origine de la vie

Une IA découvre que plusieurs bases de la vie, notamment sur l'ADN, peuvent émerger naturellement

L'Université de Floride annonce une avancée majeure dans la compréhension de la formation des molécules de la vie. À travers une expérimentation novatrice, des chercheurs ont utilisé le superordinateur HiPerGator pour démontrer que des molécules essentielles à la vie, comme les acides aminés et les bases de l'ADN, peuvent se former naturellement dans des conditions spécifiques.

Le superordinateur HiPerGator, reconnu pour être le plus rapide dans le milieu universitaire américain, a permis de franchir une nouvelle étape dans la recherche moléculaire grâce à ses modèles d'intelligence artificielle et à sa capacité exceptionnelle en unités de traitement graphique (GPU). Ces outils ont rendu possible l'étude des interactions et de l'évolution de vastes ensembles d'atomes et de molécules, une tâche auparavant inenvisageable avec les capacités de calcul disponibles.

Jinze Xue, doctorant à l'Université de Floride, a mené pendant les vacances d'hiver 2023 une expérience de chimie prébiotique. Utilisant plus de 1000 GPU A100, l'expérience a permis d'identifier 12 acides aminés, trois nucléobases, un acide gras et deux dipeptides parmi 22 millions d'atomes. Cette découverte marque un progrès significatif, révélant la formation de molécules complexes qui n'auraient pas été détectables avec des systèmes de calcul moins puissants.

La réussite de cette recherche repose sur l'utilisation de l'apprentissage automatique et de l'intelligence artificielle pour calculer les énergies et les forces agissant sur les systèmes moléculaires. Ces méthodes, selon Adrian Roitberg, professeur au Département de Chimie de l'Université de Floride, fournissent des résultats comparables à ceux de la chimie quantique de haut niveau, mais environ un million de fois plus rapidement.

Erik Deumens, directeur senior pour UFIT Research Computing, souligne la capacité unique de HiPerGator à réaliser de grands calculs, ouvrant la voie à des percées scientifiques majeures. Cette collaboration étroite entre l'université et l'équipe de Ying Zhang, responsable du soutien à l'intelligence artificielle chez UFIT, a permis d'accélérer l'analyse des données, réduisant le temps d'analyse à seulement sept heures, contre trois jours initialement estimés.

Cette recherche illustre le potentiel des simulations informatiques de grande envergure pour découvrir comment les molécules complexes peuvent se former à partir de blocs de construction simples. Elle marque une étape vers la compréhension des origines de la vie sur Terre et démontre l'importance des infrastructures de calcul avancées dans la recherche scientifique contemporaine.

Auteur: Internet

Info: https://www.techno-science.net/ - Adrien le 15/02/2024, Source: Université de Floride

nanomonde

Comment l’IA impacte la recherche sur la structure des protéines

Chaque être humain possède plus de 20 000 protéines. Par exemple l’hémoglobine qui s’occupe du transport de l’oxygène depuis les poumons vers les cellules de tout le corps, ou encore l’insuline qui indique à l’organisme la présence de sucre dans le sang.

Chaque protéine est formée d’une suite d’acides aminés, dont la séquence détermine son repliement et sa structure spatiale – un peu comme si un mot se repliait dans l’espace en fonction des enchaînements de lettres dont il est composé. Cette séquence et ce repliement (ou structure) de la protéine déterminent sa fonction biologique : leur étude est le domaine de la « biologie structurale ». Elle s’appuie sur différentes méthodes expérimentales complémentaires, qui ont permis des avancées considérables dans notre compréhension du monde du vivant ces dernières décennies, et permet notamment la conception de nouveaux médicaments.

Depuis les années 1970, on cherche à connaître les structures de protéines à partir de la seule connaissance de la séquence d’acides aminés (on dit « ab initio »). Ce n’est que très récemment, en 2020, que ceci est devenu possible de manière quasi systématique, avec l’essor de l’intelligence artificielle et en particulier d’AlphaFold, un système d’IA développé par une entreprise appartenant à Google.

Face à ces progrès de l’intelligence artificielle, quel est désormais le rôle des chercheurs en biologie structurale ?

