involution humaine

Tandis que leur "Progrès" comporte la locomotive, la bicyclette, l’automobile, on ne marche plus ; le télégraphe, le téléphone, le pneumatique, plus besoin de se voir ; à leurs aliments, ils ajoutent du fer, de la chaux, du plâtre, de l’arsenic, du soufre ; leur atmosphère n’est plus que d’acide carbonique chargé des émanations de toutes les maisons-laboratoires que sont leurs demeures, et elle est saturée des atomes de toutes leurs déjections pulvérisées.

Et, par la vertu de leur chimie et de leur mécanique, s’ils deviennent scrofuleux, anémiques, épileptiques, phtisiques, syphilitiques, cancéreux, nécrosés, rachitiques, paralytiques, culs-de-jatte, bancroches, manchots, aveugles et sourds, mais peu leur importe, ils se déclarent en "Progrès".

Auteur: Marné Alfred

Info: Le Naturien, n°1, 1er mars 1898

[ contreparties ] [ dégradation ] [ substituts ]

digestion

Dans l’estomac, la production importante d’acide diminue la prolifération d’un grand nombre de bactéries dans ce dernier et dans l’intestin grêle (ou "petit intestin"). Puis, dans le gros intestin, la fermentation des glucides commence dans la partie ascendante (à votre droite). On parle ici de flore de fermentation et c’est là qu’on retrouve la majorité des bactéries "bénéfiques". Plus loin, dans la partie descendante (à votre gauche), le pH diminue, c’est là que se fera la majeure partie de la fermentation des protéines. Cette fermentation peut produire des toxines et des molécules cancérigènes. C’est également ici qu’on retrouvera le plus de bactéries potentiellement pathogènes. On parle alors de flore de putréfaction. Il y a donc une cohabitation constante entre deux flores dans l’intestin dont l’équilibre est assuré par notre organisme. Tout d’abord de manière indirecte : lorsque l’alimentation est adaptée (fibres fermentables), les bactéries de la flore de fermentation prolifèrent, repoussant ainsi la flore de putréfaction. Puis de manière directe : si l’alimentation entraîne une prolifération de la flore de putréfaction, l’activité locale du système immunitaire augmente et l’organisme tente d’abaisser le pH localement afin d’éviter le développement des mauvaises bactéries. Il peut également accélérer le transit dans le but de les éliminer. C’est pourquoi une trop faible consommation de fibres peut provoquer aussi bien une constipation (phénomène mécanique) qu’une diarrhée (par manque de bonnes bactéries).

Auteur: Venesson Julien

Info: Dans "Nutrition de la force", pages 33-34

[ flore intestinale ] [ microbiote ] [ gastro-entérite ] [ dysenterie ] [ tourista ] [ chiasse ]

fausse bonne solution

Richard Branson affirme que d’ici une trentaine d’années on ne tuera plus d’animaux pour leur viande. La viande de culture serait ainsi l’unique futur de la viande.

Bill Gates a, quant à lui, désigné la viande de culture comme l’une des principales technologies de rupture de 2019.

Les acteurs du secteur de la viande traditionnelle ne s’y trompent pas: Bell Food Group, l’un des principaux producteurs européens de viande, et les géants américains Tyson Foods et Cargill, ont tous investi des millions dans des start-ups de la viande de culture. Ils misent sur le potentiel hautement disruptif de cette industrie émergente, qui pourrait écarter tout simplement les personnes qui font de l'élevage du processus de production de la viande.

Cette industrie n’est pourtant pas tout à fait au point, puisqu’elle exige d’abord un passage à l’échelle du processus de production: aucune des start-ups n’affirme aujourd’hui posséder les solutions aux défis posés. Elles ne sont, par exemple, pas encore parvenu à s’affranchir du sérum de veau fœtal et d’autres molécules d’origine animale indispensables à l’élaboration de la viande artificielle.

