macromolécules

En raison de la difficulté de traiter des substances de poids moléculaire élevé, nous sommes encore loin d'avoir déterminé les caractéristiques chimiques et la constitution des protéines, qui sont considérées comme les principaux constituants des organismes vivants.

Auteur: Landsteiner Karl

Info:

[ microbiologie ]

biologie

Une définition pratique de la vie pourrait se résumer avec les termes suivants : grosse molécule constituée de composés carbonés, capable de se répliquer, c'est-à-dire de faire des copies d'elle-même, et de métaboliser nourriture et énergie... : macromolécule, métabolisme, réplication.

Auteur: Ponnamperuma Cyril

Info: Interview in "The Seeds of Life", dans The Omni Interviews (1984), 4

[ triade ] [ vivant ]

levures

Il était évident - pour moi en tout cas - que la réponse était de savoir pourquoi une enzyme* est capable d'accélérer une réaction chimique jusqu'à 10 millions de fois. Elle devait le faire en abaissant l'énergie d'activation - l'énergie de formation du complexe activé. Elle pouvait le faire en formant des liaisons fortes avec le complexe activé, et uniquement des liaisons faibles avec les réactifs ou les produits.

Auteur: Pauling Linus Carl

Info: Cité in Thomas Hager, Force of Nature : The Life of Linus Pauling (1995), 284. *Substance organique produite par des cellules vivantes, qui agit comme catalyseur dans les changements chimiques

[ protéine catalytique ] [ macromolécules ] [ polymères ] [ diastase ]

spéculation

Les champs morphogénétiques, dont l'existence constitue l'hypothèse du biologiste anglais Rupert Sheldrake, informent les substrats physiques, colloïdes, macromolécules telles que l'A.D.N., au travers de l'eau. Ce domaine de la biologie des énergies ultra-fines a été particulièrement étudié par les Russes et les Allemands. Leurs études montrent que les organes vivants fonctionnent avec de la lumière (ondes électromagnétiques), et le passage obligé de cette information est l'eau. A tel point que l'eau peut être qualifiée de résonateur universel.

Auteur: Bousquet Jacqueline

Info: Science dans la lumière

[ biophysique ] [ sciences ] [ épigénétique ] [ aqua simplex ]

sciences

Le langage néo-Darwinien et sa structure conceptuelle même assurent leur échec scientifique.
Les principales questions posées par les zoologistes ne peuvent être résolue de l'intérieur de la camisole de force néo-Darwinienne. Ces questions sont, par exemple, "Comment de nouvelles structures émergent-elles dans l'évolution ? Pourquoi, étant donné tant de changements environnementaux, la stase* est-elle si répandue dans l'évolution comme le montrent les fossiles ? Comment un groupe d'organismes ou un ensemble de macromolécules a-t-il évolué à partir d'un autre ? L'importance de ces questions n'est pas en cause ; c'est juste que les néo-Darwiniens, restreints par leurs présuppositions, ne peuvent y répondre.

Auteur: Margulis Lynn

Info: With Dorion Sagan (2013). “Slanted Truths: Essays on Gaia, Symbiosis and Evolution”, p.100, Springer Science & Business Media. *période d’équilibre, d'une longue durée, au cours de laquelle il ne se passe rien en terme d'évolution.

[ préjugé ] [ fermeture ] [ paliers ] [ saltationnisme ]

biologie

La découverte d'une interaction entre les quatre hèmes a rendu évident le fait qu'ils devaient se toucher, mais en science, ce qui est évident n'est pas nécessairement vrai. Lorsque la structure de l'hémoglobine fut finalement été résolue, on a découvert que les hèmes se trouvaient dans des poches isolées à la surface des sous-unités. Sans contact entre eux, comment l'un d'entre eux pourrait-il savoir si les autres se sont combinés à l'oxygène ? Et comment un ensemble aussi hétérogène d'agents chimiques que les protons, les ions chlorure, le dioxyde de carbone et le diphosphoglycérate pouvait-il influencer la courbe d'équilibre de l'oxygène de la même manière ? Il ne semblait pas plausible que l'un d'entre eux puisse se lier directement aux hèmes ou qu'ils puissent tous se lier à un autre site commun, mais là encore, il s'est avéré que nous nous trompions. Pour ajouter au mystère, aucun de ces agents n'affectait l'équilibre en oxygène de la myoglobine ou de sous-unités isolées d'hémoglobine. Nous savons maintenant que tous les effets coopératifs disparaissent si la molécule d'hémoglobine est simplement divisée en deux, mais cet indice vital nous a échappé. Comme Agatha Christie, la nature a gardé cet indice jusqu'à la fin pour rendre l'histoire plus excitante. En science, il y a deux façons de sortir d'une impasse : expérimenter ou réfléchir. Par tempérament, peut-être, j'expérimente, alors que Jacques Monod pense.

