biophysique

En résumé, nous avons réexaminé les aspects quantiques de la récolte de lumière dans la photosynthèse. Il est apparu clairement, à partir de considérations de base, qu'il n'y a pas d'équivalence entre la quanticité des processus et les cohérences observées dans les expériences de spectroscopie femtoseconde. Même la question très fondamentale de savoir si les cohérences non stationnaires des systèmes photosynthétiques peuvent être excitées par la lumière du soleil n'a pas encore été totalement clarifiée. Quelle que soit la configuration la préparation de l'état, la dynamique sera régie par les couplages associés du système et son interaction avec son environnement (bath)*. En outre, les affirmations concernant la persistance de ces cohérences dans les expériences femtoseconde ont été réévaluées de manière critique. En particulier, l'analyse détaillée d'un système  exemplaire utilisée en biologie quantique - le complexe FMO** - montre sans ambiguïté l'absence de cohérence interexcitonnelle de longue durée sur les échelles de temps pertinentes dans ce système, à la fois aux températures cryogéniques et physiologiques. Au contraire, il est devenu évident que les signaux oscillants à longue durée de vie proviennent de modes vibratoires principalement issu de l'état électronique fondamental. Des analyses de données plus avancées et des traitements théoriques utilisant une paramétrisation réaliste de l'environnement modélisé (bath) sont nécessaires pour identifier clairement les signaux de cohérence. La discussion approfondie sur l'attribution antérieure de ces signatures spectrales, qui se développe dans la communauté depuis une décennie, souligne cette nécessité.

Le principal résultat positif de ce travail est l'amélioration des méthodes théoriques et expérimentales qui ont conduit à une meilleure compréhension des interactions système-bath responsables de la décohérence et de la dissipation dans les structures biologiques. La nature ne produit pas le bain (bath) pour éviter la décohérence des processus fonctionnels directs ; une telle approche ne serait certainement pas robuste. La nature, plutôt qu'essayer d'éviter la dissipation, l'exploite spécifiquement avec l'ingénierie des énergies sur site via le couplage excitonique* pour le transport direct de l'énergie. Le rôle des paramètres thermodynamiques dans le pilotage des fonctions biologiques est bien apprécié à d'autres niveaux. Ici, nous voyons que ce principe s'applique même aux processus de transfert d'énergie impliqués dans la photosynthèse qui se produisent sur des échelles de temps probablement plus rapides. La physique de base de la thermalisation étant utilisée pour imprimer une direction. Ce concept simple, maîtrisé par la nature dans toutes les dimensions temporelles et spatiales pertinentes, est une véritable merveille de la biologie. 

Auteur: Internet

Info: https://advances.sciencemag.org, 3 avril 2020. "Quantum biology revisited. Conclusions". By Jianshu Cao, Richard J. Cogdell, David F. Coker, Hong-Guang Duan, Jürgen Hauer, Ulrich Kleinekathöfer, Thomas L. C. Jansen, Tomáš Mančal, R. J. Dwayne Miller, Jennifer P. Ogilvie, Valentyn I. Prokhorenko, Thomas Renger, Howe-Siang Tan, Roel Tempelaar, Michael Thorwart, Sebastian Westenhof, Donatas Zigmantas. *En physique, un système quantique ouvert est un système de quantique qui interagit avec un système quantique externe (bath). En général, ces interactions modifient considérablement la dynamique du système et entraînent une dissipation quantique, de sorte que les informations contenues dans le système sont perdues pour son environnement. Comme aucun système quantique n'est complètement isolé de son environnement, il est important de développer un tel cadre théorique pour traiter ces interactions afin d'améliorer la compréhension des systèmes quantiques. **Complexe Fenna-Matthews-Olson : complexe hydrosoluble, a été le premier complexe pigment-protéine à être analysé par spectroscopie aux rayons X ***Un exciton est une quasi-particule que l'on peut voir comme une paire électron-trou liée par des forces de Coulomb. Une analogie consiste à comparer l'électron et le trou respectivement à l'électron et au proton d'un atome d'hydrogène. Ce phénomène se produit dans les semi-conducteurs et les isolants. Mise en forme Mg

