appartenant à Google.

Face à ces progrès de l’intelligence artificielle, quel est désormais le rôle des chercheurs en biologie structurale ?

Pour le comprendre, il faut savoir qu’un des défis de la biologie de demain est la "biologie intégrative", qui a pour objectif de comprendre les processus biologiques au niveau moléculaire dans leurs contextes à l’échelle de la cellule. Vu la complexité des processus biologiques, une approche pluridisciplinaire est indispensable. Elle s’appuie sur les techniques expérimentales, qui restent incontournables pour l’étude de la structure des protéines, leur dynamique et leurs interactions. De plus, chacune des techniques expérimentales peut bénéficier à sa manière des prédictions théoriques d’AlphaFold.

(Photo) Les structures de trois protéines de la bactérie Escherichia coli, déterminées par les trois méthodes expérimentales expliquées dans l’article, à l’Institut de Biologie Structurale de Grenoble. Beate Bersch, IBS, à partir d’une illustration de David Goodsell, Fourni par l'auteur

La cristallographie aux rayons X

La cristallographie est, à cette date, la technique la plus utilisée en biologie structurale. Elle a permis de recenser plus de 170 000 structures de protéines dans la "Protein Data Bank", avec plus de 10 000 repliements différents.

Pour utiliser la cristallographie à rayons X, il faut faire "cristalliser les protéines". On dit souvent que cette technique est limitée par la qualité de cristaux de protéines, qui est moindre pour les grosses protéines. Mais cette notion ne correspond pas toujours à la réalité : par exemple, la structure du ribosome, l’énorme machine moléculaire qui assemble les protéines, a été résolue à 2,8 angströms de résolution. Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz et Ada Yonath ont reçu le prix Nobel de chimie en 2009 pour ce travail.

Avec le développement récent du laser X à électron libre (XFEL), il est devenu possible d’étudier simultanément des milliers de microcristaux de protéines à température ambiante et à l’échelle de la femtoseconde (10-15 secondes, soit un millionième de milliardième de seconde, l’échelle de temps à laquelle ont lieu les réactions chimiques et le repliement des protéines). Cette technique permet d’imager les protéines avant qu’elles ne soient détruites. Elle est en train de révolutionner la "cristallographie cinétique", qui permet de voir les protéines "en action", ainsi que la recherche de médicaments.

Pour l’instant, l’apport d’AlphaFold à l’étude de la structure des protéines par cristallographie s’est concentré dans la génération de modèles de protéines assez précis pour appliquer la technique dite de "remplacement moléculaire" à la résolution des structures.

La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire

Une autre méthode expérimentale pour étudier la structure des protéines est la "spectroscopie par résonance magnétique nucléaire". Alors que son alter ego d’imagerie médicale, l’IRM, regarde la distribution spatiale d’un seul signal, caractéristique des éléments chimiques dans les tissus biologiques observés, en spectroscopie par résonance magnétique nucléaire, c’est un ensemble de signaux provenant des atomes constituant la protéine qui est enregistré (ce qu’on appelle le "spectre").

Généralement, la détermination de la structure par résonance magnétique est limitée à des protéines de taille modeste. On calcule des modèles de molécules basés sur des paramètres structuraux (comme des distances interatomiques), provenant de l’analyse des spectres expérimentaux. On peut s’imaginer cela comme dans les débuts de la cartographie, où des distances entre des points de référence permettaient de dessiner des cartes en 2D. Pour faciliter l’interprétation des spectres qui contiennent beaucoup d’information, on peut utiliser des modèles obtenus par prédiction (plutôt qu’expérimentalement), comme avec AlphaFold.

En plus de la détermination structurale, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire apporte deux atouts majeurs. D’une part, en général, l’étude est effectuée avec un échantillon en solution aqueuse et il est possible d’observer les parties particulièrement flexibles des protéines, souvent invisibles avec les autres techniques. On peut même quantifier leur mouvement en termes d’amplitude et de fréquence, ce qui est extrêmement utile car la dynamique interne des protéines est aussi cruciale pour leur fonctionnement que leur structure.