Auteur: Perutz Max Ferdinand

Info: In l'essai "Le deuxième secret de la vie", recueilli dans I Wish I'd Made You Angry Earlier (1998), 263-5.

[ métalloprotéines ] [ macromolécules ] [ théorie-pratique ]

macromolécules

Pour décrire une protéine, il est désormais courant de distinguer les structures primaire, secondaire et tertiaire. La structure primaire est simplement l'ordre, ou la séquence, des résidus d'acides aminés le long des chaînes polypeptidiques. Elle a été déterminée pour la première fois par Sanger à l'aide de techniques chimiques pour la protéine insuline, et a depuis été élucidée pour un certain nombre de peptides et, en partie, pour une ou deux autres petites protéines. La structure secondaire est le type de pliage, d'enroulement ou de froncement adopté par la chaîne polypeptidique : la structure en hélice a et la feuille plissée en sont des exemples. La structure secondaire a été définie dans ses grandes lignes par un certain nombre de protéines fibreuses telles que la soie, la kératine et le collagène ; mais nous ignorons la nature de la structure secondaire de toutes les protéines globulaires. Il est vrai qu'il existe des indications suggestives, mais pas encore de preuves, que les hélices-a sont présentes dans les protéines globulaires, dans une mesure qu'il est difficile d'évaluer quantitativement dans un cas particulier. La structure tertiaire est la manière dont les chaînes polypeptidiques pliées ou enroulées sont disposées pour former la molécule de protéine en tant qu'objet tridimensionnel dans l'espace. Les propriétés chimiques et physiques d'une protéine ne peuvent être pleinement interprétées que si les trois niveaux de structure sont compris, car ces propriétés dépendent des relations spatiales entre les acides aminés, et celles-ci dépendent à leur tour des structures tertiaire et secondaire autant que de la structure primaire. Seules les méthodes de diffraction des rayons X semblent capables, même en principe, de démêler les structures tertiaires et secondaires.

Auteur: Kendrew John Cowdery

Info: A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-ray Analysis", Nature (1958) 181, 662. Co-auteur avec G. Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wyckoff et D. C. Phillips.

[ tridimensionnelles ] [ cartographiées ]