[ anabolisme ] [ épigénétique ] [ hyper-complexité ]

sauvegarde

Stocker 360 TO pendant 13,8 milliards d'années ? C'est possible
Des chercheurs de l'Université de Southampton ont mis au point un procédé pour enregistrer jusqu'à 360 To de données sur un disque en verre de la taille d'une pièce de monnaie. Les données stockées sur ce support pourraient être accessibles pendant 13,8 milliards d'années.
La préservation et la transmission des connaissances est une problématique qui a préoccupé l'humain depuis la nuit des temps. La création humaine est fragile, elle s'altère avec le temps et sa survie est soumise aux aléas des guerres et des catastrophes naturelles.
Récemment, le conflit en Syrie a conduit à la destruction d'une partie incroyable du patrimoine mondial, mais l'humanité a connu des pertes massives à toutes les époques. Lors du séisme de 1755 à Lisbonne, plus de 70 000 volumes de la bibliothèque royale furent perdus à jamais, ainsi que des centaines de peintures majeures. Aujourd'hui, la conservation des oeuvres d'art demande de nombreux efforts aux institutions, mais c'est une course perdue d'avance dans la mesure ou le temps aura forcément raison des supports physiques.
La numérisation des oeuvres est une solution pour faire face à l'altération ; cependant, les supports numériques ne sont pas épargnés par les affres du temps. Ils sont sujets aux griffes et, exposées à l'humidité et à la chaleur, les données finissent par être corrompues. Mais des chercheurs de l'Université de Southampton, en collaboration avec l'université technique d'Eindhoven ont mis au point un procédé de stockage qui aurait une durée de vie virtuellement illimitée.
En encodant l'information au sein de nanostructures contenues dans du verre, les chercheurs ont réussi à stocker 360 To sur un disque pas plus gros qu'une pièce de monnaie. À titre de comparaison, c'est 3 000 fois plus qu'un Blu-ray qui peut stocker jusqu'à 128 Go de données - de quoi ravir tous les adeptes de téléchargement légal.
Mais en plus de proposer un stockage colossal, le support de stockage conçu par les chercheurs devrait toujours être accessible dans 13,8 milliards d'années ; à condition d'être conservé à une température inférieure à 190 degrés. On ne sera cependant pas là pour vérifier si leurs estimations étaient correctes.
Un cristal de mémoire
"C'est très excitant de savoir que nous avons créé une technologie capable de préserver les documents et les informations afin de pouvoir les transmettre aux générations futures" s'enthousiasme le professeur Peter Kazanky dans un communiqué de l'université, avant de rajouter que "cette technologie a le potentiel de sécuriser les dernières traces de notre civilisation : tout ce que nous avons appris ne sera pas perdu".
Pour réaliser cette prouesse, les chercheurs ont utilisé un laser femtoseconde afin d'enregistrer et de récupérer des informations stockées sur le support en cinq dimensions. Les variations dans l'orientation, la taille et la position du laser sur les axes x, y et z, changent la manière dont se réfléchit la lumière sur le support. Ces modifications peuvent être interprétées pour obtenir des informations.
Comparé au cristal mémoire utilisé dans Superman, cette nouvelle technologie a déjà été utilisée pour créer des copies éternelles de la Bible du roi Jacques, le traité Opticks d'Isaac Newton et La Déclaration Universelle des Droits de l'Homme.

Auteur: Piraina Alexis

Info: 18 février 2016, Sciences

[ préservation ] [ postérité ]

nanomonde

Comment l’IA impacte la recherche sur la structure des protéines

Chaque être humain possède plus de 20 000 protéines. Par exemple l’hémoglobine qui s’occupe du transport de l’oxygène depuis les poumons vers les cellules de tout le corps, ou encore l’insuline qui indique à l’organisme la présence de sucre dans le sang.

Chaque protéine est formée d’une suite d’acides aminés, dont la séquence détermine son repliement et sa structure spatiale – un peu comme si un mot se repliait dans l’espace en fonction des enchaînements de lettres dont il est composé. Cette séquence et ce repliement (ou structure) de la protéine déterminent sa fonction biologique : leur étude est le domaine de la « biologie structurale ». Elle s’appuie sur différentes méthodes expérimentales complémentaires, qui ont permis des avancées considérables dans notre compréhension du monde du vivant ces dernières décennies, et permet notamment la conception de nouveaux médicaments.

Depuis les années 1970, on cherche à connaître les structures de protéines à partir de la seule connaissance de la séquence d’acides aminés (on dit « ab initio »). Ce n’est que très récemment, en 2020, que ceci est devenu possible de manière quasi systématique, avec l’essor de l’intelligence artificielle et en particulier d’AlphaFold, un système d’IA développé par une entreprise appartenant à Google.

Face à ces progrès de l’intelligence artificielle, quel est désormais le rôle des chercheurs en biologie structurale ?