Pour le comprendre, il faut savoir qu’un des défis de la biologie de demain est la "biologie intégrative", qui a pour objectif de comprendre les processus biologiques au niveau moléculaire dans leurs contextes à l’échelle de la cellule. Vu la complexité des processus biologiques, une approche pluridisciplinaire est indispensable. Elle s’appuie sur les techniques expérimentales, qui restent incontournables pour l’étude de la structure des protéines, leur dynamique et leurs interactions. De plus, chacune des techniques expérimentales peut bénéficier à sa manière des prédictions théoriques d’AlphaFold.

(Photo) Les structures de trois protéines de la bactérie Escherichia coli, déterminées par les trois méthodes expérimentales expliquées dans l’article, à l’Institut de Biologie Structurale de Grenoble. Beate Bersch, IBS, à partir d’une illustration de David Goodsell, Fourni par l'auteur

La cristallographie aux rayons X

La cristallographie est, à cette date, la technique la plus utilisée en biologie structurale. Elle a permis de recenser plus de 170 000 structures de protéines dans la "Protein Data Bank", avec plus de 10 000 repliements différents.

Pour utiliser la cristallographie à rayons X, il faut faire "cristalliser les protéines". On dit souvent que cette technique est limitée par la qualité de cristaux de protéines, qui est moindre pour les grosses protéines. Mais cette notion ne correspond pas toujours à la réalité : par exemple, la structure du ribosome, l’énorme machine moléculaire qui assemble les protéines, a été résolue à 2,8 angströms de résolution. Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz et Ada Yonath ont reçu le prix Nobel de chimie en 2009 pour ce travail.

Avec le développement récent du laser X à électron libre (XFEL), il est devenu possible d’étudier simultanément des milliers de microcristaux de protéines à température ambiante et à l’échelle de la femtoseconde (10-15 secondes, soit un millionième de milliardième de seconde, l’échelle de temps à laquelle ont lieu les réactions chimiques et le repliement des protéines). Cette technique permet d’imager les protéines avant qu’elles ne soient détruites. Elle est en train de révolutionner la "cristallographie cinétique", qui permet de voir les protéines "en action", ainsi que la recherche de médicaments.

Pour l’instant, l’apport d’AlphaFold à l’étude de la structure des protéines par cristallographie s’est concentré dans la génération de modèles de protéines assez précis pour appliquer la technique dite de "remplacement moléculaire" à la résolution des structures.

La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire

Une autre méthode expérimentale pour étudier la structure des protéines est la "spectroscopie par résonance magnétique nucléaire". Alors que son alter ego d’imagerie médicale, l’IRM, regarde la distribution spatiale d’un seul signal, caractéristique des éléments chimiques dans les tissus biologiques observés, en spectroscopie par résonance magnétique nucléaire, c’est un ensemble de signaux provenant des atomes constituant la protéine qui est enregistré (ce qu’on appelle le "spectre").

Généralement, la détermination de la structure par résonance magnétique est limitée à des protéines de taille modeste. On calcule des modèles de molécules basés sur des paramètres structuraux (comme des distances interatomiques), provenant de l’analyse des spectres expérimentaux. On peut s’imaginer cela comme dans les débuts de la cartographie, où des distances entre des points de référence permettaient de dessiner des cartes en 2D. Pour faciliter l’interprétation des spectres qui contiennent beaucoup d’information, on peut utiliser des modèles obtenus par prédiction (plutôt qu’expérimentalement), comme avec AlphaFold.

En plus de la détermination structurale, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire apporte deux atouts majeurs. D’une part, en général, l’étude est effectuée avec un échantillon en solution aqueuse et il est possible d’observer les parties particulièrement flexibles des protéines, souvent invisibles avec les autres techniques. On peut même quantifier leur mouvement en termes d’amplitude et de fréquence, ce qui est extrêmement utile car la dynamique interne des protéines est aussi cruciale pour leur fonctionnement que leur structure.

D’autre part, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire permet de détecter aisément les interactions des protéines avec des petites molécules (ligands, inhibiteurs) ou d’autres protéines. Ceci permet d’identifier les sites d’interaction, information essentielle entre autres pour la conception rationnelle de molécules actives comme des médicaments.

Ces propriétés font de la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire un outil extraordinaire pour la caractérisation fonctionnelle des protéines en complémentarité avec d’autres techniques expérimentales et l’IA.