résilience

Une équipe de chercheurs de l'Université de Stuttgart a envoyé dans l'espace, en septembre 2007, des oursons d'eau (ou tardigrades) avec la mission Foton-M3 à partir du cosmodrome de Baïkonour. Après avoir été exposés aux conditions hostiles de l'espace - rayonnement cosmique et ionisant, vide et froid extrême - ces petits animaux pluricellulaires, d'une taille de l'ordre d'un millimètre, ont été rapatriés à Stuttgart. Les chercheurs ont ainsi pu constater qu'un nombre non négligeable d'entre eux avait survécu.
Les oursons d'eau vivent dans la mer, l'eau douce et en milieu terrestre, dès lors qu'ils trouvent un film d'eau fin. Ils sont capables de résister à la chaleur comme au froid ou aux périodes de sécheresse en adoptant un état de latence (cryptobiose), dans lequel ils présentent une forme de tonneau et une activité métabolique nulle. Dès que les conditions environnementales s'améliorent, ils se réveillent en l'espace d'une demi-heure et rampent sur leurs huit pattes.
L'équipe du Dr. Ralph Schill a cherché à savoir si ces animaux peuvent également survivre dans l'espace. Pendant 10 jours deux espèces de tardigrades ont tourné autour de la Terre à 270 km d'altitude. Au lieu d'être protégés dans une capsule, ils étaient exposés aux conditions spatiales dans le module Biopan-6. Certains d'entre eux, protégés par des filtres, n'ont dû supporter que le vide et l'apesanteur, d'autres ont été exposés au rayonnement spatial à différentes intensités.
Le vide, qui conduit à un dessèchement extrême, n'a pas semblé poser de sérieux problèmes aux tardigrades. Le rayonnement, en revanche, qui se compose de rayons gamma, d'ultraviolets de la lumière solaire et de pluie de particules du rayonnement cosmique, a décimé l'échantillon. Les deux espèces se sont, en outre, avérées inégalement résistantes. A la différence de leurs cousins suédois (Richtersius coronifer), les tardigrades allemands (Milnesium tardigadum) ont bien supporté les UV. Certains d'entre eux ont même survécu à un rayonnement spatial non filtré: environ 2% d'entre eux ont pu être réanimés. Il reste à éclaircir comment ces animaux peuvent résister à de si fortes doses de rayonnement pendant 10 jours.
Les oursons exposés seulement aux rayons UV-A et UV-B ont globalement bien survécu à cette expérience. De retour sur Terre et après réhydratation, les chercheurs ont constaté que plus de la moitié des animaux avait résisté au séjour dans l'espace. Dans les jours suivants, quelques-uns sont morts, les autres se sont mis en quête de nourriture et ont même pondu des oeufs. Ceux-ci ont donné naissance à des oursons d'eau tout à fait normaux, ne présentant pas de séquelles liées au séjour de leurs parents dans l'espace.
Jusqu'ici, la résistance aux conditions très hostiles de l'espace n'avait été observée que chez des bactéries et des lichens, jamais encore chez des animaux. Pour le Dr. Schill, les oursons d'eau et leurs capacités particulières de survie devraient permettre d'apprendre beaucoup, en particulier sur la manière dont ces animaux protègent et réparent leurs cellules et leurs composants cellulaires. "Sur la base de ces connaissances, de nouvelles méthodes pourraient être développées pour mieux conserver des macromolécules, des cellules ou des organismes entiers", espère-t-il.

Auteur: Internet

Info: http://www.bulletins-electroniques.com, Des oursons d'eau font le tour de la Terre et reviennent de l'espace

épigénétique

De la biologie quantique dans la photosynthèse ? La biologie actuelle en est-elle au stade où était la physique classique avant la découverte de la physique quantique ? Certains le soupçonnent depuis quelques années, et une publication récente dans Nature Communications vient d'apporter de l'eau à leur moulin. Il y aurait bien des processus quantiques derrière l'efficacité de la photosynthèse.

(On note Ψ la fameuse fonction d'onde décrivant les amplitudes de probabilité en mécanique quantique depuis les travaux de Schrödinger sur sa célèbre équation. On a de nouvelles raisons de penser que la vie exploite les lois de la mécanique quantique pour rendre certains processus plus efficaces, en particulier la photosynthèse. © Engel Group, University of Chicago - En commentaire de la photo d'une feuille au soleil)

C'est un fait bien établi que l'existence des atomes, des molécules et des liaisons chimiques ne sont pas compréhensibles en dehors des lois de la mécanique quantique. En ce sens, la physique et la chimie d'un bloc de métal ou d'une cellule sont quantiques. Mais on sait bien que le comportement de ces objets ne manifeste pas directement la nature quantique de la matière, ils font partie du monde de la physique classique. Cependant, certains phénomènes comme la supraconductivité ou la superfluidité débordent du domaine quantique d'ordinaire réservé à la microphysique pour entrer dans le monde à notre échelle. Lorsque la nécessité de la physique quantique s'est révélée aux physiciens explorant la matière et la lumière, ce fut essentiellement avec deux phénomènes qui semblaient au départ être de simples anomalies bien localisées dans l'univers de la physique classique : le rayonnement du corps noir et l'effet photoélectrique. Nous savons aujourd'hui qu'ils étaient la pointe émergée du monde quantique et que, fondamentalement, le réel est fort différent de la vision du monde bâtie par les fondateurs de la science classique comme Galilée, Descartes et Newton.

La biologie quantique pour expliquer la photosynthèse
De nos jours, les biologistes qui réfléchissent sur le fonctionnement des cellules, de l'ADN ou des neurones considèrent que ces objets sont majoritairement décrits par les lois de la physique classique. Il n'est pas nécessaire d'utiliser l'équation de Schrödinger ou les amplitudes de probabilités qu'elle gouverne pour comprendre l'origine de la vie, les mutations, l'évolution ou l'apparition de la conscience dans un cerveau. Pourtant, ces dernières années, quelques résultats expérimentaux en biologie, notamment sur la photosynthèse, semblaient défier les lois de la physique classique.