Pour le comprendre, il faut savoir qu’un des défis de la biologie de demain est la "biologie intégrative", qui a pour objectif de comprendre les processus biologiques au niveau moléculaire dans leurs contextes à l’échelle de la cellule. Vu la complexité des processus biologiques, une approche pluridisciplinaire est indispensable. Elle s’appuie sur les techniques expérimentales, qui restent incontournables pour l’étude de la structure des protéines, leur dynamique et leurs interactions. De plus, chacune des techniques expérimentales peut bénéficier à sa manière des prédictions théoriques d’AlphaFold.

(Photo) Les structures de trois protéines de la bactérie Escherichia coli, déterminées par les trois méthodes expérimentales expliquées dans l’article, à l’Institut de Biologie Structurale de Grenoble. Beate Bersch, IBS, à partir d’une illustration de David Goodsell, Fourni par l'auteur

La cristallographie aux rayons X

La cristallographie est, à cette date, la technique la plus utilisée en biologie structurale. Elle a permis de recenser plus de 170 000 structures de protéines dans la "Protein Data Bank", avec plus de 10 000 repliements différents.

Pour utiliser la cristallographie à rayons X, il faut faire "cristalliser les protéines". On dit souvent que cette technique est limitée par la qualité de cristaux de protéines, qui est moindre pour les grosses protéines. Mais cette notion ne correspond pas toujours à la réalité : par exemple, la structure du ribosome, l’énorme machine moléculaire qui assemble les protéines, a été résolue à 2,8 angströms de résolution. Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz et Ada Yonath ont reçu le prix Nobel de chimie en 2009 pour ce travail.

Avec le développement récent du laser X à électron libre (XFEL), il est devenu possible d’étudier simultanément des milliers de microcristaux de protéines à température ambiante et à l’échelle de la femtoseconde (10-15 secondes, soit un millionième de milliardième de seconde, l’échelle de temps à laquelle ont lieu les réactions chimiques et le repliement des protéines). Cette technique permet d’imager les protéines avant qu’elles ne soient détruites. Elle est en train de révolutionner la "cristallographie cinétique", qui permet de voir les protéines "en action", ainsi que la recherche de médicaments.

Pour l’instant, l’apport d’AlphaFold à l’étude de la structure des protéines par cristallographie s’est concentré dans la génération de modèles de protéines assez précis pour appliquer la technique dite de "remplacement moléculaire" à la résolution des structures.

La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire

Une autre méthode expérimentale pour étudier la structure des protéines est la "spectroscopie par résonance magnétique nucléaire". Alors que son alter ego d’imagerie médicale, l’IRM, regarde la distribution spatiale d’un seul signal, caractéristique des éléments chimiques dans les tissus biologiques observés, en spectroscopie par résonance magnétique nucléaire, c’est un ensemble de signaux provenant des atomes constituant la protéine qui est enregistré (ce qu’on appelle le "spectre").

Généralement, la détermination de la structure par résonance magnétique est limitée à des protéines de taille modeste. On calcule des modèles de molécules basés sur des paramètres structuraux (comme des distances interatomiques), provenant de l’analyse des spectres expérimentaux. On peut s’imaginer cela comme dans les débuts de la cartographie, où des distances entre des points de référence permettaient de dessiner des cartes en 2D. Pour faciliter l’interprétation des spectres qui contiennent beaucoup d’information, on peut utiliser des modèles obtenus par prédiction (plutôt qu’expérimentalement), comme avec AlphaFold.

En plus de la détermination structurale, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire apporte deux atouts majeurs. D’une part, en général, l’étude est effectuée avec un échantillon en solution aqueuse et il est possible d’observer les parties particulièrement flexibles des protéines, souvent invisibles avec les autres techniques. On peut même quantifier leur mouvement en termes d’amplitude et de fréquence, ce qui est extrêmement utile car la dynamique interne des protéines est aussi cruciale pour leur fonctionnement que leur structure.

D’autre part, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire permet de détecter aisément les interactions des protéines avec des petites molécules (ligands, inhibiteurs) ou d’autres protéines. Ceci permet d’identifier les sites d’interaction, information essentielle entre autres pour la conception rationnelle de molécules actives comme des médicaments.

Ces propriétés font de la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire un outil extraordinaire pour la caractérisation fonctionnelle des protéines en complémentarité avec d’autres techniques expérimentales et l’IA.