Le sérum de veau fœtal s’obtient à partir du sang des fœtus retirés aux vaches gestantes au moment de l’abattage. Cet élixir onéreux, représentant environ 80% du coût de production de la viande artificielle, requiert pour le prélever de continuer à abattre presque autant de vaches qu’aujourd’hui. Et il posera sans doute problème au consommateur comme le pressent le PDG de Mosa Meat qui affirme que son entreprise ne se lancera pas sur le marché avec un produit en contenant.

Il existe bien une version synthétique de ce sérum, mais les facteurs de croissance qu’on y trouve demeurent extrêmement coûteux. Ils ne sont actuellement produits et utilisés qu’en très petites quantités, pour la recherche scientifique.

[...]

Les bienfaits environnementaux de cette alternative sont pourtant loin de faire l’unanimité. L’étude réalisée par des scientifiques des universités d’Oxford et d’Amsterdam, qui annonçait en 2011 une réduction spectaculaire de l’impact environnemental, a par la suite été vivement critiquée, en particulier sur les valeurs de certains paramètres.

Comment peut-on raisonnablement estimer la consommation électrique des usines géantes de viande de culture alors qu’il n’en existe aucune aujourd’hui et que le processus de production à l’échelle est inconnu? Certains des résultats de cette étude ont depuis été revus à la baisse. De son côté, le Forum économique mondial (forum de Davos) a affirmé début 2019 que les émissions de la viande de culture ne seraient qu’environ 7% moindre que celles de la production de bœuf actuelle. Et une nouvelle étude publiée en février assure pour sa part qu’à long terme cette industrie émergente pourrait être plus polluante encore que l’élevage actuel.

La santé est un autre argument des persones qui produisent de la viande de synthèse: celle-ci ne contiendrait pas de résidus d’antibiotiques et ne présenterait pas de risques de contaminations bactériologiques qui accompagnent la viande d’abattage.

Pourtant, la propreté de la viande artificielle est largement remise en question. Le fameux sérum nutritif évoqué précédemment est composé de facteurs de croissance, de nutriments énergétiques, d’acides aminés, d’hormones ainsi que d’antibiotiques et d’antifongiques. Le matériau d’échafaudage nécessaire à sa production contient quant à lui du collagène et de la gélatine.

L’industrialisation de la production pourrait par ailleurs impliquer une entrée d’agents pathogènes comme la listeria. Des scientifiques notent en effet que les protocoles nécessaires à la production de volumes commerciaux seraient supérieurs à ceux nécessités dans l’industrie pharmaceutique. La culture cellulaire à cette échelle fait peser de sérieux risques de contaminations croisées.

Auteur: Slate.fr

Info: http://www.slate.fr/story/176337/viande-artificielle-marche-economie-monsanto-bayer-environnement-sante?

[ évaluation du risque ] [ business ] [ fabrication ] [ alimentation ]

nanomonde

Comment l’IA impacte la recherche sur la structure des protéines

Chaque être humain possède plus de 20 000 protéines. Par exemple l’hémoglobine qui s’occupe du transport de l’oxygène depuis les poumons vers les cellules de tout le corps, ou encore l’insuline qui indique à l’organisme la présence de sucre dans le sang.

Chaque protéine est formée d’une suite d’acides aminés, dont la séquence détermine son repliement et sa structure spatiale – un peu comme si un mot se repliait dans l’espace en fonction des enchaînements de lettres dont il est composé. Cette séquence et ce repliement (ou structure) de la protéine déterminent sa fonction biologique : leur étude est le domaine de la « biologie structurale ». Elle s’appuie sur différentes méthodes expérimentales complémentaires, qui ont permis des avancées considérables dans notre compréhension du monde du vivant ces dernières décennies, et permet notamment la conception de nouveaux médicaments.

Depuis les années 1970, on cherche à connaître les structures de protéines à partir de la seule connaissance de la séquence d’acides aminés (on dit « ab initio »). Ce n’est que très récemment, en 2020, que ceci est devenu possible de manière quasi systématique, avec l’essor de l’intelligence artificielle et en particulier d’AlphaFold, un système d’IA développé par une entreprise appartenant à Google.