La "cryomicroscopie électronique"

La cryomicroscopie électronique consiste à congeler ultrarapidement (environ -180 °C) un échantillon hydraté dans une fine couche de glace, qui sera traversée par les électrons. Les électrons transmis vont générer une image de l’échantillon, qui après analyse, permet d’accéder à des structures qui peuvent atteindre la résolution atomique. En comparaison, un microscope optique n’a un pouvoir résolutif que de quelques centaines de nanomètres, qui correspond à la longueur d’onde de la lumière utilisée ; seul un microscope utilisant une source possédant des longueurs d’onde suffisamment faibles (comme les électrons pour la microscopie électronique) possède un pouvoir résolutif théorique de l’ordre de l’angström. Le prix Nobel de Chimie 2017 a été décerné à Jacques Dubochet, Richard Henderson et Joachim Frank pour leurs contributions au développement de la cryomicroscopie électronique.

Avec de nombreux développements technologiques, dont celui des détecteurs à électrons directs, depuis le milieu des années 2010, cette technique est devenue essentielle en biologie structurale en amorçant une "révolution de la résolution". En effet, la cryomicroscopie électronique permet désormais d’obtenir des structures avec une résolution atomique, comme dans le cas de l’apoferritine – une protéine de l’intestin grêle qui contribue à l’absorption du fer – à 1,25 angström de résolution.

Son principal atout est de permettre de déterminer la structure d’objets de taille moyenne, au-delà de 50 000 Dalton (un Dalton correspond environ à la masse d’un atome d’hydrogène), comme l’hémoglobine de 64 000 Dalton, mais également d’objets de quelques milliards de daltons (comme le mimivirus, virus géant d’environ 0,5 micromètre).

Malgré toutes les avancées technologiques précédemment évoquées, la cryomicroscopie ne permet pas toujours de résoudre à suffisamment haute résolution la structure de "complexes", constitués de plusieurs protéines. C’est ici qu’AlphaFold peut aider et permettre, en complémentarité avec la cryomicroscopie, de décrire les interactions au niveau atomique entre les différents constituants d’un complexe. Cette complémentarité donne une force nouvelle à la cryomicroscopie électronique pour son rôle à jouer demain en biologie structurale.

Les apports d’AlphaFold

AlphaFold permet de prédire la structure de protéines uniquement à partir de leur séquence avec la connaissance acquise par la biologie structurale expérimentale. Cette approche est révolutionnaire car les séquences de beaucoup de protéines sont connues à travers les efforts des séquençages des génomes, mais déterminer leurs structures expérimentalement nécessiterait des moyens humains et techniques colossaux.

À l’heure actuelle, ce type de programme représente donc un acteur supplémentaire de complémentarité, mais ne se substitue pas aux techniques expérimentales qui, comme nous l’avons vu, apportent aussi des informations complémentaires (dynamiques, interfaces), à des échelles différentes (des sites métalliques aux complexes multiprotéiques) et plus fiables, car expérimentalement vérifiées. Au-delà de la pure détermination structurale d’une protéine isolée, la complexité des systèmes biologiques nécessite souvent une approche pluridisciplinaire afin d’élucider mécanismes et fonctions de ces biomolécules fascinantes que sont les protéines.

Auteur: Internet

Info: Published: December 19, 2022 Beate Bersch, Emmanuelle Neumann, Juan Fontecilla, Université Grenoble Alpes (UGA)

[ gnose chimique ]

univers protonique

À l’intérieur du Proton, " la chose la plus complexe qu'on puisse imaginer "

La particule chargée positivement au cœur de l’atome est un objet d’une complexité indescriptible, qui change d’apparence en fonction de la manière dont elle est sondée. Nous avons tenté de relier les nombreuses faces du proton pour former l'image la plus complète à ce jour.

(image : Des chercheurs ont récemment découvert que le proton comprend parfois un quark charmé et un antiquark charmé, particules colossales puisqeu chacune est plus lourde que le proton lui-même.)

Plus d’un siècle après qu’Ernest Rutherford ait découvert la particule chargée positivement au cœur de chaque atome, les physiciens ont encore du mal à comprendre pleinement le proton.

Les professeurs de physique des lycées les décrivent comme des boules sans relief contenant chacune une unité de charge électrique positive – des feuilles parfaites pour les électrons chargés négativement qui bourdonnent autour d’elles. Les étudiants apprennent que la boule est en réalité un ensemble de trois particules élémentaires appelées quarks. Mais des décennies de recherche ont révélé une vérité plus profonde, trop bizarre pour être pleinement saisie avec des mots ou des images.