La "cryomicroscopie électronique"

La cryomicroscopie électronique consiste à congeler ultrarapidement (environ -180 °C) un échantillon hydraté dans une fine couche de glace, qui sera traversée par les électrons. Les électrons transmis vont générer une image de l’échantillon, qui après analyse, permet d’accéder à des structures qui peuvent atteindre la résolution atomique. En comparaison, un microscope optique n’a un pouvoir résolutif que de quelques centaines de nanomètres, qui correspond à la longueur d’onde de la lumière utilisée ; seul un microscope utilisant une source possédant des longueurs d’onde suffisamment faibles (comme les électrons pour la microscopie électronique) possède un pouvoir résolutif théorique de l’ordre de l’angström. Le prix Nobel de Chimie 2017 a été décerné à Jacques Dubochet, Richard Henderson et Joachim Frank pour leurs contributions au développement de la cryomicroscopie électronique.

Avec de nombreux développements technologiques, dont celui des détecteurs à électrons directs, depuis le milieu des années 2010, cette technique est devenue essentielle en biologie structurale en amorçant une "révolution de la résolution". En effet, la cryomicroscopie électronique permet désormais d’obtenir des structures avec une résolution atomique, comme dans le cas de l’apoferritine – une protéine de l’intestin grêle qui contribue à l’absorption du fer – à 1,25 angström de résolution.

Son principal atout est de permettre de déterminer la structure d’objets de taille moyenne, au-delà de 50 000 Dalton (un Dalton correspond environ à la masse d’un atome d’hydrogène), comme l’hémoglobine de 64 000 Dalton, mais également d’objets de quelques milliards de daltons (comme le mimivirus, virus géant d’environ 0,5 micromètre).

Malgré toutes les avancées technologiques précédemment évoquées, la cryomicroscopie ne permet pas toujours de résoudre à suffisamment haute résolution la structure de "complexes", constitués de plusieurs protéines. C’est ici qu’AlphaFold peut aider et permettre, en complémentarité avec la cryomicroscopie, de décrire les interactions au niveau atomique entre les différents constituants d’un complexe. Cette complémentarité donne une force nouvelle à la cryomicroscopie électronique pour son rôle à jouer demain en biologie structurale.

Les apports d’AlphaFold

AlphaFold permet de prédire la structure de protéines uniquement à partir de leur séquence avec la connaissance acquise par la biologie structurale expérimentale. Cette approche est révolutionnaire car les séquences de beaucoup de protéines sont connues à travers les efforts des séquençages des génomes, mais déterminer leurs structures expérimentalement nécessiterait des moyens humains et techniques colossaux.

À l’heure actuelle, ce type de programme représente donc un acteur supplémentaire de complémentarité, mais ne se substitue pas aux techniques expérimentales qui, comme nous l’avons vu, apportent aussi des informations complémentaires (dynamiques, interfaces), à des échelles différentes (des sites métalliques aux complexes multiprotéiques) et plus fiables, car expérimentalement vérifiées. Au-delà de la pure détermination structurale d’une protéine isolée, la complexité des systèmes biologiques nécessite souvent une approche pluridisciplinaire afin d’élucider mécanismes et fonctions de ces biomolécules fascinantes que sont les protéines.

Auteur: Internet

Info: Published: December 19, 2022 Beate Bersch, Emmanuelle Neumann, Juan Fontecilla, Université Grenoble Alpes (UGA)

[ gnose chimique ]

chronos

Prix Nobel de physique 2023 : on a tout compris et on vous explique simplement pourquoi c’est génial

Anne L’Huillier, Ferenc Krausz et Pierre Agostini ont inventé la physique attoseconde, et ça méritait bien d’être expliqué.

Les "impulsions laser très courtes permettant de suivre le mouvement ultrarapide des électrons à l’intérieur des molécules et des atomes", vous dites ? Les lauréats du prix Nobel de physique 2023, le Hongrois Ferenc Krausz et les Français Anne L’Huillier et Pierre Agostini n’ont pas choisi le thème le plus parlant aux néophytes (mais la physique fondamentale l’est rarement).

Commençons par un terme étrange : les lauréats sont les inventeurs de la physique attoseconde. Atto, quoi ? Une attoseconde est une fraction de seconde, précisément 1×10−18 seconde : c’est très, très peu. "Pour vous donner une idée", explique au HuffPost le physicien Franck Lépine, chercheur du CNRS à l’Institut lumière matière, et collaborateur des Nobel 2023, en terme d’ordre de grandeur "il y a autant de différence entre une attoseconde et une seconde qu’entre une seconde et l’âge de l’univers".

