biologie

La découverte d'une interaction entre les quatre hèmes a rendu évident le fait qu'ils devaient se toucher, mais en science, ce qui est évident n'est pas nécessairement vrai. Lorsque la structure de l'hémoglobine fut finalement été résolue, on a découvert que les hèmes se trouvaient dans des poches isolées à la surface des sous-unités. Sans contact entre eux, comment l'un d'entre eux pourrait-il savoir si les autres se sont combinés à l'oxygène ? Et comment un ensemble aussi hétérogène d'agents chimiques que les protons, les ions chlorure, le dioxyde de carbone et le diphosphoglycérate pouvait-il influencer la courbe d'équilibre de l'oxygène de la même manière ? Il ne semblait pas plausible que l'un d'entre eux puisse se lier directement aux hèmes ou qu'ils puissent tous se lier à un autre site commun, mais là encore, il s'est avéré que nous nous trompions. Pour ajouter au mystère, aucun de ces agents n'affectait l'équilibre en oxygène de la myoglobine ou de sous-unités isolées d'hémoglobine. Nous savons maintenant que tous les effets coopératifs disparaissent si la molécule d'hémoglobine est simplement divisée en deux, mais cet indice vital nous a échappé. Comme Agatha Christie, la nature a gardé cet indice jusqu'à la fin pour rendre l'histoire plus excitante. En science, il y a deux façons de sortir d'une impasse : expérimenter ou réfléchir. Par tempérament, peut-être, j'expérimente, alors que Jacques Monod pense.

Auteur: Perutz Max Ferdinand

Info: In l'essai "Le deuxième secret de la vie", recueilli dans I Wish I'd Made You Angry Earlier (1998), 263-5.

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biophysique

Un simple électron à l'origine de l'adaptation des bactéries
Une équipe de l'IBS a déterminé la structure d'une metalloprotéine présente chez les bactéries et explique par là-même comment ses gènes sont bavards... ou muets !

Si le Vivant est composé essentiellement de matière organique, une très grande quantité de processus naturels dépendent directement de facteurs inorganiques. Ainsi, près de 40 % des protéines ne fonctionnent que parce qu'elles fixent un ou plusieurs ions métalliques (sodium, magnésium, calcium, fer, zinc, cuivre, etc.). Ce sont les métalloprotéines. Ces protéines contiennent ainsi des agrégats inorganiques qui interviennent dans des réactions biosynthétiques et métaboliques d'une très grande importance pour la vie cellulaire. Par exemple, les agrégats fer-soufre [Fe-S], ubiquitaires chez les animaux, les plantes et les bactéries sont essentiels pour le transfert d'électrons (respiration, photosynthèse) ou la régulation de l'expression des gènes.

Des chercheurs de l'IBS se sont intéressés à la métalloprotéine bactérienne RsrR comportant un centre [2Fe-2S]. RsrR participe au contrôle de l'accès au génome de la cellule, permettant, ou non, l'expression de certains gènes. Ils ont déterminé sa structure cristalline grâce à des études de diffraction de rayons X. "Nous avons montré que RsrR a la particularité de moduler sa fixation sur l'ADN grâce à la réduction à un électron de son agrégat [2Fe-2S], explique Juan Carlos Fontecilla-Camps, chercheur à l'IBS. Cet agrégat est lié à RsrR par quatre résidus d'acides aminés (deux cystéines, un glutamate et une histidine), une coordination jusque-là jamais observée dans une protéine." Les scientifiques ont également constaté, suivant la forme cristalline de la protéine et son état d'oxydation, la rotation d'un autre résidu d'acide aminé (un tryptophane) qui pourrait être à l'origine de la modulation de sa fixation à l'ADN.

Ces travaux jettent les bases structurales pour comprendre comment un effecteur aussi petit qu'un électron va pouvoir induire des changements structuraux responsables d'une réponse adaptée de la bactérie à son environnement. Internet,

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Info: https://www.techno-science.net, Adrien le 15/02/2019, source CEA

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