"C'est la chose la plus compliquée que l'on puisse imaginer", a déclaré Mike Williams, physicien au Massachusetts Institute of Technology. "En fait, on ne peut même pas imaginer à quel point c'est compliqué."

Le proton est un objet de mécanique quantique qui existe sous la forme d’un brouillard de probabilités jusqu’à ce qu’une expérience l’oblige à prendre une forme concrète. Et ses formes diffèrent radicalement selon la manière dont les chercheurs mettent en place leur expérience. Relier les nombreux visages de la particule a été l’œuvre de plusieurs générations. "Nous commençons tout juste à comprendre ce système de manière complète", a déclaré Richard Milner , physicien nucléaire au MIT.

Alors que la poursuite se poursuit, les secrets du proton ne cessent de se dévoiler. Plus récemment, une analyse monumentale de données publiée en août a révélé que le proton contient des traces de particules appelées quarks charmés, plus lourdes que le proton lui-même.

Le proton " a été une leçon d’humilité pour les humains ", a déclaré Williams. " Chaque fois qu'on pense pouvoir maîtriser le sujet, il nous envoie des balles à trajectoires courbées (en référence aux Pitchers du baseball)

Récemment, Milner, en collaboration avec Rolf Ent du Jefferson Lab, les cinéastes du MIT Chris Boebel et Joe McMaster et l'animateur James LaPlante, ont entrepris de transformer un ensemble d'intrigues obscures qui compilent les résultats de centaines d'expériences en une série d'animations de la forme -changement de proton. Nous avons intégré leurs animations dans notre propre tentative de dévoiler ses secrets.

Ouvrir le proton

La preuve que le proton contient de telles multitudes est venue du Stanford Linear Accelerator Center (SLAC) en 1967. Dans des expériences antérieures, les chercheurs l'avaient bombardé d'électrons et les avaient regardés ricocher comme des boules de billard. Mais le SLAC pouvait projeter des électrons avec plus de force, et les chercheurs ont constaté qu'ils rebondissaient différemment. Les électrons frappaient le proton assez fort pour le briser – un processus appelé diffusion inélastique profonde – et rebondissaient sur des fragments ponctuels du proton appelés quarks. "Ce fut la première preuve de l'existence réelle des quarks", a déclaré Xiaochao Zheng , physicien à l'Université de Virginie.

Après la découverte du SLAC, qui remporta le prix Nobel de physique en 1990, l'examen minutieux du proton s'est intensifié. Les physiciens ont réalisé à ce jour des centaines d’expériences de diffusion. Ils déduisent divers aspects de l'intérieur de l'objet en ajustant la force avec laquelle ils le bombardent et en choisissant les particules dispersées qu'ils collectent par la suite.

En utilisant des électrons de plus haute énergie, les physiciens peuvent découvrir des caractéristiques plus fines du proton cible. De cette manière, l’énergie électronique définit le pouvoir de résolution maximal d’une expérience de diffusion profondément inélastique. Des collisionneurs de particules plus puissants offrent une vision plus nette du proton.

Les collisionneurs à plus haute énergie produisent également un plus large éventail de résultats de collision, permettant aux chercheurs de choisir différents sous-ensembles d'électrons sortants à analyser. Cette flexibilité s'est avérée essentielle pour comprendre les quarks, qui se déplacent à l'intérieur du proton avec différentes impulsions.

En mesurant l'énergie et la trajectoire de chaque électron diffusé, les chercheurs peuvent déterminer s'il a heurté un quark transportant une grande partie de l'impulsion totale du proton ou juste une infime partie. Grâce à des collisions répétées, ils peuvent effectuer quelque chose comme un recensement, déterminant si l'impulsion du proton est principalement liée à quelques quarks ou répartie sur plusieurs.

(Illustration qui montre les apparences du proton en fonction des types de collisions)

Même les collisions de division de protons du SLAC étaient douces par rapport aux normes actuelles. Lors de ces événements de diffusion, les électrons jaillissaient souvent d'une manière suggérant qu'ils s'étaient écrasés sur des quarks transportant un tiers de l'impulsion totale du proton. Cette découverte correspond à une théorie de Murray Gell-Mann et George Zweig, qui affirmaient en 1964 qu'un proton était constitué de trois quarks.

Le " modèle des quarks " de Gell-Mann et Zweig reste une façon élégante d'imaginer le proton. Il possède deux quarks " up " avec des charges électriques de +2/3 chacun et un quark " down " avec une charge de −1/3, pour une charge totale de protons de +1.