Lorsqu'il est contemplé à cette échelle de temps, le monde ralentit. Le battement d'ailes d'un colibri devient une éternité.

Aller "chercher" une attoseconde précise dans une seconde, c’est donc pointer une seconde précise dans l’univers depuis sa naissance. On vous l’avait bien dit, c’est court, un laps de temps à peine concevable.

La photo la plus rapide du monde

Mais comment ont-ils "inventé" cette physique ? Les Nobel 2023 ont réussi à mettre au point un appareil qui permet d’observer les électrons au sein de la matière : des éléments au déplacement si rapide que seul un "flash" de l’ordre de l’attoseconde permet de les capturer. Les trois chercheurs sont donc récompensés pour la mise au point d’une "caméra" ultrarapide… Et on va même vous raconter comment elle fonctionne.

Une impulsion très puissante est envoyée au laser vers des atomes. Sous l’effet de la lumière envoyée, Les électrons qui gravitent autour de ces atomes vont alors être accélérés et émettre à leur tour un flash lumineux qui dure environ une attoseconde : c’est ce que l’on appelle la High harmonic generation, ou production d’harmoniques élevées. Ce sont ces impulsions qui vont prendre les électrons en photo. Pourquoi une durée aussi courte est-elle nécessaire ? Parce que les électrons ne tiennent pas en place.

Au-delà de la physique

"Faisons un parallèle avec le cinéma, explique Franck Lépine. On découpe le mouvement en un certain nombre de photos par seconde. La photo fige l’objet qui bouge, mais si la capture prend trop de temps, on découpe le mouvement, les images se superposent", ce qui crée un effet de flou. "Si jamais nos flashes de lumières durent trop longtemps, on ne va pas voir seulement électrons bouger, mais également les atomes, voire les ensembles d’atomes", et donc l’objet de l’observation ne sera pas net.

Les découvertes des trosi chercheurs ne permettent pas seulement d’observer les électrons avec une précision nouvelle. Elles sont également un instrument pour les manipuler. La lumière envoyée sur les électrons les bouscule, et là encore la physique attoseconde peut tout changer, et pas seulement dans le domaine des sciences fondamentales. "On peut manipuler les réactions chimiques en manipulant les électrons", détaille Franck Lépine.

À Lyon, son laboratoire est l’un des trois en France à disposer des équipements nécessaires pour travailler avec la physique attoseconde. "Parmi les choses sur lesquelles on travaille, il y a l’utilisation des technologies attoseconde pour comprendre comment fonctionne l’ADN du vivant." La physique attoseconde, vous n’en entendrez peut-être pas parler à nouveau de sitôt, mais les découvertes qui en découlent certainement.

Historique

En 1925, Werner Heisenberg, pionniers de la mécanique quantique, a affirmé que le temps nécessaire à un électron pour faire le tour d'un atome d'hydrogène était inobservable. Dans un sens, il avait raison. Les électrons ne tournent pas autour d'un noyau atomique comme les planètes autour des étoiles. Les physiciens les considèrent plutôt comme des ondes de probabilité qui donnent leurs chances d'être observées à un certain endroit et à un certain moment, de sorte que nous ne pouvons pas mesurer un électron qui vole littéralement dans l'espace.

Heisenberg a sous-estimé l'ingéniosité de physiciens du XXe siècle comme L'Huillier, Agostini et Krausz. Les chances que l'électron soit ici ou là varient d'un moment à l'autre, d'une attoseconde à l'autre. Grâce à la possibilité de créer des impulsions laser attosecondes capables d'interagir avec les électrons au fur et à mesure de leur évolution, les chercheurs peuvent sonder directement les différents comportements des électrons.

Comment les physiciens produisent-ils des impulsions attosecondes ?

Dans les années 1980, Ahmed Zewail, de l'Institut de technologie de Californie, a développé la capacité de faire clignoter des lasers avec des impulsions d'une durée de quelques femtosecondes, soit des milliers d'attosecondes. Ces impulsions, qui ont valu à Zewail le prix Nobel de chimie en 1999, étaient suffisantes pour permettre aux chercheurs d'étudier le déroulement des réactions chimiques entre les atomes dans les molécules. Cette avancée a été qualifiée de "caméra la plus rapide du monde".