D’autre part, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire permet de détecter aisément les interactions des protéines avec des petites molécules (ligands, inhibiteurs) ou d’autres protéines. Ceci permet d’identifier les sites d’interaction, information essentielle entre autres pour la conception rationnelle de molécules actives comme des médicaments.

Ces propriétés font de la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire un outil extraordinaire pour la caractérisation fonctionnelle des protéines en complémentarité avec d’autres techniques expérimentales et l’IA.

La "cryomicroscopie électronique"

La cryomicroscopie électronique consiste à congeler ultrarapidement (environ -180 °C) un échantillon hydraté dans une fine couche de glace, qui sera traversée par les électrons. Les électrons transmis vont générer une image de l’échantillon, qui après analyse, permet d’accéder à des structures qui peuvent atteindre la résolution atomique. En comparaison, un microscope optique n’a un pouvoir résolutif que de quelques centaines de nanomètres, qui correspond à la longueur d’onde de la lumière utilisée ; seul un microscope utilisant une source possédant des longueurs d’onde suffisamment faibles (comme les électrons pour la microscopie électronique) possède un pouvoir résolutif théorique de l’ordre de l’angström. Le prix Nobel de Chimie 2017 a été décerné à Jacques Dubochet, Richard Henderson et Joachim Frank pour leurs contributions au développement de la cryomicroscopie électronique.

Avec de nombreux développements technologiques, dont celui des détecteurs à électrons directs, depuis le milieu des années 2010, cette technique est devenue essentielle en biologie structurale en amorçant une "révolution de la résolution". En effet, la cryomicroscopie électronique permet désormais d’obtenir des structures avec une résolution atomique, comme dans le cas de l’apoferritine – une protéine de l’intestin grêle qui contribue à l’absorption du fer – à 1,25 angström de résolution.

Son principal atout est de permettre de déterminer la structure d’objets de taille moyenne, au-delà de 50 000 Dalton (un Dalton correspond environ à la masse d’un atome d’hydrogène), comme l’hémoglobine de 64 000 Dalton, mais également d’objets de quelques milliards de daltons (comme le mimivirus, virus géant d’environ 0,5 micromètre).

Malgré toutes les avancées technologiques précédemment évoquées, la cryomicroscopie ne permet pas toujours de résoudre à suffisamment haute résolution la structure de "complexes", constitués de plusieurs protéines. C’est ici qu’AlphaFold peut aider et permettre, en complémentarité avec la cryomicroscopie, de décrire les interactions au niveau atomique entre les différents constituants d’un complexe. Cette complémentarité donne une force nouvelle à la cryomicroscopie électronique pour son rôle à jouer demain en biologie structurale.

Les apports d’AlphaFold

AlphaFold permet de prédire la structure de protéines uniquement à partir de leur séquence avec la connaissance acquise par la biologie structurale expérimentale. Cette approche est révolutionnaire car les séquences de beaucoup de protéines sont connues à travers les efforts des séquençages des génomes, mais déterminer leurs structures expérimentalement nécessiterait des moyens humains et techniques colossaux.

À l’heure actuelle, ce type de programme représente donc un acteur supplémentaire de complémentarité, mais ne se substitue pas aux techniques expérimentales qui, comme nous l’avons vu, apportent aussi des informations complémentaires (dynamiques, interfaces), à des échelles différentes (des sites métalliques aux complexes multiprotéiques) et plus fiables, car expérimentalement vérifiées. Au-delà de la pure détermination structurale d’une protéine isolée, la complexité des systèmes biologiques nécessite souvent une approche pluridisciplinaire afin d’élucider mécanismes et fonctions de ces biomolécules fascinantes que sont les protéines.

Auteur: Internet

Info: Published: December 19, 2022 Beate Bersch, Emmanuelle Neumann, Juan Fontecilla, Université Grenoble Alpes (UGA)

[ gnose chimique ]