Face à ces progrès de l’intelligence artificielle, quel est désormais le rôle des chercheurs en biologie structurale ?

Pour le comprendre, il faut savoir qu’un des défis de la biologie de demain est la "biologie intégrative", qui a pour objectif de comprendre les processus biologiques au niveau moléculaire dans leurs contextes à l’échelle de la cellule. Vu la complexité des processus biologiques, une approche pluridisciplinaire est indispensable. Elle s’appuie sur les techniques expérimentales, qui restent incontournables pour l’étude de la structure des protéines, leur dynamique et leurs interactions. De plus, chacune des techniques expérimentales peut bénéficier à sa manière des prédictions théoriques d’AlphaFold.

(Photo) Les structures de trois protéines de la bactérie Escherichia coli, déterminées par les trois méthodes expérimentales expliquées dans l’article, à l’Institut de Biologie Structurale de Grenoble. Beate Bersch, IBS, à partir d’une illustration de David Goodsell, Fourni par l'auteur

La cristallographie aux rayons X

La cristallographie est, à cette date, la technique la plus utilisée en biologie structurale. Elle a permis de recenser plus de 170 000 structures de protéines dans la "Protein Data Bank", avec plus de 10 000 repliements différents.

Pour utiliser la cristallographie à rayons X, il faut faire "cristalliser les protéines". On dit souvent que cette technique est limitée par la qualité de cristaux de protéines, qui est moindre pour les grosses protéines. Mais cette notion ne correspond pas toujours à la réalité : par exemple, la structure du ribosome, l’énorme machine moléculaire qui assemble les protéines, a été résolue à 2,8 angströms de résolution. Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz et Ada Yonath ont reçu le prix Nobel de chimie en 2009 pour ce travail.

Avec le développement récent du laser X à électron libre (XFEL), il est devenu possible d’étudier simultanément des milliers de microcristaux de protéines à température ambiante et à l’échelle de la femtoseconde (10-15 secondes, soit un millionième de milliardième de seconde, l’échelle de temps à laquelle ont lieu les réactions chimiques et le repliement des protéines). Cette technique permet d’imager les protéines avant qu’elles ne soient détruites. Elle est en train de révolutionner la "cristallographie cinétique", qui permet de voir les protéines "en action", ainsi que la recherche de médicaments.

Pour l’instant, l’apport d’AlphaFold à l’étude de la structure des protéines par cristallographie s’est concentré dans la génération de modèles de protéines assez précis pour appliquer la technique dite de "remplacement moléculaire" à la résolution des structures.

La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire

Une autre méthode expérimentale pour étudier la structure des protéines est la "spectroscopie par résonance magnétique nucléaire". Alors que son alter ego d’imagerie médicale, l’IRM, regarde la distribution spatiale d’un seul signal, caractéristique des éléments chimiques dans les tissus biologiques observés, en spectroscopie par résonance magnétique nucléaire, c’est un ensemble de signaux provenant des atomes constituant la protéine qui est enregistré (ce qu’on appelle le "spectre").

Généralement, la détermination de la structure par résonance magnétique est limitée à des protéines de taille modeste. On calcule des modèles de molécules basés sur des paramètres structuraux (comme des distances interatomiques), provenant de l’analyse des spectres expérimentaux. On peut s’imaginer cela comme dans les débuts de la cartographie, où des distances entre des points de référence permettaient de dessiner des cartes en 2D. Pour faciliter l’interprétation des spectres qui contiennent beaucoup d’information, on peut utiliser des modèles obtenus par prédiction (plutôt qu’expérimentalement), comme avec AlphaFold.

En plus de la détermination structurale, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire apporte deux atouts majeurs. D’une part, en général, l’étude est effectuée avec un échantillon en solution aqueuse et il est possible d’observer les parties particulièrement flexibles des protéines, souvent invisibles avec les autres techniques. On peut même quantifier leur mouvement en termes d’amplitude et de fréquence, ce qui est extrêmement utile car la dynamique interne des protéines est aussi cruciale pour leur fonctionnement que leur structure.