Pendant un certain temps, une caméra plus rapide semblait inaccessible. On ne savait pas comment faire osciller la lumière plus rapidement. Mais en 1987, Anne L'Huillier et ses collaborateurs ont fait une observation intrigante : Si vous éclairez certains gaz, leurs atomes sont excités et réémettent des couleurs de lumière supplémentaires qui oscillent plusieurs fois plus vite que le laser d'origine - un effet connu sous le nom d'"harmoniques". Le groupe de L'Huillier a découvert que dans des gaz comme l'argon, certaines de ces couleurs supplémentaires apparaissaient plus brillantes que d'autres, mais selon un schéma inattendu. Au début, les physiciens ne savaient pas trop quoi penser de ce phénomène.

Au début des années 1990, L'Huillier et d'autres chercheurs ont utilisé la mécanique quantique pour calculer les différentes intensités des diverses harmoniques. Ils ont alors pu prédire exactement comment, lorsqu'un laser infrarouge oscillant lentement frappait un nuage d'atomes, ces atomes émettaient à leur tour des faisceaux de lumière "ultraviolette extrême" oscillant rapidement. Une fois qu'ils ont compris à quelles harmoniques il fallait s'attendre, ils ont trouvé des moyens de les superposer de manière à obtenir une nouvelle vague : une vague dont les pics s'élèvent à l'échelle de l'attoseconde. Amener des collectifs géants d'atomes à produire ces ondes finement réglées de concert est un processus que Larsson compare à un orchestre produisant de la musique.

 Au cours des années suivantes, les physiciens ont exploité cette compréhension détaillée des harmoniques pour créer des impulsions attosecondes en laboratoire. Agostini et son groupe ont mis au point une technique appelée Rabbit, ou "reconstruction d'un battement attoseconde par interférence de transitions à deux photons". Grâce à Rabbit, le groupe d'Agostini a généré en 2001 une série d'impulsions laser d'une durée de 250 attosecondes chacune. La même année, le groupe de Krausz a utilisé une méthode légèrement différente, connue sous le nom de streaking, pour produire et étudier des salves individuelles d'une durée de 650 attosecondes chacune. En 2003, L'Huillier et ses collègues les ont tous deux surpassés avec une impulsion laser d'une durée de 170 attosecondes seulement.

Que peut-on faire avec des impulsions attosecondes ?

Les impulsions attosecondes permettent aux physiciens de détecter tout ce qui change sur une période de quelques dizaines à quelques centaines d'attosecondes. La première application a consisté à essayer ce que les physiciens avaient longtemps cru impossible (ou du moins extrêmement improbable) : voir exactement ce que font les électrons.

En 1905, Albert Einstein a donné le coup d'envoi de la mécanique quantique en expliquant l'effet photoélectrique, qui consiste à projeter des électrons dans l'air en éclairant une plaque métallique (sa théorie lui vaudra plus tard le prix Nobel de physique en 1921). Avant l'ère de la physique des attosecondes, les physiciens supposaient généralement que la chaîne de réactions qui conduisait à la libération des électrons lancés était instantanée.

En 2010, Krausz et ses collègues ont démontré le contraire. Ils ont utilisé des impulsions attosecondes pour chronométrer les électrons détachés des atomes de néon. Ils ont notamment constaté qu'un électron dans un état de basse énergie fuyait son hôte 21 attosecondes plus vite qu'un électron dans un état de haute énergie. En 2020, un autre groupe a montré que les électrons s'échappent de l'eau liquide des dizaines d'attosecondes plus rapidement que de la vapeur d'eau.

D'autres applications des impulsions attosecondes sont en cours de développement. La technique pourrait permettre de sonder toute une série de phénomènes liés aux électrons, notamment la façon dont les particules portent et bloquent la charge électrique, la façon dont les électrons rebondissent les uns sur les autres et la façon dont les électrons se comportent collectivement. Krausz fait également briller des flashs attosecondes sur du sang humain. L'année dernière, il a contribué à montrer que de minuscules changements dans un échantillon de sang peuvent indiquer si une personne est atteinte d'un cancer à un stade précoce, et de quel type.

Plus tôt dans la matinée, le comité Nobel a eu du mal à joindre Mme L'Huillier pour l'informer qu'elle était la cinquième femme de l'histoire à recevoir le prix Nobel de physique. Lorsqu'il a finalement réussi à la joindre, après trois ou quatre appels manqués, elle était en train de donner une conférence à ses étudiants. Elle est parvenue à la terminer, même si la dernière demi-heure a été très difficile. "J'étais un peu émue à ce moment", a-t-elle déclaré plus tard.

Auteur: Internet

Info: huffingtonpost et quantamagazine, 3 sept. 2023

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