(Image mobile : Trois quarks sont présents dans cette animation basée sur les données.)

Mais le modèle avec des quarks est une simplification excessive qui présente de sérieuses lacunes.

Qui échoue, par exemple, lorsqu'il s'agit du spin d'un proton, une propriété quantique analogue au moment cinétique. Le proton possède une demi-unité de spin, tout comme chacun de ses quarks up et down. Les physiciens ont initialement supposé que — dans un calcul faisant écho à la simple arithmétique de charge — les demi-unités des deux quarks up moins celle du quark down devaient être égales à une demi-unité pour le proton dans son ensemble. Mais en 1988, la Collaboration européenne sur les muons a rapporté que la somme des spins des quarks était bien inférieure à la moitié. De même, les masses de deux quarks up et d’un quark down ne représentent qu’environ 1 % de la masse totale du proton. Ces déficits ont fait ressortir un point que les physiciens commençaient déjà à comprendre : le proton est bien plus que trois quarks.

Beaucoup plus que trois quarks

L'accélérateur annulaire de hadrons et d'électrons (HERA), qui a fonctionné à Hambourg, en Allemagne, de 1992 à 2007, a projeté des électrons sur des protons avec une force environ mille fois supérieure à celle du SLAC. Dans les expériences HERA, les physiciens ont pu sélectionner les électrons qui avaient rebondi sur des quarks à impulsion extrêmement faible, y compris ceux transportant aussi peu que 0,005 % de l'impulsion totale du proton. Et ils les ont détectés : Les électrons d'HERA ont rebondi sur un maelström de quarks à faible dynamique et de leurs contreparties d'antimatière, les antiquarks.

(Photo image animée : De nombreux quarks et antiquarks bouillonnent dans une " mer " de particules bouillonnantes."

Les résultats ont confirmé une théorie sophistiquée et farfelue qui avait alors remplacé le modèle des quarks de Gell-Mann et Zweig. Développée dans les années 1970, il s’agissait d’une théorie quantique de la " force forte " qui agit entre les quarks. La théorie décrit les quarks comme étant liés par des particules porteuses de force appelées gluons. Chaque quark et chaque gluon possède l'un des trois types de charges "colorées ", étiquetées rouge, verte et bleue ; ces particules chargées de couleur se tirent naturellement les unes sur les autres et forment un groupe – tel qu’un proton – dont les couleurs s’additionnent pour former un blanc neutre. La théorie colorée est devenue connue sous le nom de chromodynamique quantique, ou QCD.

Selon cette QCD, les gluons peuvent capter des pics d’énergie momentanés. Avec cette énergie, un gluon se divise en un quark et un antiquark – chacun portant juste un tout petit peu d’impulsion – avant que la paire ne s’annihile et ne disparaisse. C'est cette " mer " de gluons, de quarks et d'antiquarks transitoires qu'HERA, avec sa plus grande sensibilité aux particules de faible impulsion, a détecté de première main.

HERA a également recueilli des indices sur ce à quoi ressemblerait le proton dans des collisionneurs plus puissants. Alors que les physiciens ajustaient HERA pour rechercher des quarks à faible impulsion, ces quarks – qui proviennent des gluons – sont apparus en nombre de plus en plus grand. Les résultats suggèrent que dans des collisions à énergie encore plus élevée, le proton apparaîtrait comme un nuage composé presque entièrement de gluons. (Image)

Les gluons abondent sous une forme semblable à un nuage.

Ce pissenlit de gluon est exactement ce que prédit la QCD. "Les données HERA sont une preuve expérimentale directe que la QCD décrit la nature", a déclaré Milner.

Mais la victoire de la jeune théorie s'est accompagnée d'une pilule amère : alors que la QCD décrivait magnifiquement la danse des quarks et des gluons à durée de vie courte révélée par les collisions extrêmes d'HERA, la théorie est inutile pour comprendre les trois quarks à longue durée de vie observés suite à un plus léger bombardement du SLAC.

Les prédictions de QCD ne sont faciles à comprendre que lorsque la force forte est relativement faible. Et la force forte ne s'affaiblit que lorsque les quarks sont extrêmement proches les uns des autres, comme c'est le cas dans les paires quark-antiquark de courte durée. Frank Wilczek, David Gross et David Politzer ont identifié cette caractéristique déterminante de la QCD en 1973, remportant le prix Nobel 31 ans plus tard.