Il était et il est encore bien trop tôt pour savoir si la photosynthèse finira par être, pour une éventuelle biologie quantique, ce que le rayonnement du corps noir a été pour la physique quantique. Toutefois, Alexandra Olaya-Castro et Edward O'Reilly, des chercheurs du célèbre University College de Londres, viennent de publier dans Nature Communications un article, également disponible en accès libre sur arxiv, dans lequel ils affirment que des macromolécules biologiques utilisent bel et bien des processus quantiques pour effectuer de la photosynthèse. Jusqu'à présent, le doute planait sur l'inadéquation des processus classiques pour décrire le comportement de chromophores attachés à des protéines qu'utilisent les cellules végétales pour capter et transporter l'énergie lumineuse.

Selon les deux physiciens, certains des états de vibrations moléculaires des chromophores facilitent le transfert d'énergie lors du processus de photosynthèse et contribuent à son efficacité. Ainsi, lorsque deux chromophores vibrent, il arrive que certaines énergies associées à ces vibrations collectives des deux molécules soient telles qu'elles correspondent à des transitions entre deux niveaux d'énergie électronique des molécules. Un phénomène de résonance se produit et un transfert d'énergie en découle entre les deux chromophores.

Distributions de probabilités quantiques négatives
Or, si le processus était purement classique, les mouvements et les positions des atomes dans les chromophores seraient toujours décrits par des distributions de probabilités positives. Alexandra Olaya-Castro et Edward O'Reilly ont découvert qu'il fallait employer des distributions négatives. C'est une signature indiscutable de l'occurrence de processus quantiques. Mieux, il s'agit dans le cas présent de la manifestation d'une superposition d'états quantiques à température ambiante assistant un transfert cohérent d'énergie. On retrouve ces vibrations collectives de macromolécules dans d'autres processus biologiques comme le transfert d'électrons dans les centres de réaction des systèmes photosynthétiques, le changement de structure d'un chromophore lors de l'absorption de photons (comme dans les phénomènes associés à la vision). Selon les chercheurs, il est donc plausible que des phénomènes quantiques assistant des processus biologiques que l'on croyait classiques soient assez répandus. Si tel est le cas, on peut s'attendre à découvrir d'autres manifestations hautement non triviales de la mécanique quantique en biologie. Cela n'aurait certainement pas surpris Werner Heisenberg, et encore moins Niels Bohr qui, il y a déjà plus de 60 ans, prédisaient que l'on pourrait bien rencontrer des limites de la physique classique avec les systèmes vivants.

Auteur: Internet

Info: https://www.futura-sciences.com/. Laurent Sacco. 20- 01-2014

[ biophysique ]

macromolécules

(Q) - Combien de protéines ont été identifiées à ce jour ?

(R) - À la date d'arrêt de mes connaissances, en septembre 2021, le nombre de protéines identifiées dans le protéome humain et dans divers organismes ne cesse de croître en raison des efforts de recherche continus. Il est difficile de fournir un chiffre exact car l'identification des protéines est un domaine actif de la recherche scientifique et de nouvelles protéines sont découvertes en permanence.

Toutefois, à cette époque, on estimait que le protéome humain se composait de dizaines de milliers de protéines. Le projet du protéome humain (HPP), une initiative de recherche internationale, vise à identifier et à caractériser toutes les protéines codées par le génome humain. Le HPP a réalisé des progrès significatifs dans la cartographie du protéome humain, mais une couverture complète est encore en cours.

Il est important de noter que le nombre de protéines identifiées varie en fonction de l'organisme étudié. Il existe des millions de séquences de protéines connues dans divers organismes, y compris les humains, les animaux, les plantes, les bactéries et les virus.

Comme mes connaissances ne sont pas à jour, je recommande de se référer à la littérature scientifique actuelle ou à des bases de données telles que UniProt ou Protein Data Bank (PDB) pour obtenir les informations les plus précises et les plus récentes sur le nombre de protéines identifiées.

(Q) - Comment les protéines sont-elles classées ?