D’autre part, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire permet de détecter aisément les interactions des protéines avec des petites molécules (ligands, inhibiteurs) ou d’autres protéines. Ceci permet d’identifier les sites d’interaction, information essentielle entre autres pour la conception rationnelle de molécules actives comme des médicaments.

Ces propriétés font de la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire un outil extraordinaire pour la caractérisation fonctionnelle des protéines en complémentarité avec d’autres techniques expérimentales et l’IA.

La "cryomicroscopie électronique"

La cryomicroscopie électronique consiste à congeler ultrarapidement (environ -180 °C) un échantillon hydraté dans une fine couche de glace, qui sera traversée par les électrons. Les électrons transmis vont générer une image de l’échantillon, qui après analyse, permet d’accéder à des structures qui peuvent atteindre la résolution atomique. En comparaison, un microscope optique n’a un pouvoir résolutif que de quelques centaines de nanomètres, qui correspond à la longueur d’onde de la lumière utilisée ; seul un microscope utilisant une source possédant des longueurs d’onde suffisamment faibles (comme les électrons pour la microscopie électronique) possède un pouvoir résolutif théorique de l’ordre de l’angström. Le prix Nobel de Chimie 2017 a été décerné à Jacques Dubochet, Richard Henderson et Joachim Frank pour leurs contributions au développement de la cryomicroscopie électronique.

Avec de nombreux développements technologiques, dont celui des détecteurs à électrons directs, depuis le milieu des années 2010, cette technique est devenue essentielle en biologie structurale en amorçant une "révolution de la résolution". En effet, la cryomicroscopie électronique permet désormais d’obtenir des structures avec une résolution atomique, comme dans le cas de l’apoferritine – une protéine de l’intestin grêle qui contribue à l’absorption du fer – à 1,25 angström de résolution.

Son principal atout est de permettre de déterminer la structure d’objets de taille moyenne, au-delà de 50 000 Dalton (un Dalton correspond environ à la masse d’un atome d’hydrogène), comme l’hémoglobine de 64 000 Dalton, mais également d’objets de quelques milliards de daltons (comme le mimivirus, virus géant d’environ 0,5 micromètre).

Malgré toutes les avancées technologiques précédemment évoquées, la cryomicroscopie ne permet pas toujours de résoudre à suffisamment haute résolution la structure de "complexes", constitués de plusieurs protéines. C’est ici qu’AlphaFold peut aider et permettre, en complémentarité avec la cryomicroscopie, de décrire les interactions au niveau atomique entre les différents constituants d’un complexe. Cette complémentarité donne une force nouvelle à la cryomicroscopie électronique pour son rôle à jouer demain en biologie structurale.

Les apports d’AlphaFold

AlphaFold permet de prédire la structure de protéines uniquement à partir de leur séquence avec la connaissance acquise par la biologie structurale expérimentale. Cette approche est révolutionnaire car les séquences de beaucoup de protéines sont connues à travers les efforts des séquençages des génomes, mais déterminer leurs structures expérimentalement nécessiterait des moyens humains et techniques colossaux.

À l’heure actuelle, ce type de programme représente donc un acteur supplémentaire de complémentarité, mais ne se substitue pas aux techniques expérimentales qui, comme nous l’avons vu, apportent aussi des informations complémentaires (dynamiques, interfaces), à des échelles différentes (des sites métalliques aux complexes multiprotéiques) et plus fiables, car expérimentalement vérifiées. Au-delà de la pure détermination structurale d’une protéine isolée, la complexité des systèmes biologiques nécessite souvent une approche pluridisciplinaire afin d’élucider mécanismes et fonctions de ces biomolécules fascinantes que sont les protéines.

Auteur: Internet

Info: Published: December 19, 2022 Beate Bersch, Emmanuelle Neumann, Juan Fontecilla, Université Grenoble Alpes (UGA)

[ gnose chimique ]