Mais pour des collisions plus douces comme celle du SLAC, où le proton agit comme trois quarks qui gardent mutuellement leurs distances, ces quarks s'attirent suffisamment fortement les uns les autres pour que les calculs de QCD deviennent impossibles. Ainsi, la tâche de démystifier plus loin une vision du proton à trois quarks incombe en grande partie aux expérimentateurs. (Les chercheurs qui mènent des " expériences numériques ", dans lesquelles les prédictions QCD sont simulées sur des superordinateurs, ont également apporté des contributions clés .) Et c'est dans ce genre d' images à basse résolution que les physiciens continuent de trouver des surprises.

Une charmante nouvelle approche

Récemment, une équipe dirigée par Juan Rojo de l'Institut national de physique subatomique des Pays-Bas et de l'Université VU d'Amsterdam a analysé plus de 5 000 instantanés de protons pris au cours des 50 dernières années, en utilisant l'apprentissage automatique pour déduire les mouvements des quarks et des gluons à l'intérieur du proton via une procédure qui évite les conjectures théoriques.

Ce nouvel examen a détecté un flou en arrière-plan dans les images qui avait échappé aux chercheurs antérieurs. Dans des collisions relativement douces, juste capables d'ouvrir à peine le proton, la majeure partie de l'impulsion était enfermée dans les trois quarks habituels : deux ups et un down. Mais une petite quantité d’impulsion semble provenir d’un quark " charmé " et d’un antiquark charmé – particules élémentaires colossales dont chacune dépasse de plus d’un tiers le proton entier.

(Image mobie : Le proton agit parfois comme une " molécule " de cinq quarks.)

Ces charmés de courte durée apparaissent fréquemment dans le panorama " mer des quarks " du proton (les gluons peuvent se diviser en six types de quarks différents s'ils ont suffisamment d'énergie). Mais les résultats de Rojo et de ses collègues suggèrent que les charmés ont une présence plus permanente, ce qui les rend détectables lors de collisions plus douces. Dans ces collisions, le proton apparaît comme un mélange quantique, ou superposition, d'états multiples : un électron rencontre généralement les trois quarks légers. Mais il rencontrera occasionnellement une " molécule " plus rare de cinq quarks, comme un quark up, down et charmé regroupés d'un côté et un quark up et un antiquark charmé de l'autre.

Des détails aussi subtils sur la composition du proton pourraient avoir des conséquences. Au Grand collisionneur de hadrons, les physiciens recherchent de nouvelles particules élémentaires en frappant ensemble des protons à grande vitesse et en observant ce qui en ressort ; Pour comprendre les résultats, les chercheurs doivent commencer par savoir ce que contient un proton. L’apparition occasionnelle de quarks charmés géants rendrait impossible la production de particules plus exotiques.

Et lorsque des protons appelés rayons cosmiques déferlent ici depuis l'espace et percutent les protons de l'atmosphère terrestre, des quarks charmés apparaissant au bon moment inonderaient la Terre de neutrinos extra-énergétiques, ont calculé les chercheurs en 2021. Cela pourrait dérouter les observateurs à la recherche de neutrinos à haute énergie provenant de tout le cosmos.

La collaboration de Rojo prévoit de poursuivre l'exploration du proton en recherchant un déséquilibre entre les quarks charmés et les antiquarks. Et des constituants plus lourds, comme le quark top, pourraient faire des apparitions encore plus rares et plus difficiles à détecter.

Les expériences de nouvelle génération rechercheront des fonctionnalités encore plus inconnues. Les physiciens du Laboratoire national de Brookhaven espèrent lancer le collisionneur électron-ion dans les années 2030 et reprendre là où HERA s'est arrêté, en prenant des instantanés à plus haute résolution qui permettront les premières reconstructions 3D du proton. L'EIC utilisera également des électrons en rotation pour créer des cartes détaillées des spins des quarks et des gluons internes, tout comme le SLAC et HERA ont cartographié leurs impulsions. Cela devrait aider les chercheurs à enfin déterminer l'origine du spin du proton et à répondre à d'autres questions fondamentales concernant cette particule déroutante qui constitue l'essentiel de notre monde quotidien.

 

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Info: https://www.quantamagazine.org/ - Charlie Bois, 19 octobre 2022

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