(R) - Les protéines sont classées en fonction de divers critères, notamment leur structure, leur fonction et leurs relations évolutives. Voici quelques méthodes de classification des protéines couramment utilisées :

1 Classification structurelle : Les protéines peuvent être classées en fonction de leurs caractéristiques structurelles. Le système de classification structurelle le plus courant est la classification structurelle des protéines (SCOP) ou la base de données CATH (Class, Architecture, Topology, Homologous superfamily). Ces systèmes classent les protéines dans des hiérarchies en fonction de leur pliage global, de l'organisation des domaines et des motifs structurels.

2 Classification fonctionnelle : Les protéines peuvent être classées en fonction de leurs fonctions biologiques. Cette classification est souvent large et englobe des catégories fonctionnelles telles que les enzymes, les transporteurs, les récepteurs, les protéines structurelles, les protéines de signalisation et bien d'autres encore. Les systèmes de classification fonctionnelle sont généralement basés sur le rôle de la protéine dans les processus cellulaires.

3 Classification basée sur l'homologie : Les protéines peuvent être classées sur la base de leurs relations évolutives et de leurs similitudes de séquence. Cette classification repose sur la comparaison des séquences protéiques et l'identification des protéines homologues qui partagent un ancêtre commun. Elle est généralement réalisée à l'aide d'algorithmes tels que BLAST (Basic Local Alignment Search Tool) ou HMM (Hidden Markov Models).

4 Classification selon l'ontologie des gènes (GO) : L'ontologie des gènes est un système de classification largement utilisé qui attribue des annotations fonctionnelles aux protéines sur la base de trois catégories : fonction moléculaire, processus biologique et composant cellulaire. Les termes GO fournissent un vocabulaire normalisé pour décrire les fonctions des protéines et leur implication dans les processus biologiques.

5 Classification par famille et par super-famille : Les protéines peuvent être classées en familles et superfamilles sur la base de caractéristiques structurelles et séquentielles communes. Les familles de protéines sont constituées de protéines présentant une grande similitude de séquence et partageant souvent des relations fonctionnelles et évolutives. Les superfamilles englobent des familles de protéines apparentées qui partagent des similitudes structurelles et fonctionnelles, mais qui peuvent avoir divergé au cours de l'évolution.

These are just a few examples of protein classification methods, and there are other specialized systems based on specific properties or research areas. It's important to note that proteins can belong to multiple classification categories simultaneously, as they can have similar structures, functions, or evolutionary origins. Classification systems serve as useful tools for organizing and understanding the vast diversity of proteins found in living organisms.

(Q) - Il y a donc une sorte de classification complexe et intriquée, n'est-ce pas ?

 (R) - Oui, la classification des protéines peut en effet être complexe en raison des divers facteurs pris en compte et des interrelations entre les différents systèmes de classification. Les protéines sont des molécules très diverses, dotées de caractéristiques uniques, et leur classification reflète cette complexité.

Les différentes méthodes de classification se recoupent et se complètent souvent, ce qui permet une compréhension globale de la structure, de la fonction et de l'évolution des protéines. Par exemple, les systèmes de classification structurelle tels que SCOP ou CATH prennent en compte l'organisation globale des plis et des domaines des protéines, tandis que les systèmes de classification fonctionnelle se concentrent sur les rôles et les activités biologiques des protéines. La classification basée sur l'homologie tient compte des relations évolutives et des similitudes de séquence, et la classification par ontologie génique fournit un vocabulaire normalisé pour décrire les fonctions des protéines.

En outre, les protéines peuvent appartenir à plusieurs catégories au sein d'un système de classification. Par exemple, une protéine peut avoir une structure spécifique et être classée dans un pli particulier, tout en faisant partie d'une famille de protéines sur la base de la similarité des séquences et des caractéristiques fonctionnelles. Cette classification multidimensionnelle permet aux chercheurs d'explorer différents aspects des protéines et de mieux comprendre leurs propriétés et leurs relations.

Dans l'ensemble, la nature complexe de la classification des protéines reflète la nature complexe des protéines elles-mêmes et les efforts déployés pour organiser et comprendre leurs divers attributs. Ces systèmes de classification fournissent des cadres pour l'étude des protéines et facilitent la communication et le partage des connaissances entre les chercheurs dans ce domaine.

(Q) - Peut-on dire qu'il y a aussi, dans ces différentes classifications, quelque chose qui pourrait ressembler à un pôle phénétique et à un pôle cladistique ?

(R) - Oui, dans le domaine de la classification des protéines, il y a des éléments qui peuvent être associés aux approches phénétiques (aussi connues sous le nom de taxonomie numérique) et cladistiques.

Classification phénétique : La classification phénétique met l'accent sur les similitudes et les différences globales entre les protéines, souvent sur la base d'une analyse numérique ou statistique de leurs caractéristiques. Elle se concentre sur des traits ou des caractéristiques quantifiables et vise à regrouper les protéines sur la base d'une ressemblance globale. Dans le contexte de la classification des protéines, les approches phénétiques peuvent impliquer le regroupement des protéines sur la base de mesures de similarité telles que l'alignement des séquences, l'alignement structurel ou la comparaison d'autres propriétés physicochimiques.

Classification cladistique : La classification cladistique, quant à elle, est basée sur les relations évolutives et les ancêtres partagés. Elle cherche à identifier des groupes monophylétiques (clades) qui comprennent un ancêtre commun et tous ses descendants. La cladistique repose sur l'analyse phylogénétique, qui consiste à comparer des séquences de protéines ou d'autres données moléculaires pour reconstruire des arbres ou des réseaux évolutifs. Les cladogrammes qui en résultent décrivent les relations évolutives entre les protéines et peuvent aider à les classer en groupes sur la base de leur histoire évolutive.

Dans la pratique, les approches phénétiques et cladistiques sont souvent utilisées en combinaison, en exploitant différents types de données et d'analyses pour obtenir une compréhension plus complète de la classification des protéines. Les systèmes de classification structurelle tels que SCOP ou CATH, par exemple, intègrent à la fois les principes phénétiques et cladistiques. Ils prennent en compte les similitudes structurelles (aspect phénétique) mais visent également à refléter les relations évolutives et les ancêtres partagés (aspect cladistique) en regroupant les protéines dans des catégories hiérarchiques basées sur leurs plis, leurs domaines et leurs connexions évolutives.

En intégrant à la fois les perspectives phénétiques et cladistiques, les systèmes de classification des protéines peuvent saisir à la fois les similitudes et les différences globales entre les protéines (pôle phénétique) et leur histoire évolutive et leurs liens de parenté (pôle cladistique). Cela permet d'obtenir un cadre de classification plus nuancé et plus informatif dans le domaine de la science des protéines.

(Q) - ok merci : existe-t-il aussi une classification tridimensionnelle ?

(R) - Oui, il existe une classification tridimensionnelle (3D) des protéines basée sur leurs propriétés structurelles. La classification 3D consiste à classer les protéines en fonction de leurs structures tridimensionnelles plutôt qu'en fonction de leur séquence ou de leurs similitudes fonctionnelles. Ce type de classification est particulièrement pertinent en biologie structurale et en modélisation moléculaire.

Dans la classification 3D, les protéines sont regroupées en fonction de leur pli global, de l'arrangement des éléments structurels secondaires et de l'arrangement spatial des atomes. Elle tient compte de la disposition et de l'orientation spécifiques des domaines protéiques, des motifs et d'autres caractéristiques structurelles.

La classification structurelle des protéines (SCOP) et la base de données CATH (Class, Architecture, Topology, Homologous superfamily), que j'ai mentionnées précédemment, fournissent des classifications hiérarchiques qui incluent des informations structurelles en 3D. Ces classifications classent les protéines dans différentes catégories en fonction de leur pliage global et de leur organisation structurelle.

En outre, d'autres méthodes et algorithmes, tels que les outils d'alignement structurel, peuvent être utilisés pour comparer les structures des protéines et identifier les similitudes et les différences. Ces approches aident à regrouper ou à classer les protéines en groupes structurels 3D, ce qui permet aux chercheurs d'analyser et de comprendre les relations entre les structures des protéines d'une manière plus détaillée.

La classification 3D des protéines fournit des informations précieuses sur la diversité structurelle et les relations entre les protéines. Elle est particulièrement utile pour étudier la fonction des protéines, les mécanismes d'action, les interactions protéine-protéine et la conception de médicaments. En considérant les aspects tridimensionnels de la structure des protéines, les chercheurs peuvent mieux comprendre comment la structure des protéines est liée à la fonction et aux relations évolutives.

Auteur: chatGPT4

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